Omadused, B-struktuur, B-painutamine. Ahvtuur (juhendaja) valgu struktuurid

22.07.2020

Saada oma hea töö teadmistebaasis on lihtne. Kasutage allolevat vormi

Õpilased, kraadiõppurid, noored teadlased, kes kasutavad oma õpingute teadmistebaasi ja töötavad, on teile väga tänulikud.

Postitas http://www.allebe.ru/

1. valkude konstruktsioonikorraldus

Iga valku iseloomustab spetsiifiline aminohappejärjestus ja individuaalne ruumiline struktuur (konformatsioon). Belkov moodustab vähemalt 50% kuiva massi orgaanilised ühendid Loomade rakk. Inimkehas on kuni 5 miljonit. erinevad liigid Valgud. Valgumolekul võib koosneda ühest või mitmest ahelast, mis sisaldavad viie aasta kuni mitusada (mõnikord rohkem kui tuhat) aminohappejääki. Alla viiskümmend jääke sisaldavad molekulid kuuluvad peptiide. Paljudel molekulidel on tsüsteiini jäägid, mille disulfiidsidemed seondub kovalentselt ühe või mitme ahela osad. Native olekus on valgu makromolekulidel konkreetne konformatsioon. Selle valkude vastavusomadus määratakse aminohappejääkide järjestusega ja stabiliseeritakse aminohappejääkide peptiidi ja külgrühmade vahel vesiniku sidemed, samuti elektrostaatilised ja hüdrofoobsed interaktsioonid.

2. Primaarne valgu struktuur: uurimismeetodid

Peptiidi side struktuurilised omadused.

Peptiidsideme moodustatakse ühe amino aminorühma reaktsioonis

teise happed ja karboksüülrühmad veemolekuli vabanemisega:

CH3-CH (NH2) -COOH + CH3-CH (NH2) -COOH\u003e CH3-CH (NH2) -CONH- (CH3) CH-COOH + H2O

Peptiidsidemetega seotud aminohape moodustavad polüpeptiidi ahela. Peptiidi sidemel on tasapindade struktuur: aatomid c, o ja n on SP2 hübridisatsioonis; N-aatomi juures on p-orbitaal, millel on erinev elektronpaar; Moodustatakse R-p-konjugeeritud süsteem, mis viib lühendab suhtlemist? N (0,132 nM) ja pöörlemispiiriga (pöörlemisbarjäär on 63 kJ / mol). Peptiidsidemel on peamiselt ümberpaigutamine peptiidi sidetasandi suhtes. Sarnane peptiidi side struktuur mõjutab sekundaarse ja tertsiaarse valgu struktuuri moodustumist. Peptiidi lips jäik, kovalentne, geneetiliselt deterministlik. Struktuurilistes valemites on kujutatud üheühenduse kujul, kuid tegelikult on see seos süsiniku ja lämmastiku vaheline ühendus osaliselt dual side:

See on põhjustatud aatomite erinevatest elektronelahustest C, N ja O. Peptiidide sidumise ümber ei ole kõik neli aatomit samas lennukis, st. Kompliand. Muude polüpeptiidi saarte ühenduste pöörlemine on üsna tasuta.

Esmane struktuur avati Kasani ülikooli professor a.ya. Danilevsky 1989. aastal 1913. aastal sünteesiti E. Fisher esimesed peptiidid. Iga valku aminohapete järjestus on ainulaadne ja geneetiliselt eraldatud

Joonis fig. 1.2 Dippotiidi haridus

Eraldi keemiliselt homogeense polüpeptiidi ahela primaarse struktuuri määramiseks hüdrolüüsi abil leitakse aminohappe kompositsioon: iga kahekümne aminohappe suhe homogeense polüpeptiidi proovis. Seejärel jätkake, et määrata polüpeptiidi ahela terminali aminohapete keemiline iseloom, mis sisaldab ühte vaba NH2 rühma ja ühte tasuta Coxy rühma.

N-terminaalse aminohappe olemuse määramiseks pakutakse välja mitmeid meetodeid, eelkõige Sangeri meetodit (selle arengu F. Sagrnri jaoks anti Nobeli auhinna 1958. aastal). See meetod põhineb 2,4-dinitrofluorbenseeni polüpeptiidi arüülimisreaktsioonil. Polüpeptiidi lahust töödeldakse 2,4-dinitrofluorbenseeniga, mis suhtleb vaba B-aminorühma peptiidi rühmaga. Pärast reaktsioonisaaduse happehüdrolüüsi pöördub ainult üks aminohappeline reaktiivi kujul 2,4-dinitrofenüülaminohappe kujul. Erinevalt teistest aminohapetest on sellel kollane värvus. See eraldatakse hüdrolüsaadist ja eristab kromatograafia abil.

