Аминокислоты. Вадим валерьевич корпачев целебная фауна Глу глн

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота (тривиальное название)	Условные обозначения			Структурная формула
		Латинское
		трехбук- венное	однобук-венное
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)
Изолейцин
Фенилаланин
Триптофан
Метионин
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ
Аспарагин
Глутамин

Под редакцией Кнунянца И.Л. - М.: Издательство иностранной литературы, 1963. - 397 c.
Скачать (прямая ссылка): uoc1.djv Предыдущая 1 .. 66 > .. >> Следующая

Лиз. Лиз. Apr. Apr. Про. Вал. Лиз. Вал " "

15 16 17 18 19 20 Й" A " " "¦

" - Н.Лиз. Apr.

Н. Apr. Про. Вал. Лиз. ОН ¦ Н. Лиз. Apr. Apr. ОН

Таким образом, тйдролизат не содержал пептидов с л из ил-лизильной связью, а также пептидов с N-концевым аргинил-аргинильным остатком, но пептид с С-концевой аргиниларги-нильной группой был найден. Присутствия пептида Н.Про. ВалЛиз.ОН не было установлено, хотя выделение пептида Н.Лиз.Арг.Арг.ОН свидетельствует о разрыве связи -Apr.

Про-. Условия гидролиза кортикотропина овцы "(рН9,3, 38е, їв

6 час) отличались от условий, в которых гидролизовался кортикотропин свиньи (pH 7,8-9,0, 25°, 4 час), но это обстоятельство не может объяснить совершенно иного хода гидролиза, гормона трипсином. Возможно, что причиной этого являются реакции транспептидирования , как и в случае полилизина (см. стр. 181-183).

Меланофоростимулирующие гормоны. Кортикотропин по-.мимо кортикотропной активности обладает также меланофо-ростимулйрующей активностью, равной примерно Vioo активности чистого меланофоростимулирующего гормона (МСГ), выделенного из гипофиза свиньи . Гипофиз ісвиньи содержит два активных. меланофоростимулирующих

гормона. Основной компонент гормона (а-МСГ) и второй компонент (?-МСГ) были выделены в

R. Сер. Тир. Сер. Мет. Глу. Гис. Фе. Apr. Три. Гли. Лиз. Про. Вал. NH2

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Il 12 13

Связи, расщепляемые

трипсином I . " "

химотрипсином

Связи, расщепляемые

первую очередь

P н с. 7. Порядок расположения аминокислот в а-МСГ и связи в нем, гидролизуемые трипсином и химотрипсином.

чистом виде. Последовательность аминокислот в а-МСГ и р-МСГ [І20, 142] была определена на очень небольших количествах вещества.

Н. Асп. Глу. Глн. Про. Тир. Лиз. Мет. Глу. Гнс. Фе. Apr -

1 23456 7 8 9 10 11

Связи, расщепляемые

трипсином химотрипсином

Связи расщепляемые

трипсином химотрипсином

¦ Три. Гли. Сер. Про. Про. Лиз. Асп. ОН

12 13 14 15 16 17 is

T Связи, расщепляемые f Прочие расщепляемые в первую очередь

Рис. 8. Порядок расположения аминокислот в?-МСГ и связи в нем, гидролизуемые трипсином и химотрипсином.

а-МСГ (рис. 7) имеет тот же порядок расположения первых тринадцати аминокислот N-концевого участка цепи, что и кортикотропин, но его а-аминогруппа содержит неизвестный

Селективное расщепление белков

заместитель. Кроме того, а-МОГ имеет С-концевую амидную группу. ?-МСГ (рис. 8) характеризуется такой же последовательностью аминокислот в положениях 7-13, как а-МСГ и кортикотропин в положениях 4-10, но имеет другую последовательность расположения аминокислот на N- и С-конце-вых участках цепи.

Гидролиз а-МСГ под действием трипсина дал только два осколка , соответствующих разрыву связи -Apr.Три-.

Как и в случае кортикотропина, связь -Лиз.Про- оказалась

устойчивой.

Из?-МСГ под действием трипсина образовалось три осколка , при этом связь -Лиз.Асп.ОН оказалась устойчивой. Выход всех пептидных осколков превышал 80%. Поскольку в инсулине С-концевая связь -Лиз.Ала.ОН разрывалась трипсином, устойчивость связи -Лиз.Асп.ОН в?-МСГ, по-видимому, обусловлена комбинированным эффектом а- и f-карбоксильных групп аспарагиновой кислоты, так как в обоих случаях перед указанными С-концевыми группами находится пролильный остаток. Установлено , что ли-зиновая связь устойчива в Н.Тир.Лиз.Глу.ОН, но не в Н.Тир.Лиз.Глу.Тир.ОН. В рибонуклеазе (рис. 4) связи -Арг.Глу- и -Лиз.Асп- легко разрывались.

Гипертенсии. При действии реннина на белок сыворотки крови образуется несколько веществ, повышающих кровяное давление . Порядок расположения аминокислот

Н. Асп. Apr. Вал. Тир. Вал. Гнс. Про. Фе. Гис. Лей. ОН

Связи, расщепляемые

трипсином I

химотрипсином I I

Рис. 9. Порядок расположения аминокислот в гнпертенсине и связи в нем, гидролизуемые трипсином н химотрипсином.

в основном компоненте, получаемом из сыворотки крови быка, - гнпертенсине I, который является декапептидом , Показан на рис. 9.

Аналогичная последовательность аминокислот, но с изо-лейцином вместо валина, была установлена для декапвптида,

Реагенты, расщепляющие связи в полипептидной цепи

выделенного из сыворотки крови лошади . Этот декапеп-тид под действием присутствующего в плазме крови фермента отщепляет гистидиниллейцин от С-концевого участка и превращается в октапептид гипертенсин II.

Трипсин, как этого следовало ожидать на основании данных о его специфичности действия, разрывает в молекуле связь - Арг.Вал- .

Другие белки. При изучении последовательности расположения аминокислот в других белках с помощью гидролиза трипсином получены результаты, которые согласуются с имеющимися данными о специфичности действия трипсина. Однако в тех случаях, когда точное расположение аминокислот в исследуемом веществе неизвестно, влияние последовательности аминокислот на гидролиз данного белкового соединения трипсином оценить не удается.

13.. За счет каких связей может образоваться сополимер из двух нижепредставленных пептидов?

а) ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре;

б) лиз-глу-арг-цис-арг-гли-тре-сер-лиз-тре-глу-сер.

14. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат аммония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами сыворотки крови?

15. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыворотке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобулинов, если концентрация альбуминов равна 5,0 г%.

16. Назовите две основные конфигурации белковой молекулы и укажите различия между ними.

17. На каком уровне пространственной организации различают белки глобулярные и фибриллярные?

18. Назвать важнейшие группы основных белков.

19. Почему протамины и гистоны отличаются основным характером?

20. Почему протамины и гистоны коагулируют при сильном нагревании только в сильно щелочной среде?

ЗАНЯТИЕ 3 «Химия сложных белков. Определение компонентов фосфо- и нуклеопротеидов»

Цель занятия : ознакомиться с классификацией и структурой сложных белков, в особенности нуклеопротеидов, которым принадлежит ведущая роль в хранении и передаче генетической информации (ДНК и РНК), а также с важнейшим хромопротеидов (гемоглобином).

Студент должен знать :

1. Классы сложных белков, принцип их деления на классы, принцип номенклатуры

2. Химическую природу простетических групп сложных белков.

3. Компоненты простетической группы нуклеопротеидов и хромо­про­теи­дов (в частности, гемоглобина).

4. Пространственную организацию нуклеиновых кислот.

5. Различия в составе и структуре РНК и ДНК

6.Функции ДНК и РНК, виды РНК, их локализацию.

7. Простетическую группу гемоглобина, её компоненты, роль железа в составе гема.

8. Факторы, воздействие которых может вызывать изменения структуры ДНК с информационными последствиями.

Студент должен уметь :

1. Построить (схематически) комплементарную цепь к участку заданного фрагмента одной из цепей ДНК.

2. Определить по результатам качественного анализа гидролизата нук­леи­новых кислот, подвергалась гидролизу ДНК или РНК

3.Различать виды гемоглобина и использовать принятые для них обозначения (оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбоксиге­мо­глобин и т.д.

4. Найти ошибки в представляемых для оценки отрезках якобы компле­мен­­тарных цепей ДНК

Студент должен получить представление : о преимущественной ло­кА­лизации в организме человека сложных белков, их биологическом зна­чении, об угрозах, которыми являются для существования видов мута­генные воздействия.

Аудиторная работа

Лабораторная работа (Определение компонентов фосфо-

И нуклеопротеидов)

1. Выделение казеина из молока. Казеин (один из фосфопротеидов) содержится в молоке в виде растворимой кальциевой соли, которая при подкислении распадается, и казеин выпадает в осадок. Избыток кислоты мешает осаждению, так как при значениях рН ниже 4,7 (изоэлектрическая точка казеина) молекулы белка перезаряжаются, и казеин вновь переходит в раствор.