C-terminaalse aminohapete määratluse määratluse puhul kasutavad ensüümi meetodid sageli. Karboksüpeptidaasi polüpeptiidi ravi, mis puruneb peptiidiühenduse peptiidi otsast, mis sisaldab vaba COXY-rühma, põhjustab C-terminaalse aminohappe vabanemise, mille laadi saab kromatograafia abil identifitseerida. Seal on ka teisi meetodeid C-terminaalse aminohappe määramiseks, eriti Akabori keemilise meetodi, mis põhineb polüpeptiidi hüdrasinolüüsil. Järgmine töö etapp on seotud polüpeptiidi aminohapete järjestuse määramisega. Selleks teostada esialgu osalise (keemilise ja ensümaatilise) hüdrolüüsi polüpeptiidi ahela lühikese peptiidi fragmente, mille järjestust saab täpselt määratleda. Pärast hüdrolüüsit elektroforeesi ja kromatograafiaga tehakse peptiidkaardid. Seejärel paigaldatakse aminohapete järjestus valitud peptiidides ja kogu molekuli peamine struktuur.

Valkude sekundaarne struktuur: b - spiraal, selle peamised omadused struktuuri, painutamine. Roll vesiniku sidemed Sekundaarse struktuuri moodustamisel .. Ahvtuur (juhendaja) valgustruktuurid.

Sekundaarne struktuur? See on polüpeptiidi ahela ruumiline asukoht B-spiraali või vabaohutuse kujul ilma viitamata külgradikaalide ja nende konformatsioonide tüüpideta. L. Poling ja R. Corey pakkus sekundaarse valgu struktuuri mudeli B-heelixi kujul, kus vesiniku sidemed on suletud iga esimese ja neljanda aminohappe vahel, mis võimaldab säilitada natiivse valgu struktuuri, treeningut Kõige lihtsamad funktsioonid kaitsevad hävitamise eest. Kõik peptiidirühmad osalevad vesiniku sidemete moodustumisel, mis tagab maksimaalse stabiilsuse, vähendab hüdrofiilsust ja suurendab valgu molekuli hüdrofoobsust. B-spiraali moodustub spontaanselt ja on kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab vähemalt vaba energia.

Teisese struktuuri kõige tavalisem element on õige B-spiraalne (B R).

Peptiidi ahel on siin kõverad. Ha iga vooru moodustab 3,6 aminohappejääki, kruvietappi, st Kahe samaväärse punkti vaheline minimaalne kaugus on 0,54 nm; B-Helix stabiliseeritakse peaaegu lineaarsete vesiniku sidemete vahel NH-rühma ja neljanda ühisrühma vahel aminohappejäägi järjest. Seega laiendatud spiraalosad, iga aminohappe jääk osa moodustamise kahe vesiniku sidemed. Mittepolaarsed või ampiphililised B-spiraalid 5-6 pööretega tagavad sageli bioloogilistes membraanides (transmembraansed spiraalsed) rasvased valgud. Peegel-sümmeetriline suhteliselt B-spiraalne vasak B-spiraali (BL) on äärmiselt haruldane, kuigi see on energiliselt võimalik. Valgu polüpeptiidi ahela keerdumine spiraalkonstruktsioonis esineb I-Thomi aminohappejäägi ja vesiniku amiidrühmade karbonüülrühma hapniku vastastikust vastastikust (I + 4) - vesiniku moodustumise aminohappe jääk Võlakirjad:

Joonis fig. 1.3 (a) Lämmastiku aatomid on kujutatud sinise, hapnikuga - punase sinise, hapnikuga. Orange kujutatud vesiniku sidemed moodustunud vastava lämmastiku ja hapniku aatomite lämmastiku aatomite on näidatud sinine spiraalid. Ja oranž kuvatakse vesiniku sidemed, mis on genereeritud sobiva hapniku ja lämmastiku aatomite reegli vahel

joonis (b) Sekundaarse valgu struktuur: alfa-spiraal

Teine spiraali vorm on kollageenis, ühendavate kudede kõige olulisem osa. See on kollageeni vasakpoolne spiraal etapis 0,96 nm ja jäägiga 3,3 jääk igas omakorda sagedamini võrreldes B-heelixiga. Erinevalt B-Helixis on vesiniku sillate moodustumine võimatu siin. Struktuur stabiliseerub kolme peptiidi ahela keeramisega paremale kolmekordse spiraaliga. Koos B-spiraalidega valku sekundaarse struktuuri moodustamisel on ka B-struktuuri, B-painutamise osalemine. Erinevalt kondenseeritud B-spiraalse B-kihiga, mis on peaaegu täielikult piklikud ja võivad asuda nii paralleelselt kui ka antifuurelikult. B volditud struktuurid moodustavad ka põikikuvastaste vesiniku sidemetega. Kui ahelad on orienteeritud vastupidistes suundades, nimetatakse struktuuri paralleelse volditud lehte (WB); Kui ketid on orienteeritud ühes suunas, nimetatakse struktuuri paralleelse volditud lehte (BN). Kokkupandud struktuurides asuvad B-C-aatomid kerjused ja külgketid on keskmise lehe tasapinnaga orienteeritud peaaegu risti, vaheldumisi üles ja alla.

Energia eelistatakse WB-volditud struktuuri peaaegu lineaarsete H-sildadega. Venitatud volditud lehtedes ei ole individuaalsed ahelad kõige sagedamini paralleelsed, kuid on mõnevõrra kumer üksteise suhtes.

Joonis fig. 1.4 Beeta-volditud valgu struktuur

Lisaks regulaarsele polüpeptiidi ahelatele on olemas ka ebaregulaarseid sekundaarseid struktuure, st. Standardstruktuurid, mis ei moodusta pikaajalisi perioodilisi süsteeme. Need on in-painduvad neid nimetatakse nii, sest nad tihti pingutavad naaber-raskete naaber-paralleelselt kaevandades). Paindudes on tavaliselt umbes pool jääkidest, mis ei ole regulaarsetesse valgu struktuure langenud.

Inspektsiooni struktuur? See on suurem tase valgumolekuli organisatsiooni, mida esindab interakteeruvate sekundaarstestruktuuride ansambli poolt:

1. B-spiraalne? Kaks anti-paralleelset piirkonda, mis suhtlevad hüdrofoobsete täiendavate pindadega (vastavalt "VPADina-eendi" põhimõttele);

2. B-spiraatide superpioriseerimine;

3. VKV? kaks paralleelset krunti C-ahela;

4. B-Zigzag.

Valguahela paigaldamiseks on mitmeid viise:

joonis 1.5 meetodid valgu ahela paigaldamiseks

Domeeni - kompaktne globulaarne struktuuriüksus polüpeptiidi ahela sees. Domeenid võivad täita erinevaid funktsioone ja läbida koagulatsiooni sõltumatute kompaktseteks konstruktsiooniseadmeteks, mis on ühendatud valgu molekuli painduvate piirkondadega.

Joonis fig. 1.6 Belkova ahela paigaldamise motiivid ja kaunistused India ja kreeka vaaside puhul. Ülaosas: liikumine Kesta keskel: Kreeka võtme motiiv; Allpool: Zigzag- "tõmblukk" motiiv.

3. valkude süsteem: polüpeptiidi ahela konformatsioon

Proteiini struktuuri mõistmiseks on vaja kaaluda polüpeptiidi ahela võimalikke konformatusi. Need määratakse peamiselt peptiidi sidemete kindla struktuuri abil ja nendega seotud ühendid, mis on esitatud tabelis.

Tabel 1. Peptiidiüksuste struktuurparameetrid: linkide pikkused ja nende vaheliste nurkade pikkus X ja Y on mõlema peamise ketiga ühendatud süsiniku ja radikaali allkirjastamisel.

Täielikult piklik ahel (ilma valentsi nurkade deformatsioonita ja linkide pikkuse muutusteta) on ümberkujundamine rotatsiooni nurga nullväärtustega. Kuid selline konformatsioon ei ole kõige stabiilsem. Imino aatomid n-H rühmad Vorminomente moodustavad karbonüülrühmade hapniku aatomitega. Meil \u200b\u200bon kõige stabiilsem konformatsioon nõue oma koguenergia, sealhulgas energia intramolekulaarsete vesiniku sidemete.