Ход работы. К 2 мл молока добавить равный объем дистиллированной воды и 2 капли 10%-ной уксусной кислоты. Казеин, выпадающий в виде хлопьев, собрать на фильтре и промыть водой.

Гидролиз нуклеопротеидов

Ход работы. В круглодонную колбу поместить 1 г дрожжей, добавить 20 мл 10%-ного раствора серной кислоты и столько же дистиллированной воды. Колбу закрыть пробкой с обратным холодильником и кипятить под тягой 1,5 ч при слабом нагревании. Жидкость охладить, довести дистиллированной водой до исходного объема, фильтровать. Фильтрат использовать для следующих качественных реакций:

а) биуретовая реакция (для обнаружения полипептидов). К 5 каплям полученного гидролизата прибавить 10 капель 10%-ного раствора едкого натра и 1 каплю 1%-ного раствора сернокислой меди. Жидкость окра­шивается в розовый цвет;

б) серебряная проба (для обнаружения пуриновых оснований). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель 2%-го аммиачного раствора азот­нокислого серебра. Через 3-5 мин выпадает небольшой бурый осадок серебряных соединений пуриновых оснований;

в) качественная реакция Молиша (для обнаружения пентозной группировки). К 10 каплям гидролизата прилить 2 - 3 капли 1%-ного раст­вора тимола в этаноле, перемешать и по стенке опустить равный объем концентрированной серной кислоты - отчетливое красное кольцо;

г) молибденовая проба (для обнаружения фосфорной кислоты). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель молибденового реактива и кипятить несколько минут. Появляется лимонно-желтое окрашивание, а при охлаж­дении - желтый кристаллический осадок комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония.

Дать обоснованные ответы предложенные ниже задания:

1. Какие структурные компоненты входят в состав ДНК? В какой пос­ледо­вательности связаны они между собой?

2. Построить комплементарную цепь к участку. представленного ниже фрагмента ДНК (- А - Г - Г - Ц - Т- Г-Т) так, чтобы образовавшаяся цепь представляла собой фрагмент РНК:

3. Построить комплементарную цепь к участку одной из цепей ДНК, представленному ниже:

-А - Г - Г - Ц - Т -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4.Найдите ошибки в представленном ниже фрагменте ДНК:

-Т - У - А - У - Ц - Т - Т - Г-

: -: - : - : : : : :

А - А - Т - А - Г - А - А - У-

5. Олигонуклеотид гидролизовали двумя способами. В первом случае в гидролизате определили мононуклеотиды А, Г, Ц и Т (последний находится в гидролизате в количестве, превышающем остальные в 2 раза), а также динуклеотиды Г - А, А - Т и Т - Т . Во втором случае, наряду со свободными нуклеотидами нашли динуклеотид Г - Ц .

Определите последовательность нуклеотидов в исходном продукте?

6. Исследуемый раствор обнаруживает положительную биуретовую реакцию, образует осадок при кипячении и добавлении концентри­рованных минеральных кислот, а также сульфосалициловой кислоты.

Составить план исследования, цель которого - выяснить, находятся в растворе простой или сложный белок. Если обнаружится сложный белок, как установить (или исключить), что он является гемоглобином.

7. Объяснить, на чем основано деление сложных белков на классы.

8. Дать краткую характеристику всех классов сложных белков.

9. Запомнить структурные формулы простетических групп нуклеиновых кислот.

10. Охарактеризовать азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот и перечислить различия между ДНК и РНК (по локализации, структуре, функциям).

11. Назвать минимальный информационный элемент в структуре ДНК и РНК.

12. Усвоить, как реализуется роль ДНК и РНК как источников информации.

13. Назвать две подгруппы хромопротеидов и различия между ними.

14. Закрепить представление о структуре гемоглобина (изучить компоненты белковой части и компоненты гема, а также их роль в основной функции гемоглобина).

ЗАНЯТИЕ 4 (итоговое)

При подготовке к итоговому занятию проконтролировать усвоены ли Вами раздел «Строение и функции белков» с помощью следующих вопросов (при подготовке использовать материалы лекций и учебники):

1. Сформулировать понятие «Жизнь», включая в определение все элементы, являющиеся предметом биохимии.

2. Определить предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.

3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие

4. Дать определения класса «Белки»

5. ­Дать определение класса «Аминокислоты».

6. Написать структурные формулы всех трипептидов, которые можно построить из гистидина, аланина и валина.

7. Какие из приведенных ниже пептидов являются кислыми, основными или нейтральными и указать общий электрический заряд каждого из них.pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; his-glu.

8. Перечислить известные вам подходы к классификации белков

9. Назвать группы белков, различающиеся по составу.

10. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.

11. Назвать группы сложных белков.

12. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это.........»

13. Перечислить типы химических связей, разрушающихся при денатурации.

14. Перечислить в логической последовательности действия, необходимые для выделения белков из тканей.

15. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.

16. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.

17. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.

18. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.

19. К какому типу белков относится гемоглобин?

20. Назвать структурные особенности глобина.

21. Изобразить структурную формулу гема, назвать связи между гемом и глобином.

22. Чем обусловлено многообразие функций белков?

23. Перечислить биологические функции белков.

Тема: «Природа и свойства ферментов» (занятия 5-9)

Цель: изучить химическую природу, функции и свойства биологических катализаторов – ферментов.

Значение темы. Обмен веществ – обязательная и важнейшая особенность живых организмов – слагается из множества разнообразных химических реакций, в которые вовлекаются соединения, поступающие в организм извне и соединения, имеющие эндогенное происхождение. В процессе изучения данного раздела дисциплины усваивается то, что все химические реакции в живом протекают при участии катализаторов, что катализаторы в живом (ферменты или энзимы) являются веществами белковой природы, что свойства ферментов, их поведение зависит от характеристик среды.

При изучении этого раздела приобретаются также сведения о том, как в целостном организме регулируется активность ферментов, и создаются общие представления о связи ряда патологических процессов с изменением активности или количества ферментов, сведения о принципах количественной характеристики ферментов, об их использовании в диагностических и терапевтических целях.

Парадоксы животного мира

При изучении биологически активных веществ различной природы и различного происхождения становится очевидной условность их разделения на медиаторы, обеспечивающие межклеточные связи, гормоны, передающие сигналы на более далекие расстояния, феромоны, являющиеся средствами общения между организмами, и токсины, служащие животным для защиты.
Анализ строения биологических регуляторов показывает, что одно и то же соединение у различных видов животного царства может выполнять разную роль. Люлиберин в системе гипоталамус – гипофиз выступает в роли гормона, в то время как тот же пептид в симпатическом ганглии лягушки является нейромедиатором. Феромон спаривания у дрожжей α-фактор связывается с рецепторами гипофиза млекопитающих и при действии на гонадотропы в тканевой культуре вызывает секрецию лютеинизирующего гормона. Изучение его химического состава показало, что он имеет с люлиберином обширную гомологию последовательностей аминокислот.
Структурная гомология играет важную роль во взаимодействии биостимулятора с рецептором, в то время как физиологический ответ определяется функциональной системой, на которую он действует.
В 1931 г. фон Эйлер и Гэддум обнаружили в экстрактах мозга и кишечника животных вещество, которое при введении наркотизированному кролику вызывало снижение кровяного давления и усиливало сокращение изолированного кишечника. Его назвали «вещество Р». В дальнейшем было установлено, что оно является нейромедиатором чувствительных нейронов и содержание его в задних (чувствительных) корешках спинного мозга превышает в два раза концентрацию в передних корешках. Структура вещества была определена через 40 лет, и оказалось, что она сходна со строением таких пептидов, как физалемин, выделенный из кожи южноафриканской лягушки, и эледозин, обнаруженный в слюнных железах осьминогов.