Polüneeg ja leetrid määrasid polüpeptiidi ahela kõige stabiilsem konformatsioon, tuginedes röntgendifraktsiooniteenuste andmete põhjal ja ahelate kogupakendi andmete põhjal vesinikuvõlakirjade maksimaalse arvuga. Sellised konformatsioonid on kolm. See esiteks juba tuntud B-spiraali. Seda iseloomustab keerates telje ümber 54 nm.

Vesiniku sidemed moodustatakse selle rühma C \u003d umbes rühma ja N-N rühma neljanda eelmise seadme. Sellised lingid rakendatakse kõigi aminohapete jääkide vahel, välja arvatud shed (Pro), mis ei sisalda N-h. B-spiraal võib olla õige ja vasak. Esimesel juhul nurgad \u003d 132? ja \u003d 123? , teises \u003d 228? ja \u003d 237? vastavalt.

Teine ja kolmas konformatsioon vesinikuvõlakirjade maksimaalse küllastumisega on paralleelsed ja paralleelsed B-vormid. See konformatsioon ei ole enam eraldi ahel, vaid kihi moodustavate ahelate kombinatsioon. Ketid selles vormis ei ole korter trans struktuuri. Paralleelses vormis nurgal 61? ja 239? Seega on paralleelselt - 380? ja 325?.

Beeta-kuju moodustumise võimalus ja eraldi polüpeptiidi ahelas on väga oluline. Need on nn cross-beeta kujul. Kõverate kohtades on pöörete nurgad tähendused peale iseloomulikud tellitud piirkonnad.

Joonis fig. 1.7 Regulaarsed sekundaarsed struktuurid - alfa-spiraal, peatlaeli beetade loend, paralleelne beetade loend

Seega stabiliseeritakse vesiniku sidemed polüpeptiidi ahela konformatsiooni lahuses. Sekundaarse struktuuri esinemine sagedusega tähendab kristalliga ahela sarnasus: alfa-spiraal sarnaneb ühemõõtmelisele, beeta-kujule - kahemõõtmelise kristalliga.

Joonis fig. 1,8 abivahemikud: vesiniku sidemed

Alfa ja beeta-kuju, eriti ei ole ainsad. Näiteks fibrillarvalgudel on muud konformatsioonid.

Me arvame nüüd polüpeptiidi ahela energia sõltuvust sisemise pöörlemisnurkadest - nn steerilised kaardid, mis sarnanevad geodeesiga.

Keti konformatsiooniline energia määratakse kindlaks Valeno mitte seotud aatomite nõrga koostoimega. Tulemusena tasane struktuur I-GO-lingi pöörlemise nurkade peptiidi rühm on praktiliselt sõltumatu naaberliikmete pöörlemisnurkadest. Ja kui I-Ni taseme pöörlemise nurgad varieeruvad väärtuste valdkonnas, mis ei ole keelatud, kattudes I-TH- ja (I + 1) linkide ühendatud peptiidrühmade aatomite kattumisel Ja kui nurgad (I + 1) varieeruvad samaaegselt, siis ei ole nende nelja nurga kombinatsioone selliseid kombinatsioone, milles I-TH ja (I + 2) steeriline koostoime on link. Seega polüpeptiidi ahel on piiratud koostööga, lähim koostoimeid selles piirduvad lähedal naabritega. See võimaldab meil kaaluda konformatsiooniliste energiaallikate esitamist individuaalsete konformatsiooniliste jääkide jaoks. Steeriline kaart selle jäägi oluliselt sõltub milline radikaali R.

Võib eeldada, et selle peptiidi rühmade paaridevahelisi interaktsioone iseloomustavad nende rühmade ühendava aminohappejääkide aminohappejääki, uuris dipeptiidi glycil-l-alaniini ja sai vastava (alaniini steerilise kaardi).

Joonis fig. 1.9 Tõenäosustiheduse kahemõõtmeline jaotus väändenurkadele.

Kõige sagedamini külastatud aladel on tumedam värv. Aminohappejääkide puhul peetakse kõige sagedamini kahemõõtmelise jaotuse peamiste nurkade jaoks SH, C-le? . Kahemõõtmelise jaotuse võimalike variantide puhul pöörame tavaliselt erilist tähelepanu ristlõikele nurkade SH-s, c.

Joonis fig. 2.1 Ramacandrane'i kaart aminohappejäägi jaoks.

Konformatsioonid, mida on võimalik saavutada mistahes amnilise happejäägiga, esindavad tumehall. Enamik amünitsiinhapet saab asustada valguse halliga märgistatud alad. Valge näitab keelatud konformatsioonid, mis võivad siiski esineda mõnel valgustruktuuridel.

Arvutus viidi läbi aatomite lihtsama eelduse alusel tahkete sfääridena, millel on van der Waalsi raadionid, mis on määratud interatomiliste vahemaade andmete põhjal molekulaarsete kristallide andmete põhjal. Tabelis on näidatud need vahemaad, mida kõige sagedamini täheldatakse kristallides ja minimaalsed vahemaad, mida täheldati ainult mõnel juhul.

Tabel 2. Polüpeptiidide aatomite vahemaad vahemaad

Aatomite paar	Tavaline kaugus, nm	Minimaalne kaugus, nm	Aatomite paar	Tavaline kaugus, nm	Minimaalne kaugus, nm

4.Trective valgu struktuur. Mittekuumutatud ühenduste tüübid tertsiaarse struktuuri stabiliseerivad. S-S-S - sillate roll mõnede valkude tertsiaarse struktuuri moodustamisel

Tertsiaarse struktuuri raames mõistetakse polüpeptiidi ahela ruumilist paigutust (ahela paigaldamise meetod teatud koguses). Stabiliseerimisel ruumilise struktuuri, mitte-virulentne ühendused mängivad peamist rolli. Nende hulka kuuluvad vesiniku sidemed, laetud rühmade elektrostaatilised interaktsioonid, intermolekulaarsed van der Waalsi jõud, aminohapete mittepolaarsete külgradikaalide interaktsioon (hüdrofoobsed interaktsioonid), dipooli-dipooli interaktsioonid. Lisaks mängivad disulfiidsidemed (S-S-S-sillad) tertsiaarse struktuuri moodustamisel olulist rolli:

Joonis fig. 2.2 (a) disulfiidide teket

Joonis fig. 2.2 (b) disulfiidide teket

Dissulfiidsidemed moodustatakse siis, kui tsüsteiini jääkide valk tsüstiini jääke oksüdeeritakse ruumilises struktuuris. Arvatakse, et disulfiidsidemed, sageli mitu, on eriti olulised väikeste valkude stabiliseerimiseks, milles ei saa tekkida ulatuslik mittekovalentsete koostoimete süsteem.

Tertsiaarne struktuur on iga valku jaoks ainulaadne asukoht polüpeptiidi ahelapruunis, sõltuvalt aminohapete kogusest ja vaheldumisest, st. eelnevalt kindlaksmääratud esmane valgu struktuur. Proteiinimolekulide konfiguratsioon võib olla fibrillaarne ja globulaarne. Paljude valkude tertsiaarse struktuuri koosneb mitmest kompaktsest gloobidest, mida nimetatakse domeenideks. Domeenide hulgas on tavaliselt seotud õhukeste hüppajatega.