Эти три вещества имеют сходную структуру, включающую гомологичные участки пептидов, в то время как получены они из разных источников и выполняют разные функции.
В качестве другого примера можно привести пептид бомбезин, который был выделен из кожи европейской лягушки Bombina bombina, а затем обнаружен в Р-клетках слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки млекопитающих. Бомбезин выполняет функцию освобождающего фактора при выделении гастрина и холецистокинина. В связи с этим он вызывает стимуляцию желудка и поджелудочной железы, сокращает желчный пузырь и усиливает движение кишечника. С помощью иммунологических методов исследования было установлено, что в нервных клетках коры головного мозга, гипоталамуса, гипофиза, шишковидной железы и мозжечка, кроме обычных гормонов органов пищеварения, содержится и бомбезин. Он не имеет себе равных среди известных веществ по способности воздействовать на терморегуляцию. При введении его в гипоталамическую структуру мозга крысы при 4° происходит снижение температуры тела – она оказывается на несколько градусов ниже, чем обычно у крысы. При 36° температура тела повышалась. Этот пептид был эффективен только при введении в гипоталамус, там, где расположен центр терморегуляции. С этим свойством, вероятно, связано его участие в зимней спячке некоторых животных. Введение бомбезина в желудочки мозга крысы вызывало изменение поведения и снижение болевой чувствительности. Кроме того, он увеличивает содержание глюкозы в крови, повышает концентрацию глюкагона, снижает уровень инсулина и угнетает потребление пищи голодными крысами. Это единственный пептид, который регулирует чувство насыщения, так как он влияет не на частоту приема пищи, а лишь на съеденное количество. Поступление бомбезина в желудочки мозга препятствовало возникновению язв желудка при стрессе. При этом снижалась секреция соляной кислоты и возрастало выведение слизи. Бомбезин стимулирует также секрецию соматотропного и лактотропного гормонов. Его свойства позволяют предполагать, что он является нейромедиатором в нервных структурах.
В зарубежном журнале «Biochem. J.» (1981. Т. 197, № 3) опубликовано сообщение, что из голов падальной мухи Calliphora vomitoria выделено вещество, подобное полипептиду поджелудочной железы млекопитающих, а в другом иностранном журнале (Insect. Biochem. 1977. Т. 7. № 5 – 6) описаны белковые фракции, выделенные из жуков Adalia bipunctata, бабочек Galleria mellonella и пчел, которые по своим свойствам близки к соматотропному гормону сыворотки крови быка.
В 1978 г. К. Грос, М. Лафон-Казал и Ф. Дрей при помощи радиоиммунологических методов обнаружили только в центральной нервной системе перелетной саранчи пептид, близкий к лей-энкефалину, а в нижнечелюстных мышцах, яйцеводах и также в центральной нервной системе той же саранчи – пептид, родственный мет-энкефалину. Другие ученые – Г. Дуве и А. Тоуп (Cell. Tissue Res. 1983. Т. 233, № 2) установили в нервных образованиях некоторых видов мух и гусениц наличие веществ, иммунологически сходных с бычьими нейропептидами и нейрофизином, α- и β-эндорфином, вазопрессином и вазотоцином.
В журнале «Cell. Tissue Res.» (1983. Т. 232, № 2) приведены сведения о том, что нейросекреторные клетки мозга определенных видов насекомых дают иммунологическую реакцию с антисыворотками к В-цепи инсулина, соматостатину, концевым пептидам глюкогона, секретину, энкефалину, эндорфинам и кальцитонину.
Одно и то же вещество может выполнять различную функцию в зависимости от вида животного.
Интересны, например, свойства пептидного гормона пролактина, вырабатываемого в гипофизе. В процессе эволюции он приобретает новые функции. У рыб и земноводных он принимает участие в осморегуляции, у птиц он вызывает «материнское поведение», а у млекопитающих стимулирует рост молочной железы и секрецию молока. Существует мнение, что роль и значение пролактина меняются и в течение внутриутробного развития.
Была обнаружена и существенная особенность гормона кальцитонина у лососей (у млекопитающих этот гормон вырабатывается в щитовидной железе). Оказалось, что он обладает значительно более высокой активностью, чем гормон сухопутных животных. Ученым из Канады, США и Швейцарии удалось установить последовательность аминокислот в молекуле кальцитонина лосося и осуществить его синтез. В настоящее время швейцарская фирма «Сандоз» производит его выпуск под названием «кальцимар». Имеется сообщение, что еще более высокой активностью обладает кальцитонин угрей.
В настоящее время установлено, что одно и то же биологически активное вещество могут вырабатывать различные виды животных. Например, некоторые яды амфибий и рептилий химически очень близки. Буфоталин, офиотоксин, кроталотоксин содержат одинаковое число углеводных атомов кислорода и водорода.
Тетродотоксин, выделенный из половых продуктов и печени рыбы фугу, обнаружен также в яйцах калифорнийского тритона. Очень близкие по химической структуре и механизму действия соединения найдены в слюнных железах одного из видов осьминога, в кожных железах некоторых лягушек, в моллюсках, а также у 40 видов рыб, даже у неядовитых. У всех этих животных тетродотоксин содержится практически во всех тканях и органах, по больше всего его обнаружено в половых клетках и печени.
Стероидный токсин жабы – буфогенин очень близок по структуре к самандарину, входящему в состав защитного секрета саламандр. Однако действует он не на сердце, а на нервную ткань. Аналогичным действием обладает нейротоксин стероидной природы, выделенный из голотурий, – голотурин. Стероиды, родственные буфогенинам жаб, были выделены в 1978 г. Эйснером из некоторых видов светляков. Среди метаболитов морских звезд обнаружены инсулиноподобные вещества, снижающие концентрацию глюкозы в сыворотке крови экспериментальных животных.
Высокая концентрация естественного нейрогормона млекопитающих – серотонина была обнаружена в ядовитых выделениях различных животных. Серотонин входит в состав секрета кожных желез жаб и токсина медуз. Богатым источником стероидных соединений являются жуки-плавунцы, которых часто можно встретить в стоячей воде прудов и озер. Белая жидкость, выделяющаяся из отверстий проторакальных желез этих жуков, содержит высокую концентрацию 11-дезоксикортикостерона. Это вещество является промежуточным продуктом биосинтеза альдостерона – гормона, регулирующего у высших позвоночных животных водно-солевой обмен. У плавунцов выделяемое вещество не принимает участия в гормональной регуляции, а играет защитную роль. У некоторых видов жуков содержание гормона может достигать 1 мг. Подсчитано: чтобы добыть то количество гормона, которое вырабатывает один жук, пришлось бы собрать на бойне надпочечники от 1200 особей крупного рогатого скота. Попадая в больших дозах в организм естественных врагов плавунцов – крупных рыб, 11-дезоксикортикостерон приводит к быстрому нарушению водно-солевого и осмотического баланса, вызывает состояние шока, во время которого жук спасается. Точкой приложения гормона являются почечные канальцы (восходящее колено петли Генле), где он вызывает усиленное выведение ионов калия и фосфора и замедляет выход натрия, хлоридов и воды. Плавунец может справиться с рыбой, которая раза в три-четыре больше его. Рыбка длиной в три-четыре сантиметра погибает через час, если в сосуд, где она плавает, капнуть только одну каплю беловатой жидкости, которую выделяет жук. Есть плавунцы, которые, кроме соединений, подобных кортикостероидам, синтезируют также половые гормоны млекопитающих: тестостерон, дигидротестостерон, эстрадпол и эстрон.
Повышенное содержание гормонов надпочечников млекопитающих: адреналина, норадреналина и дофамина – удалось установить в кожном секрете жаб.
Как видно из приведенных фактов, гормоны могут не только выполнять роль регуляторов жизненных процессов, но и служить средством защиты. Определенное значение здесь может иметь повышенная их концентрация в организме одного вида по сравнению с другими, как у жука-плавунца. Однако чаще в организме происходит выработка таких биологически активных веществ (или гормонов), которые отсутствуют в другом организме и в силу этого оказывают в зависимости от дозы токсическое или фармакологическое действие. Например, доказано, что токсичностью обладает кровь (или гемолимфа) многих представителей животного мира. Некоторые насекомые, например, выделяют гемолимфу при опасности как средство защиты. Причем биологический эффект обусловливают различные вещества, специфичные для каждого вида. У божьих коровок это кокцинеллин и пропилеин, у колорадских жуков – летинотарзин, у жуков-нарывников – кантаридин, у многих других животных – стероидные соединения. Чаще всего природа этих веществ, содержащихся в «крови», еще не изучена. Однако сам факт возможности биосинтеза в организме некоторых животных биологически активных веществ, поступающих в кровь и являющихся естественными продуктами обмена, уже не позволит воспринимать резко отрицательно некоторые суждения, дошедшие до нас из прошлых веков. Может быть, приведенные ниже, казалось бы дикие, цитаты имеют научное обоснование. Квинт Серен Самоник рекомендовал «кровь черепахи при выпадении волос и пятнах, возникающих на голове, кровь зайца для выведения веснушек, кровь ласточки в сочетании с мукой фимиама для лечения эпилепсии, для удаления бородавок – кровь лацерты» (название «лацерта» имеет два значения - род ящериц и разновидность скумбрии). «Кровь лягушки, небольшой по размерам и с голосом хриплым и тихим», рекомендовал для прекращения роста волос. Такие же наставления давал Павел Эгинский (625 – 690 гг.) от парши: «...из черепахи медлительной взятая кровь помогает». Для уничтожения волос Квинт Серен Самоник советовал:

«Вырвал ты волос, – намажь это место кровью от птицы,
Что перепончатой кожей трепещет, как будто крылами.
Или же кровью клеща, что оторван от черной собаки».