Tertsiaarse valgu struktuur. Hemoglobiin ja Mioglobiin: konformatsiooniline ümberkorraldamine. On teada, et valkude natiivne, kolmemõõtmeline struktuur on kindlaks määratud mitmete energia- ja entroopia tegurite tulemusena. Paljude intramolekulaarsete muutuste iseloomulikud ajad, sealhulgas teise fraktsioonide ensümaatilised protsessid ja sõltuvad keskmise pH, temperatuuri ja ioonse koostisest. Seega võivad ioon-homeostaasi muutused mõjutada otseselt raku valkude struktuurimuutusi ja vastavalt nende funktsioone ja tegevust. Kaaluge hapnikku, -Hemoglobiini ja müoglobiini valkude konformatsioonilise rekonstrueerimise eeskuju. Nende valkude struktuuri kristallivormis uuritakse üksikasjalikult röntgenkiirte struktuurianalüüsi abil. Alfa-spiraalosade vaheline ruum, sealhulgas hem-rühma aktiivse keskuse õõnsus valgu molekulide sees, täidetakse aminohapete hüdrofoobsete külgkettidega ja ümbruses veekeskkond Seal on palju polaarvalguahelaid. Hemoglobiini molekul koosneb neljast subühikust (kaks b ja kaks c), mis moodustavad õige tetrameeri. Veemolekulid lokaliseeruvad subühikute kontaktpiirkonnas, moodustavad soola sillad ja stabiliseerivad lisaks tetrameeri. Raud võib olla kõrge ja madalvarustuse olekus sõltuvalt D-orbitaalsete elektronide täitmise meetodist, mis määratakse Hundi reegli järgi. Sellega seoses on kahe- ja kolmevalentse raua ioonide väliste D-orbitaalsete elektronide täitmine iseloomulikud ioon-sideme kompositsioonis vabadoonide või ioonide jaoks. Olukord muutub rauda aatomite kompleksis, kus need on seotud ligandi aatomite kovalentse sidemega ja on osa GEMAst. Tuleb rõhutada, et tsentraalse aatomi tsentrifuugimaailm on kompleksi määranud ligandi keskkonna olemusega: sümmeetria, ligandi sidumisvõimsus kompleksis jne. Selle tõttu võib ligaalse keskkonna muutus põhjustada metalli iooni pöörlemisseisundi muutusi, mis omakorda võib põhjustada valkude konformatsioonis muutusi, millega metallist ioon on ühendatud. Substraatide lisamisega indutseeritud raua ioonide vahetamise muutused, temperatuuri vahetamine näitasid mitmete hemoproteiinide jaoks. Üleminek rauast ioonide lossosinna olekusse kõrgelt spinner suurendab iooni läbimõõdu ja viib heemistasandi järeldusele, mis põhjustab kahekohaliste valkude konformatsiooniliste muutustega.

Kõrgelt spinneris on kahevalentse raua iooniga koordineerimisnumber 5 ja asub väljaspool Heme'i lennukeid kaugus 0,05-0,07 nm. See on koordineeritud nelja aatomiga NitroQuAte rühmade lennukiga naastrõngas ja viiendal Asend suhtleb nüdidiini imidasoliekeeni aatomiga.. Hapniku-raua sideme oksügepeerimine ja moodustumine ei muuda rauast aatomi valentsi, kuid nad tõlkivad selle kõrgelt spinnerriigist madalaks, suurendades koordineerimissfääri ligandite arvu 6. 6. positsioonis hapnikuga või teiste ligandidega koordineeritud rauaga.

Joonis fig. 2.3 (a) Hemoglobiini struktuuri lihtsustatud kava

Hapniku lisamine indutseerib hemoglobiini molekulis mitmeid konformatsioonilisi muutusi. Hapniku seondumine rauaaatomi tõlkimisega lokalosinolekusse lisatakse raua samaaegne nihkumine 0,07 nm-ga Hem-rühma tasapinnaga. See nihke edastatakse histidiini ja spiraali see "tõmbab üles" mueni suunas molekuli keskele, surudes türosiinijäägiõõnde õõnsusest välja. Taim toimub B-subühikute ja nihke vahelise soola sillate vahe. neist mööda kontaktipiirkonda. Kaugus GEM ja B-subühikud suureneb ja Gem ja allühikute vahel, vastupidi. Hime keskne õõnsus on kokkusurutud. Nelja soola silla vaheaeg kuuest, kui kahe esimese B-subühiku hapnikusisaldus aitab kaasa kahe ülejäänud silla purunemisele ja hõlbustab seetõttu järgmiste hapnikku molekulide ühendit ülejäänud allüksustega, suurendades nende afiinsust hapniku suhtes paarsada korda. See koosneb hemoglobiini hapniku lisamise ühisest olemusest, milles viimane hapnikatsiooni algus hõlbustab ülejäänud hapnikku molekulide seondumist.