«Если кровью кошки оросить хлеб и съесть – это помогает при лихорадке», «...заячья кровь чистит кожу и сгоняет веснушки», - читаем мы в книге «Источник здравия» (Пан Сум). И далее: «В марте поймать зайца и гонять его, пока не утомится, заколоть, собрать кровь, высушить, истолочь в порошок. Давать 1 – 2 чайных ложки в молоке детям от родимца один раз в день. Взрослым от падучей болезни – только доза больше», «... кровь куропатки, если впускать в глаз свежей, сгоняет бельмо». На Бойковщине рекомендовали кровь крота добавлять в купель детям, которые имели кожные высыпания, кровью голубя натирать бородавки. В книге П. Сидира «Магические растения» имеются следующие строки: «Среди всех растений, которыми пользуется дьявол для извращения чувств своих рабов, нижеследующие занимают первое место: корень белладонны, кровь летучей мыши или удода, аконит или борец желтый, сельдерей, могучник пятилистный, касатик водяной, петрушка, опиум, белена, вех ядовитый и различные сорта мака». Как видим, помимо ссылок на изученные в настоящее время растения, которые могут оказывать влияние на психику человека, указывается также на кровь летучей мыши и удода. Действительно ли в крови этих животных содержатся какие-то нейротропные вещества, ответить трудно.
Читать в наш просвещенный век приведенные выше изречения без снисходительной улыбки невозможно. Конечно, всем ясно, что никто никогда не будет следовать приведенным выше рекомендациям. Однако, вероятно, неосмотрительно и пренебречь опытом, прошедшим через века, не попытаться его использовать применительно к нашему уровню жизни. Многие «дикие» рецепты существуют тысячелетия и прошли испытания жизнью. Правда, не всегда они настолько эффективны, чтобы занять достойное место в арсенале современных лекарственных средств. В том и состоит задача фармакологов: пренебрегая мистическим налетом, исследовать рациональное зерно старых рекомендаций, установить химическую природу действующих начал и, синтезировав их, передать практическому здравоохранению.
Продолжая дальше наш рассказ, необходимо отметить, что идентичные биологически активные вещества животных обнаруживаются и в растительном мире. Такое явление объяснить пока трудно. Наиболее подробно оно, вероятно, изучено для половых гормонов.
Первое сообщение о присутствии женских половых гормонов в семенах финиковой пальмы и гранатового дерева было сделано в 30-х годах Бутенантом и Джакоби. С. И. Ланов в книге «Лизаты и гравидан» (1936) приводит сведения, согласно которым из прорастающих семян пшеницы, сахарного бурака, их дрожжей, цветов вербы были выделены вещества, вызывающие течку у кастрированных мышей. Он также отмечает, что Ашгейм и Хольхвед выделили из торфа, бурого угля, каменного угля и нефти вещество, аналогичное фолликулину, а другие исследователи такое же вещество выделили из злаков растений, муки и риса. Из лука получено вещество, названное лютеоэстрогеном, которое по биохимическим свойствам близко к хориальному гонадотропину и витамину Е. В то же время из мочи человека выделено от 1 до 3 мг ауксина – гормона растений.
Подобные сообщения, к сожалению, были встречены со скептицизмом. Методы анализа в то время были малочувствительными и неточными. И только с применением современных чувствительных методов эти данные удалось подтвердить, и теперь они уже не подвергаются сомнению.
Ниже приведена таблица по содержанию (в различной концентрации) половых гормонов человека в некоторых растениях (по: Хефтман, 1975; Янг и др., 1978).

Наличие эстрогенов в растениях объясняет нарушение менструального цикла у коров или овец после приема этих растений внутрь. Обладающих подобными свойствами растений было обнаружено довольно много: луковицы тюльпанов, чеснок, подсолнечник, кофе, петрушка, картофель, овес, ячмень. Удалось установить, что эстрогенный эффект растений обусловлен не только наличием половых стероидов, но и другими соединениями. Было предложено назвать их «фитоэстрогены».
В 1960 г. внимание исследователей привлекло растение семейства бобовых, корни которого женщины Бирмы и Таиланда использовали в качестве абортивного средства. Было выделено его активное начало, которое по строению напоминало структуру природного женского гормона эстрона. Выделенное вещество также было активно, как 17β-эстрадиол, при введении подкожно и не теряло своих свойств при приеме внутрь. Его активность в три раза выше синтетического соединения диэтилстильбестрола, широко используемого в медицине. Это соединение получило название «мирэстрол».
Открытие других фитоэстрогенов связано с событиями, происходившими в Австралии в 60-х годах. В эти годы овец выпасали дольше, чем обычно, на пастбищах где произрастал один из видов клевера. Вскоре было обнаружено, что плодовитость овец снизилась более чем на 70%. Удалось установить, что стерильность вызывали два изофлавона, содержащихся в клевере, – генистеин и формононетин, которые также имели структурное сходство со стероидным ядром женского полового гормона.
В дальнейшем выделили еще одно соединение – кумэстрол – из люцерны, обладающее в 30 раз более высокой активностью, чем предыдущие фитоэстрогены.
Обнаружение веществ эстрогенной природы в растениях позволило, естественно, предположить, что они не просто там накапливаются, а принимают участие в жизнедеятельности растений. Проведенные эксперименты показали, что обработка эстрогенами и андрогенами (мужскими половыми гормонами) стимулирует прорастание семян и их рост, способствует развитию цветков.
Явление, которое пока трудно объяснить, было обнаружено при обработке растений гормонами щитовидной железы. Ученые Лимского университета в Перу изменяли под влиянием экстрактов щитовидной железы окраску цветков. А сотрудники кафедры биологии и генетики 2-го Московского медицинского института установили, что под влиянием тироксина на 22% увеличивается длина корня посевного гороха и на 150 – 267% – длина побегов. Развитие растений при этом происходит быстрее.
Предполагают, что фитоэстрогены играют важную экологическую роль для птиц, которые кормятся бобовыми растениями. В годы с большим количеством осадков и высокой урожайностью растения содержат относительно мало изофлавонов, обладающих эстрогенной активностью, и кладка яиц происходит нормально. В неурожайные, засушливые годы растения становятся богаче фитоэстрогенами и количество яиц в кладках уменьшается. Происходит саморегуляция рождаемости в зависимости от пищевых ресурсов,
Другие стероидные соединения млекопитающих - некоторые гормоны коры надпочечников также были обнаружены в растениях. Так, минералкортикоидное вещество удалось выявить в растении солодке голой. Голландский врач Д. Ререрс в 1948 г. обнаружил, что назначение препаратов этого растения в больших дозах (так же как гормоны коры надпочечников) способствует выведению из организма человека ионов калия и задержке ионов натрия, хлора и воды. В дальнейшем было установлено, что эффект обусловлен глицирризиновой кислотой, которая состоит из двух молекул глюкуроновой кислоты, соединенных гликозидной связью со стероидной структурой, сходной со строением гормонов коры надпочечников. Назначение глицирризиновой кислоты больным Аддисоновой болезнью, когда наблюдается недостаточная функциональная активность надпочечников, оказывало нормализующее действие на водно-солевой обмен.
Еще один пример такого единства животного и растительного мира был обнаружен в 60-х годах, когда проводились поиски путей синтеза нового класса биологически активных веществ, выделенных из семенной жидкости, – простагландинов. В 1969 г. Винейром и Спраггинсом из Университета штата Оклахома было открыто большое количество простагландинов в горгонариевых кораллах. Открытие простагландинов в живых организмах само по себе не ново. Удивительным было то, что их содержание в кораллах оказалось исключительно высоким (1,5% сухого веса). Это позволило использовать горгонарии в качестве источника получения этих соединений. Простагландин А2 , выделенный из кораллов, физиологически неактивен, но химическим путем легко превращается в активную форму. Это открытие произвело сенсацию и в начале 70-х годов привело к созданию нескольких крупномасштабных научно-исследовательских проектов.
Интереснейшим событием в истории биологии является открытие в растениях веществ, обладающих активностью ювенильного гормона насекомых. Однажды известный исследователь Ч. Вильяме пригласил работать в Гарвардский университет биолога К. Слэму из Чехословакии для культивирования клопа-солдатика. Однако все попытки добиться нормального развития клопов, которое успешно проводилось на родине ученого, закончились неудачно. Метаморфоз останавливался на пятой личиночной стадии. При неоднократных поисках причин неудачи выяснилось, что, переехав в Гарвард, К. Слэма заменил ватманскую фильтровальную бумагу для выстилания чашек Петри при культивировании насекомых на бумагу производства США. После применения «неамериканской» бумаги рост и развитие начали протекать нормально. В дальнейшем удалось установить, что все виды бумаг производства США обладают высокой ювенильной активностью, в то время как бумага европейского и японского производства не проявляла подобных свойств. Было высказано предположение о существовании специфического «бумажного фактора». Выяснилось, что в Америке бумагу производят в основном из бальзамической пихты, которую в Европе не используют. Обнаружилось, например, что печатные страницы журнала «Science» обладают ювенильной активностью, а у журнала «Nature» такие свойства отсутствуют. Последний журнал печатался на бумаге из другой древесины. В последующем удалось выделить из бумаги вещество ювабион –структурный аналог гормона насекомых.
Не менее интересное открытие связано с другими гормонами насекомых, с гормонами линьки: α-экдизоном и экдистероном. В 1966 г. японский ученый К. Наканиси со своими сотрудниками изучал популярное в восточной медицине растение подокарпус. Они выделили из него четыре родственных соединения. Каково же было их удивление, когда после установления структуры одно из них оказалось похожим на α-экдизон. Биологические испытания подтвердили, что это вещество обладает свойствами гормона линьки. После описанного открытия началось интенсивное исследование других растений. В настоящее время число видов растений, в которых обнаружены гормоны насекомых, приближается к сотне (например, в папоротниках, черемухе, ясене). Оказалось, что содержание этих гормонов в представителях флоры в сотни тысяч раз больше, чем у животных.
И еще одно важное для медицины событие связано с гормонами насекомых. В настоящее время в аптеках продается экстракт маральего корня под названием «экстракт левзеи». Он является тонизирующим средством, помогающим при функциональных расстройствах нервной системы, умственном и физическом переутомлении. Свое название «маралий корень» растение получило после того, как люди заметили, что уставшие и ослабленные маралы выкапывают корни левзеи из-под опавших листьев и съедают их. Это возвращало им силы. Так вот, доктор химических наук Н. К. Абубакиров со своими сотрудниками установил, что в состав этого растения входит гормон линьки насекомых – экдистерон и, вероятно, он оказывает лечебное действие.
Иногда ядовитость насекомого обусловлена теми биологически активными веществами, которые поступают с пищей (с растениями). Так, гусеница бабочек данаид с острова Тринидад содержит сильные сердечные токсины – узарегинин и калотропагенин. Считают, что они попадают в организм насекомых из растений, служащих кормом. Токсины растений также часто накапливаются в организме кузнечика.
В то же время в растениях обнаружены вещества, которые у животных выполняют роль феромонов. Пахучее соединение, оказывающее половое возбуждение у кабана – 5α-андростан-16-ен-3α-он, близкое по структуре мужским половым гормонам – андростерону и тестостерону – и обладающее сильным мускусным запахом, было обнаружено в следовых количествах порядка 8 нг на 1 г сырой массы в корнях пастернака и стеблях сельдерея. Эти результаты получены путем радиохимического анализа с применением газовой хроматографии и масс-спектроскопии. Не это ли вещество обосновывает рекомендации старых врачей применять указанные растения в качестве средств, повышающих половое влечение.
Одно из пахучих веществ (играющих важную роль во взаимоотношениях млекопитающих) – триметиламин, обладающее сильным рыбным запахом, было выделено из менструальной крови женщин и секрета анальных желез рыжей лисицы. Это же соединение удалось обнаружить в 1956 г. Кромвелю и Рихардсону в растении марь вонючая. Название этому растению было дано еще Линнеем за отвратительный запах, который оказывал сильный возбуждающий эффект на собак.
Половое возбуждение таракана американского вызывают не только природные женские феромоны, но и соединение, выделенное из голосеменных растений, – Д-борнилацетат, которое активно в концентрации 0,07 мг/см². Может быть, наличием феромонов можно объяснить привлекающие и отпугивающие свойства определенных растений для некоторых животных. Известно, например, что некоторые растения своими запахами привлекают насекомых. Рыжих тараканов, прусаков, привлекают метаболиты зубровки, кориандра, моркови, а сильно отпугивают зверобой, хмель, пастернак. Клопов в домах издавна отпугивают папоротником. Растение чернокорень называют в народе «крысогон», так как крысы немедленно покидают те места, где положено это растение. Бузина отпугивает мышей. Ею пересыпают скирды, кладут в амбары, обвязывают деревья.
В древнерусских книжных складах везде развешивали пучки горькой полыни, которая, как считали, отпугивает тлей и червей. У Даля описан совет, как истребить клопов: «В комнате кладут траву печного ореха Lapidium ruderale, к которой все клопы с жадностью бегут и тут же издыхают».
Можно привести еще примеры, когда биологически активные вещества синтезируются как некоторыми видами животных, так и растениями. Стероидный токсин жабы – буфогенин очень близок по структуре к растительным сердечным гликозидам и так же, как они, оказывает выраженное влияние на сердце. Вайленд с сотрудниками обнаружили в некоторых видах ядовитых грибов, которые средневековые скандинавские воины – берсерки – ели перед боем, другой токсин жаб – буфотенин (5-оксидиметилтриптамин), являющийся продуктом метилирования серотонина. Он вызывал психические нарушения, приводил в неудержимую ярость. Буфотенин был также обнаружен в семенах одного из южноамериканских растений Mimosacee piptadenja, нюхательный порошок из которого (или напиток) местные воины применяли в качестве психостимулятора перед боем.
В 1986 г. в одном из журналов Академии наук США появилось сообщение, что в головном мозге млекопитающих обнаружена абсцизовая кислота, которая в растениях выполняет роль гормона, управляющего синтезом нуклеиновых кислот.
Сотрудники Тихоокеанского института биоорганической химии ДВО АН СССР сделали сообщение в журнале «Биоорганическая химия» (1980. № 6) о том, что из трепанга были выделены тритерпеновые гликозиды – стихопозиды, сходные с панаксозидами, полученными из женьшеня. Имеются также сведения, что из кораллов Palythoa tuberculosa выделили вещество микоспорин, которое ранее находили только в грибах. По химическому строению пурпур очень близок к синему индиго, который получают не из моллюсков, а из сока листьев растения индигофера.
В личинках мух удалось установить наличие алантоина, который ранее находили в растении окопник.
У растений и животных имеются также общие защитные
токсические вещества. Некоторые из них представлены в приведенной ниже таблице (по: Дж. Харборн, 1985).

Токсины	Животные	Растения
Алкалоид анабазеин	Яд муравьев Aphaenogaster	Листья табака Nicotiana
Цианогенные гликозиды линамарин и лотаустралин	Защитные цианиды моли Zygaena и бабочки Heliconius	Токсины клевера, ледвенца и других растений
Гидрохинон	Защитные вещества плавунца Dytiscus	Токсины колючек Xanthium canadense
Терпеноид Р-селинен	Вещество из личинки чешуекрылогоBattus polydamus	Вещество из листьев сельдерея
5-гидрокситриптамин	Андроконии медведицы Actia caja	Жалящие волоски крапивы

Приведенные факты общности биологически активных веществ у животных и растений пока единичны, однако со временем наверняка их будет больше. Уже возникла наука экологическая биохимия, которая занимается систематизированием этих данных.
Царь Берендей из оперы Римского-Корсакова «Снегурочка» начинает свою каватину словами: «Полна чудес могучая природа...» Чудеса как незнание наука превращает в знание и затем указывает пути их использования.
Уже сейчас в медицине применяется большое количество биологически активных веществ животного происхождения, а накопленные в процессе исследований данные позволят еще больше расширить арсенал лекарственных средств. Огромное количество исследований еще предстоит провести. Необходимо проверить те наблюдения, которые оставили для нас ученые древности и средневековья. Их стремились донести до нас лучшие специалисты в области медицины того времени, и пренебрегать ими, вероятно, не следует. И. П. Павлов писал: «...наша академическая медицина, что касается до терапевтических средств, широко черпала из народной медицины». Мы не можем в настоящее время дать положительное или отрицательное заключение об эффективности многих таких средств. Часто просто высказывается умозрительное отрицательное суждение, основанное не на экспериментальных данных, а лишь на эстетической несовместимости
старых рекомендаций с современными методами лечения. Французский историк Ж. Жорес призывал: «Возьмем из прошлого огонь, а не пепел». И это предстоит сделать ученым нашего времени. Отбросив все ненужное, необходимо научиться использовать на современном уровне рациональное зерно старинных рецептов.
Как видно из изложенных в книге материалов, фармакологическая активность препаратов животного происхождения и выделенных из них соединений может определяться уже известными веществами, которые и раньше использовал человек, получая их из других источников. Но большинство таких веществ специфичны лишь для определенных видов животных, выполняют в их организме роль гормона, феромона или защитного токсина.
В некоторых случаях лечебный эффект может оказывать специфический продукт обмена животного организма, отсутствующий в организме человека. Это имеет место, например, при использовании свиной желчи.
Кроме того, животные служат источником получения некоторых биологически активных веществ, которые у людей выполняют важные физиологические функции. Эти природные регуляторы жизнедеятельности организма возникли в ходе эволюции живой природы в течение миллиардов лет. Они обеспечивают функционирование различных регуляторных систем: генетической, эндокринной, иммунной, нервной и других. Это особые молекулы химических соединений, являющиеся продуктами метаболизма определенных клеток. Их ценным свойством является высокая специфичность и способность оказывать эффект в очень низких концентрациях. Кроме того, они обладают низкой токсичностью и не накапливаются в организме. Продукты их распада являются естественными продуктами обмена. Одним из существенных недостатков таких веществ является кратковременность действия. Например, период полураспада пептидных гормонов измеряется десятками секунд. Поэтому ученые химики-биоорганики поставили перед собой цель синтезировать аналоги природных биорегуляторов, селективная способность которых выше, а продолжительность пребывания в живых организмах па несколько порядков больше, чем у природных веществ. Важный вклад в разработку этой проблемы внесли сотрудники Института органического синтеза Академии наук Латвийской ССР. В этом институте впервые в СССР осуществлен полный химический синтез многих пептидных соединений. Необходимо отметить, что пептидный синтез относится к сложнейшим процессам получения органических соединений, состоит из многих стадий в зависимости от величины пептидной цепи. Например, процесс синтеза инсулина состоит из около двухсот стадий. Результаты, полученные химиками-биоорганиками, являются наглядным примером того, как должна решаться проблема использования природных соединений.
***
Заключить книгу мы хотим словами французского физика Пьера Оже, которые, вероятно, наиболее точно характеризуют проблему использования биологически активных веществ природного происхождения в медицине: «Когда наука переживает период стремительного наступления, ученые смело бросаются вперед, проникая отдельными отрядами далеко в глубь неисследованных территорий. В это время вся энергия используется на дальнейшую разведку и не хватает времени для более подробного исследования и закрепления завоеванных областей. При этом кое-где остаются очаги сопротивления, наличие которых, однако, нисколько не умаляет силы победителей... Случается, однако, что эти крепости противостоят многочисленным штурмам и долго сохраняют свою независимость в покоренной стране. Они всем известны, но их оставляют в покое, так как игра не стоит свеч. Старые солдаты, проходя мимо, указывают на них новобранцам скорее для забавы, чем с целью побудить их вновь заняться исследованием. Однако эти заброшенные области науки часто таят секреты, ведущие к новым важным завоеваниям».