Kasutamine laserkiirguse lainepikkusega absorptsiooni vahemikus B-riba porfüriini lähedal võimaldab registreerida RCR spektrid protoporfüriinide kogu rakkudes (erütrotsüütide). Need spektrid domineerivad jooned pikkus 1000-1650 / cm, mis on tingitud lennuk võnkumiste CC ühendused ja C-N ja deformatsioon võnkumised SCH. Mõned neist mõjutavad rauast aatomiga keemilised transformatsioonid ja neid saab kasutada makrotsükli struktuuri uurimiseks. Muutuse muutus rauaaatomi oksüdeerimise oksüdeerimisjärgus kahevalentsele, täheldati porfüriini skeleti võnkumiste sageduse vähenemist. RCR-spektri selle ja teiste iseloomulike vahemike seisukoht peegeldab porfüriini P-orbitaalsete populatsiooni. Mis suurendab kommunikatsiooni porfyine muutunud vähem vastupidav, mida väljendatakse vähendamisel võnkumiste sageduse. Nende orbitaalsete suurenemise populatsioon suureneb elektronide vastupidise ülemineku tõttu rauaaatomi p-orbitaalidega. Kuna protsess on tugevam kui kahevalentse raua puhul, nihutatakse oksüdeerimis oleku iseloomustavad ansamblid pärlide madalamale sagedusala selliste näärmetega. Selle lähenemisviisiga mis tahes mõju (sealhulgas rauast aatomite oksüdatsiooni seisundi muutmine), mis põhjustab muutusi elektronide jaotamisel porfüriinis, võivad mõjutada vastavate iseloomulike liinide sagedust. See sagedus muutub oluliselt, näiteks kui aksiaalligand, millel on p-orbitaal, võib suhelda porfüriini orbitaalidega rauaaatomi DP-elektronide kaudu. Aksiaalne P-elektrooniline doonor toob kaasa rauaaatomi DP-elektronide täiendava üleminekut porfüriini P-orbitaalsesse ja põhjustab atüüpiliste väärtuste seisundi iseloomustava sageduse vähenemise.

Joonis fig. 2.3 b) Mioglobiinimolekuli tertsiaarse struktuuri mudel (J. Kendrey poolt). Ladina tähed näitavad struktuurseid domeene, punane - pärl

Joonis 17.7 (c) müoglobiini ja hemoglobiini hapniku küllastumise aste

Proteiini globuli poolt koagutamisel põhjustab märkimisväärne osa (vähemalt pool) aminohappejääke hüdrofoobsetest radikaalidest, mis on peidetud ümbritseva valguga kokkupuutest veega. Shyuliar Intramolekulaarse "hüdrofoobse tuuma" moodustumine toimub. Neid esindavad eriti leutsiini, isoleutsiini, fenüülalaniini, valiini mahujääke.

Tertsiaarse struktuuri tulekuga ilmub valk uued omadused - Bioloogilised. Eelkõige on katalüütiliste omaduste ilming seotud tertsiaarse struktuuri juuresolekul valgus. Vastupidi, valkude kuumutamine, mis toob kaasa tertsiaarse struktuuri hävitamiseni (denaturation), põhjustab bioloogiliste omaduste kadumise.

5. Neljanda struktuuri valkude. Alamühikute arv ja liigid, kvaternaarse struktuuri stabiliseeriva subühikute vastastikmõju. Kvaternaarse valgu struktuuri funktsionaalne väärtus

Kvaternaarne struktuur? See supramolekulaarne moodustumine, mis koosneb kahest ja enamast polüpeptiidahelast, mis on ühendatud mitte-söögikorra ja vesiniku sidemete, elektrostaatilise, diptodopooli ja hüdrofoobse interaktsiooniga pinnale aminohapete jääkide vahel. Näide on hemoglobiinimolekul, tubaka mosaiik viirus (2130 subühikud).

Iga valguosaliste tertsiaarse struktuuri moodustamisel kvaternaarse struktuuri nimetatakse subühik või õige. Saadud molekuli nimetatakse oligomeeriks või multimeeriks. Oligomeersed valgud on sagedamini konstrueeritud ühtlase või erineva molekulmassiga ühtlast kogusest. Samad võlakirjad osalevad kvaternaarse valgu struktuuri moodustamisel nagu tertsiaarse struktuuri moodustamisel, välja arvatud kovalentne.