Литература

1. Ажгихин И. С., Шпаков Ю. Н., Кипиани Р. Е., Гандель В. Г. Морская формация. Кишинев: Штиинца, 1982. 260 с.
2. Алескер Э. М. Пчелиный яд в клинике внутренних болезней. М.: Медицина, 1964. 130 с.
3. Брехман И. И. Человек и биологически активные вещества. Л.: Наука, 1976. 109 с.
4. Виноградов Г. В. Лечебные продукты пчеловодства в медицине. Л.: Знание, 1972. 14 с.
5. Ганиткевич Я. В. Роль желчи и желчных кислот в физиологии и патологии организма. Киев.: Наук, думка, 1980. 179 с.
6. Гепарин, физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Л.: Наука, 1969. 215 с.
7. Гиллур Д. Метаболизм насекомых. М.: Мир, 1968. 216 с.
8. Гумаров В. З. Башкирская народная медицина. Уфа: Башк. кн. изд-во, 1985. 144 с.
9. Гурин И. С., Ажгихин И. С. Биологически активные вещества гидробионтов - источник новых лекарств и препаратов. М.: Наука, 1984. 135 с.
10. Джекобсон М. Половые феромоны насекомых. М.: Мир, 1976.
326 с.
11. Дерикер В. Сборник народноврачебных средств, знахарями в России употребляемых. СПб., 1866. 200 с.
12. Добряков Ю. И. Панты. Владивосток, 1970. 32 с.
13. Дудкевич Г. А. Биохимические сдвиги в мышцах при лечении костных переломов препаратами яичной скорлупы // Хирургия. 1939. № 8. С. 24-28.
14. Здравомыслова Я. И. Уринотерапия гриппозных заболеваний// Врачеб. дело. 1926. № 8. С. 730.
15. Ибрагимов Ф. И., Ибрагимова В. С. Основные лекарственные средства китайской медицины. М.: Медгиз, 1960. 351 с.
16. Йориш Н. П. Пчелы в жизни людей. Киев: Урожай, 1969. 145 с,
17. Китайская медицина: Труды членов Российской духовной миссии в Пекине. СПб., 1853. 379 с.
18. Колесниченко Ю. И. Некоторые вопросы применения и изучения лекарственных средств животного происхождения в восточной и русской медицине // Здравоохранение Белоруссии. 1967. № 2. С. 55-57.
19. Королев Р. В. Пчелы и здоровье. Л.: Знание, 1976. 32 с.
20. Коротаев Г. К., Носков В. А., Воропаев В. М. Физиологически активные вещества морских организмов и возможное использование их в медицине // Хим.-фармацев. журн. 1980. № 8. С. 25-32.
21. Кузьмина К. А. Лечение пчелиным медом и ядом. Саратов: Изд-во Сарат. ун-та, 1984. 79 с.
22. Кучеренко Н. Е., Германюк Я. Л., Васильев А. Н. Молекулярные механизмы гормональной регуляции обмена веществ. Киев: Вища шк., 1986. 247 с.
23. Лесевич В. А. К вопросу об уринотерапии // Врачеб дело. 1926 № 17-18. С. 1441.
24. Лобачев С. В. Константы жира промысловых млекопитающих и применение этого жира при лечении некоторых ран // Сов. медицина. 1943. № 10. С. 21, 22.
25. Мариковский П. И. Тайны мира насекомых. М.: Наука, 1967. 186 с.
26. Машковский М. Д. Лекарственные средства. М.: Медицина, 1984. Т. 1, 2.
27. Миклешевский В. Е. К механизмам видового иммунитета. Антибиотические вещества, обнаруженные в тканях комнатных мух и травяных лягушек: Автореф. дис. ... канд. мед. наук. М., 1951. 16 с.
28. Одо из Мена. О свойствах трав. М.: Медицина, 1976. 271 с.
29. Орлов В, Н., Корнева И. В., Крылов А. Н. Кардиотропное действие пчелиного яда и мелиттина // Физиология и биохимия животных. 1975. № 10. С. 39-45.
30. Орлов Б. Н., Гелашвили Д. Б. Зоотоксинология: (Ядовитые животные и их яды). М.: Высш. шк., 1985. 280 с.
31. Павловский Е. И. Ядовитые животные и значение их для человека. М., 1923. С. 72 – 76.
32. Пантокрин: (Сборник статей) /Под ред. проф. С. М. Павленко. Горно-Алтайск, 1969. 140 с.
33. Пигулевский С. В. Ядовитые животные. Токсикология позвоночных. Л.: Медицина, 1966. 374 с.
34. Пигулевский С. В. Ядовитые животные. Токсикология беспозвоночных. Л.: Медицина, 1975. 375 с.
35. Попов Г. Русская народно-бытовая медицина. СПб., 1903. 329 с.
36. Правоторова Е. А., Харахнина Е. Г. Биологическая активность депрессорных веществ животного происхождения // ДАН СССР. 1953. № 6. С. 1127-1129.
37. Ромоданов М. А. К вопросу об автоуринотерапии // Врач. дело. 1935. № 7. С. 655-658.
38. Самоник Квинт Серен. Медицинская книга (целебные предписания). М.: Медгиз, 1961. 270 с.
39. Сахибов Н., Сорокин В. И., Юкельсон Л. Я. Химия и биохимия змеиных ядов. Ташкент: Фан, 1972. 186 с.
40. Сидир П. Магические растения. СПб., 1909. 205 с.
41. Смоловик И. К. Об использовании препаратов «бобровой струи» в практической медицине // Научные основы боброводства Воронеж, 1984. С. 73-75.
42. Солдатова Л. Н. Структурная характеристика инсектицидов из яда скорпиона Buthus euplus: Автореф. дис. ... канд. техн. наук. М., 1977. 18 с.
43. Стекольников Л. И. и др. Биологические стимуляторы растительного и животного происхождения. М.: Знание, 1975. 40 с.
44. Стеколъников Л. И., Мурох В. И. Спасибо зверю, птице, рыбе. Минск: Урожай, 1982. 191 с.
45. Султанов М. Н. Лечебные свойства змеиного и пчелиного ядов и других продуктов пчеловодства. Ашхабад: Туркменистан, 1972. 127 с.
46. Султанов М. Н. Укусы ядовитых животных. М. Медицина, 1977. 192 с.
47. Талиев Д. О бактерицидных свойствах личинок мух//ДАН СССР. 1943. № 4. С, 164-166.
48. Талызин Ф. Ф. Ядовитые животные суши и моря. М.: Знание 1970. 96 с.
49. Талызин Ф. Ф. Змеи. М.: Изд-во АН СССР, 1963. 111 с.
50. Филиппович Ю. Б., Кутузова П. М. Гормональная регуляция обмена веществ у насекомых. М.: ВИНИТИ, 1985. 226 с.
51. Харборн Дж. Введение в экологическую биохимию. М.: Мир, 1985. 310 с.
52. Харитонов Д. Е. Об антибиотиках животного происхождения// Изв. естеств.-науч. ин-та при Пермском гос. ун-те. 1951. Т. 13 С. 2-3.
53. Худозаров А. М. Лечение ожогов кадаверолем: Автореф. дис..., канд. мед. наук. Баку, 1951. 10 с.
54. Цзинь Синь Чжун. Китайская народная медицина. М.: Знание 1958. 36 с.
55. Яды пчел и змей в биологии и медицине. Горький: Изд-во Горьк. ун-та, 1967. 197 с.

Содержание

3
Аптека Нептуна .........................................................................................6
Лекарственные амфибии ......................................................................... 31
Змея-целительница ................................................................................. 46
Насекомые-фармацевты .......................................................................... 55
Оружие пауков и скорпионов ................................................................. 82
Червяк помогает больному ...................................................................... 91
Пахучие молекулы животных .................................................................. 98
Лекарства из рога ...................................................................................... 108
Целебные свойства продуктов жизнедеятельности .............................. 117
Целебные органы ...................................................................................... 134
Парадоксы животного мира..................................................................... 168
Литература ................................................................................................. 184

Корпачев В. В.
К68 Целебная фауна. – М.: Наука, 1989. – 189 с. 1 ил. (Научно-популярная литература. Серия «Человек и окружающая среда»). ISBN 5-02-005325-2

Книга представляет собой серию очерков о биологически активных веществах животного происхождения, применяемых с древнейших времен по настоящее время для лечения различных заболеваний. Одни из них потеряли свое значение из-за низкой эффективности, другие и сегодня могут служить химическими образцами для создания современных фармакологических препаратов. Рассказывается о лекарственной ценности и успешном применении в современной медицине гормонов, органопрепаратов, ферментов. Для широкого круга читателей.

К1907000000-034 НП ББК 52,82
054 (02)-89

Научно-популярное издание

Корпачев
Вадим Валерьевич

ЦЕЛЕБНАЯ ФАУНА
Утверждено к печати
Редколлегией серии
научно-популярных изданий Академии наук СССР

Редактор издательства Э. А. Вишнякова
Художник Б. К. Шаповалов
Художественный редактор И. Д. Богачев
Технический редактор Л. В. Прохорцева
Корректоры Ю. Л. Косорыгин, Л. И. Левашова

Сдано в набор 24.10.88
Подписано к печати 18.01.89
Т-00014. Формат 84Х108 1/32
Бумага книжно-журнальная
Гарнитура обыкновенная новая
Печать высокая
Усл. печ. л. 10,08. Усл. кр. отт. 10,5. Уч.-изд. л. 10,5
Тираж 100000 экз. (1 завод 1-50000 экз.),
Тип. зак. 2277 Цена 2 руб.
Ордена Трудового Красного Знамени издательство «Наука» 117864, ГСП-7, Москва, В-485, Профсоюзная ул., 90
2-я типография издательства «Наука» 121099, Москва, Г-99, Шубинский пер., 6

Таким образом, рибосома создаёт нужные организму белки строго по рецепту, записанному в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. А сами белки, в свою очередь, отвечают за разные признаки и свойства конкретного живого организма.

Получается серьезная аналогия с компьютерной программой. Допустим, целью и результатом работы какой-нибудь компьютерной программы является построение определенного изображения на компьютерном мониторе. Пусть это будет «прорисовка» какого-нибудь виртуального игрового персонажа. Например, какой-нибудь виртуальной девушки. Помимо прорисовки соответствующего виртуального объекта, будет неплохо, если компьютерная программа обеспечит еще и правильное «функционирование » этого изображения на компьютерном мониторе – запрограммирует соответствующие движения игрового персонажа, обеспечит целесообразное взаимодействие этой виртуальной девушки с окружающим её игровым миром. И тому подобное.

Точно так же, целью и результатом работы генетической программы, записанной в ДНК, является построение конкретного живого существа. И поддержание его существования. То есть, результатом работы генетической программы является не только построение тела живого существа (инфузории, дождевого червя или колибри), но еще и то, как это тело будет взаимодействовать с миром: избегать опасностей, искать источники пищи и т.п.

Таким образом, определенные аналогии между компьютерной и генетической программой очевидны.

Ну а отличием между этими программами (генетической и компьютерной), является, во-первых, природа носителей информации (там намагниченные жесткие диски, а здесь длинные органические молекулы). Во-вторых, генетическая программа отличается от нашей (даже самой современной) компьютерной программы - запредельной сложностью. Наши компьютерные программы пока еще примитивны в сравнении с генетическими программами, по которым строятся живые организмы. Генетические программы живых существ (отдельные их части нередко называют генными сетями ) насыщены генами-«включателями», «выключателями» и «переключателями», которые контролируют подотчетные им отдельные гены или целые генные каскады, а так же друг друга. В результате получается примерно вот что (Рис. 15):

Рисунок 15. Генная сеть, то есть комплекс генов, так или иначе взаимодействующих с геном FOXP2, одним из ключевых генов, ответственных за формирование речи (Konopka et al., 2009). Здесь показаны только те гены, которые активно реагируют на разные модификации гена FOXP2 (человеческий или шимпанзиный). Есть еще и другие гены, тоже связанные с геном FOXP2, но работающие с ним независимо от того, какой конкретный вариант гена FOXP2 перед ними.

Понятно, что разобраться в таких генетических программах очень непросто. Легче всего установить, что с чем взаимодействует. А вот для чего взаимодействует - здесь еще пока, как говорится, «черт ногу сломит» (С).

Так же запредельно сложны и сами живые существа (на организменном, тканевом, клеточном и молекулярном уровнях организации). Организация жизни на молекулярном уровне вообще представляет собой, по сути, чрезвычайно продвинутые нано-технологии. Даже в простейшей живой клетке успешно работают конвейерные линии из нано-машин и нано-механизмов, о которых мы пока можем лишь мечтать в смелых проектах. Например, знаменитый фермент АТФ-синтаза является самым маленьким роторным мотором в природе. Понятно, что сделаны все эти нано-машины из органики.

И самым замечательным свойством живых систем является их способность непрерывно и самостоятельно чинить самих себя (непрерывно самовоспроизводиться). Например, чтобы заменить мотор у вашей машины, Вы должны, во-первых, поставить вашу машину в гараж и выключить. И потом Вы будете заменять ей мотор (а не она сама). А вот воробей летит себе по своим делам, но прямо в это время в его сердце «отработанные» белки сердечной мышцы постепенно заменяются на новые. То есть, сердечная мышца сама себя всё время отстраивает и обновляет прямо в ходе работы. И таким образом непрерывно самовоспроизводится не только сердечная мышца, но и вообще всё тело воробья.

Однако вернемся к ДНК. Другими аналогиями ДНК могут являться: чертеж, рецепт или книга. Но аналогия с компьютерной программой, всё-таки, ближе всего к сути дела. Итак (еще раз) имеется определенная генетическая программа, согласно которой строится (и существует) тот или иной организм. Эта программа записана на специальном носителе - длинных органических молекулах ДНК с помощью специального языка (генетического кода).

Эту программу можно разбить на некоторые отрезки, участки молекулы ДНК, которые ответственны за тот или иной конкретный признак организма. И эти отрезки, отвечающие за конкретные признаки, называются генами. А вся совокупность имеющихся генов (то есть вся генетическая программа отдельного организма в целом) называется генотипом . В качестве аналогии с компьютерными технологиями, отдельные гены можно уподобить отдельным программным функциям в общей компьютерной программе.

И вот теперь представьте. Допустим, я изучаю несколько генов уже упомянутой выше Николь Кидман, и несколько аналогичных генов кролика. И вижу, что в целом, эти гены похожи друг на друга. То есть, общая последовательность нуклеотидов сходна и у Николь Кидман, и у кролика на целом ряде отрезков ДНК. Но я вижу и серьезные отличия. Многие нуклеотиды заменены на другие. В результате, на выходе должен получаться несколько другой белок (с другой последовательностью аминокислот).

Изобразим это наглядно. Допустим, первая строчка – нуклеотидная последовательность одного из генов Николь Кидман, а вторая строчка – нуклеотидная последовательность такого же гена кролика (я выделил жирным шрифтом отличающиеся участки):

АГТЦЦЦЦЦГГТААТГАЦАТЦАТАТГТГГГГГТАГАЦАТГТЦЦЦЦГТАААГТЦЦГТАГ

АГАААА ЦЦТТ ТААТГТТТТТ АТАГ ГТГЦЦ ГГТАГАТ АТГГАА ЦЦА ТАААГТЦЦГТТТ

При этом мы еще не конца понимаем, есть ли в этих (зафиксированных) различиях какой-то биологический смысл, и если есть, то какой именно? Ведь мы пока научились только читать генетические «тексты». А вот до понимания этих текстов нам пока еще далеко. То есть, важны ли эти различия для того, чтобы в первом случае получилась (и успешно функционировала) именно Николь Кидман, а во втором – именно кролик? Или эти различия не важны?

Хотя приблизительные методики для определения таких вещей уже есть. Например, для того, чтобы сделать вывод, важны ли установленные различия, или нет, сравнивается доля так называемых синонимичных замен по отношению к не синонимичным.

Синонимичные замены – это такие замены нуклеотидов, которые вообще не приводят к замене аминокислоты в белке. Это получается за счет вырожденности генетического кода. Посмотрите на таблицу генетического кода выше (Рис. 14). Вы увидите, что, например, аминокислоту пролин может кодировать сразу четыре разных кодона: ЦЦУ, ЦЦЦ, ЦЦА, ЦЦГ. По сути, аминокислота пролин кодируется только двумя первыми нуклеотидами «ЦЦ». А вот какой там будет третий нуклеотид – уже не важно. Каким бы этот третий нуклеотид ни был, всё равно рибосома на выходе выдаст именно аминокислоту пролин, если прочитает в двух первых «буквах» этого кодона «ЦЦ».

Поэтому если мы увидим, например, в гене Николь Кидман в определенном месте ЦЦЦ, а у кролика в этом же месте мы увидим ЦЦУ, то это значит, что конечные продукты (белки) Николь Кидман и кролика – не будут различаться по этой аминокислоте. Такая замена нуклеотидов называется – синонимичной.

В результате может получиться даже вот что. Допустим, и у Николь Кидман, и у кролика имеется похожий белок, состоящий из 100 аминокислот (соединенных между собой в строго определенной последовательности). Поскольку каждая из этих аминокислот кодируется с помощью кодона из 3 нуклеотидов, то получается, что для записи «рецепта» этого белка в ДНК необходимо задействовать 300 нуклеотидов. И допустим, примерно треть из этих нуклеотидов у Николь Кидман и у кролика – различаются. То есть, различия, казалось бы, большие (100 из 300 нуклеотидов). Но если это будут только синонимичные замены, то получится, что у Николь Кидман и кролика обсуждаемые белки будут вообще идентичны по своим аминокислотным последовательностям. То есть, будут совпадать на 100% .

Какие выводы можно отсюда сделать? Во-первых, отсюда можно предположить, что данный белок – чрезвычайно важен для обоих организмов. Причем важна даже каждая аминокислота. То есть, каждая аминокислота должна в этом белке находиться именно там, где она и находится. Иначе белок сразу же потеряет свою работоспособность.

Поэтому такие случайные мутации , которые приводили к замене той или иной аминокислоты – гарантированно приводили к гибели мутантной особи. И поэтому ни одна из таких мутаций не смогла закрепиться в данном белке.

А смогли закрепиться только такие мутации, которые вообще не изменяли аминокислотный состав данного белка. В результате, смогли закрепиться только те самые синонимичные замены, о которых мы только что говорили. Таким образом, когда мы наблюдаем именно описанную картину – идентичность аминокислотного состава белка, при наличии только синонимичных замен, мы можем сделать следующие выводы:

1). Первичное строение данного белка вообще нельзя изменить (чтобы не нарушить его функцию). На «языке» теории эволюции в таком случае говорится, что данный ген находится под очень мощным давлением стабилизирующего отбора .

2). Число синонимичных замен может указывать на время существования (линии предков) данных существ. Если синонимичных замен – много, то значит, данная линия организмов существует на Земле уже долгое время. Ведь точечные мутации – это достаточно редкое событие. И если значительная часть синонимичных замен уже успела случиться, то значит, прошло уже достаточно большое время (с некоего момента X). Если же число даже синонимичных замен – невысоко, то, следовательно, линия предков этих существ тоже имеет скромную историю (по длительности).

Но чаще всего наблюдаются другие варианты различий в генах и белках.

Допустим, мы видим, что обсуждаемый белок, состоящий из 100 аминокислот (соответственно, записанный в ДНК на 300 нуклеотидах), различается у Николь и кролика в 30 местах (по 30 нуклеотидам). Причем имеют место 50% синонимичных замен, и еще 50% не синонимичных замен (так называемые значимые замены). То есть, 15 нуклеотидов не приводят к замене аминокислоты в белке, но другие 15 нуклеотидов заставляют рибосому встроить в белок уже другую аминокислоту.

Что можно предположить в этом случае?

Во-первых, мы можем предположить (в рамках теории эволюции), что прошло еще не слишком много времени после расхождения линии предков, которые в конечном итоге привели к Николь Кидман, от линии предков, которая привела к кроликам. Потому что за это время успела накопиться только небольшая часть синонимичных замен (из всех возможных).

Во-вторых, мы можем сделать вывод, что и сам этот белок – достаточно «демократичен» (терпим) к собственному аминокислотному составу. То есть, аминокислотный состав данного белка вполне может измениться (например, на озвученные 15 аминокислот), но, тем не менее, этот белок всё равно останется способным выполнять свою работу. А раз так, тогда и эти (значимые) мутации тоже являются биологически нейтральными . И тоже могли накопиться за это время чисто случайным образом.

Или мы можем высказать, наоборот, противоположную гипотезу. Мы можем предположить, что эти белки у Николь Кидман и кролика различаются отнюдь не случайно , а как раз потому, что они и должны различаться. То есть, эти белки должны работать по-разному, чтобы Николь Кидман была именно Николью, а кролик – оставался кроликом.

Чтобы определить, какое из двух последних предположений более верно, нужны дополнительные исследования. Например, изучение специфики работы конкретно этого белка у кролика и у Николь.

И наконец, третий случай. Допустим, у нас всё тот же белок, состоящий из 100 аминокислот. Но мы видим, что только 10 нуклеотидных различий в соответствующем гене (кодирующем этот белок) – имеют синонимичный характер (не приводят к замене аминокислоты), а вот другие 40 отличий в нуклеотидном составе – являются не синонимичными. То есть, мы видим резкое преобладание значимых замен над синонимичными. Какой вывод можно сделать из такого расклада?

В данном случае становится ясно, что исследуемые белки у Николь и у кролика работают, действительно, по-разному. Может быть даже, вообще выполняют разные функции. И эти белки и должны работать по-разному. То есть, становится понятно, что этот конкретный белок как раз и относится к тем признакам и свойствам, которые (в том числе) делают из Николь Кидман именно Николь, а из кролика – именно кролика.

На случайность мы здесь можем списать сравнительно небольшое число всех отличий, пропорциональное числу синонимичных замен. А вот оставшуюся часть различий, найденных между этими генами, на случайность уже списать нельзя . Ведь не синонимичных замен в данном случае намного больше, чем синонимичных. Отсюда следует вывод, что ген подвергся не случайным изменениям, а направленной модификации под действием определенной силы .

И вот на роль этой силы, модифицирующей гены в тех или иных направлениях, в современной биологии по умолчанию (без каких-либо особенных доказательств) назначается именно естественный отбор .

То есть, если обнаруживаются серьезные различия между генами разных организмов, и если эти различия подпадают под только что описанный нами случай (преобладание значимых замен над синонимичными), то делается вывод, что это исключительно результат естественного отбора . И ничего другого.

Вот наш очередной биолог-популяризатор и пишет соответствующую фразу (Наймарк, 2014):

…Выяснилось, что гены, которые экспрессируются больше у рабочей касты, прошли сильный положительный отбор …

Чувствуется, что данный автор настолько привык к мысли, будто изменять гены может только естественный отбор и ничего больше, что даже не замечает, как озвучивает совершенно недоказанные вещи. На самом деле, установленным фактом здесь является только то, что обсуждаемые гены – различаются (определенным образом). А рассуждения про «положительный естественный отбор» - это просто домыслы, сделанные чуть ли не автоматически в рамках принятой (сегодня) теории эволюции.

Давайте попробуем посмотреть, как бы всё это выглядело в компьютерной области. Допустим, какой-нибудь «сумасшедший биолог» сел за пустующее рабочее кресло рядом с чужим включенным компьютером, и решил исследовать на предмет сходства и различия не генетические программы разных живых существ, а загадочный набор символов, которые он увидел записанными на мониторе этого компьютера. Загадочные символы, которые привлекли внимание биолога, были записаны в текстовом редакторе в виде двух похожих строчек:

753.11F.FF7.F1W.FF1.1HQ.1HU.811.WAC.2G8.2G6.555

Напоминаем, что наш «сумасшедший биолог» до этого привык работать вот с такими генетическими текстами, например, у двух разных видов синиц (Рис. 16):

Рисунок 16: Изображены представители двух видов синиц (слева большая синица, справа лазоревка). Показан (воображаемый) участок ДНК этих двух видов - последовательность нуклеотидов, которая с одной стороны, весьма схожа у этих видов, но в то же время несколько различается (отличающиеся нуклеотиды выделены красным цветом).

Биолог привык выискивать в таких строчках черты сходства и различия. И обнаруженное сходство списывать или на «общего предка» (этих двух синиц), или на «стабилизирующий отбор» . А обнаруженные различия – либо на результат «положительного отбора» , либо на «нейтральные мутации» , которые успели накопиться у этих двух видов синиц со времени их расхождения от общего эволюционного предка.

А на экране компьютерного монитора наш биолог видит несколько другие строчки:

753.11F.FF7.F13.FF1.1BQ.1H1.811.WA8.2G9.2G6.555

753.11F.FF7.F1W .FF1.1H Q.1HU .811.WAC .2G8 .2G6.555

Биолог замечает, что значительная часть этих двух строчек идентична друг другу. Естественно, наш биолог cделает вывод, что это получилось благодаря общему происхождению этих двух кусков текста (от некоего общего предка ). Ну а найденные различия (выделены жирным шрифтом) между этими двумя строчками наш биолог, наверное, спишет на то, что один из этих участков «прошёл сильный положительный отбор» (в ходе борьбы за существование). Биолог подсчитает, что число точечных замен во второй строчке по сравнению с первой составляет 5 из 36. То есть, имеет место примерно 14% замен. Следовательно, данные строчки гомологичны друг другу на 86% .

И всё будет очень здорово, пока на своё рабочее место не вернется хозяин этого компьютера, и не выгонит из-за стола нашего сумасшедшего биолога.

При этом хозяин компьютера объяснит биологу, что в этих строчках, на самом деле, закодированы черты лиц двух виртуальных девушек, которые были созданы (хозяином компьютера) в качестве двух разных героинь известной компьютерной игры Mass Effect 3 .

Хозяин компьютера объяснит, что в этой игре при создании лица компьютерного персонажа используется специальный набор символов, с помощью которого кодируются разные черты (признаки) лица. Поэтому любое созданное лицо в этой игре можно просто записать в виде закодированной строки символов. И если это лицо понравится, то можно потом использовать этот код в любое время, при создании новых персонажей. Конкретно, те лица, которые соответствуют двум написанным выше кодовым строчкам, в этой игре выглядят вот так (Рис. 17):