Kombinatsioon valgu molekulide tertsiaarse struktuuri ilma välimus uute bioloogiliste omaduste nimetatakse agregeeritud olekuks. Nii kvaternaarse struktuuri kui ka agregeeritud olekut saab pöörduda detergentide, eriti naatriumdodetsüülsulfaadi või mitteioniliste pesuvahendite abil, nagu Triton. Väga sageli, kvaternaarse struktuuri hävitamiseks kuumutatakse uuritavat valku 100 ° C juures 1% 2-merkaptoetanooli ja 2% naatriumdodetsüülsulfaadi juuresolekul. Sellistes tingimustes taastatakse -S-S-side Cyside jääkide vahel, mis mõnel juhul hoidke all-tädi-toetatud struktuuri. Subühikud, mis moodustavad kvaternaarse valgu struktuuri, võib olla erinev nii struktuuri ja funktsionaalsete omaduste (heteromeetrid). See võimaldab ühendada mitmeid omavahel ühendatud funktsioone ühes struktuuris, looge polüfunktsionaalne molekul. Näiteks proteinkinaasis vastutab Adverchi struktuuri stöhhiomeetria, mis vastab C2R2 valemile, vastutab subühik ensümaatilise aktiivsuse eest, teostades fosfaadijäägi ülekandmist valgust valgust; Subühik R on regulatiivne. Puudumisel tsüklilise AMR, viimane on seotud subühiku ja inhibeerib seda. SAMRA kompleksi moodustamisel on kvaternaarse struktuuri lagunemine ja C-subühikud võimelised valgu substraadid fosforüülaadi. Subühiku homomeeri valkudes on samad.

Kvaternaarse struktuuri valkude valkude valkude osakaal arvestatakse dimeeride, tetrameeride ja heksameraa puhul, viimane leidub valkudes molekulmassiga, mis on suurem kui 100 kDa.

Valkude iseloomulik omadus kvaternaarse struktuuriga on nende võime eneseanalüüsi. Proterite interaktsioon viiakse läbi suure spetsiifilisusega, kuna subühikute kontaktpindade vahel tosin nõrgad sidemed on välja jäetud, nii et kvaternaarse valgu struktuuri moodustumise vead on välistatud. Peaaegu kõik valgud-ensüümidel on kvaternaarne struktuur ja koosneb reeglina isegi proteinerite arvust (kaks, neli, kuus, kaheksa). Kvaternaarse valgu konstruktsioon tähendab sellist kombinatsiooni valkude kombinatsiooni tertsiaarse struktuuri, kus ilmuvad uued bioloogilised omadused, mis ei ole iseloomulik valku tertsiaarse struktuuri. Eelkõige on selline mõju ühistu ja altohericilistena iseloomulikeks ainult kvaternaarse struktuuri valkude jaoks. Kvaternaarne struktuur - valgu molekuli organisatsiooni viimane tase ja mitte kohustuslik - see ei ole seda kuni poole tuntud valkudest.

Kirjandus

valgu biofüüsika polüpeptiid

1. Biokeemia ja molekulaarbioloogia. Versioon 1.0 [Elektrooniline ressurss]: loeng abstraktne / n.m. Titova, A.A. Savchenko, nn. CHEAM ja teised - elektronid. Dan. (10 MB). - Krasnojarsk: IPC SFU, 2008.

2 Revin V.V. Biofüüsika: uuringud. / V.V. Revin, G.v. Maksimov, o.r. Kolled; Redigeeritud prof. A.B. Rubin. - Saransk: kirjastus. Ülikool, 2002. 156 lk.

3. M.V. Volkenstein. Biofüüsika m.: Science, 1988.-592 lk.

Postitatud Allbest.ru.

...

Sarnased dokumendid

Valkude struktuur ja omadused. Erinevused aminohapete struktuuris. Valgu molekuli ruumiline organisatsioon. Aminohapete vaheliste linkide tüübid valgumolekulis. Valkude denatureerimise peamised tegurid. Primaarse valgu struktuuri määramise meetodid.

abstraktne, lisatud 15.05.2010

Hinnang Venemaa praeguse haldusterritoriaalse struktuuri hindamine. Valkude uurimine. Valkude klassifitseerimine. Koostis ja struktuur. Keemilised ja füüsikalised omadused. Keemilise valgu sünteesi. Valkude väärtus.

abstraktne, lisatud 04/13/2003

Proteiinide omadused suure molekulühenditena, nende struktuur ja haridus, füüsikalis-keemilised omadused. Sees ensüümid valkude seedetrakti. Valgu lagunemise toodete imemine ja aminohapete kasutamine kehakudedes.

abstraktne, Lisatud 06/22/2010

Üldised omadusedvalkude klassifikatsioon, struktuur ja süntees. Lahjendatud hapete valkude hüdrolüüs, värvilised reaktsioonid valkudele. Valkude väärtus toiduvalmistamises ja toidus. Inimkeha vajadus ja seedetavus valgus.

kursuse töö, lisatud 10.27.2010

Roll eluslooduses. Valkude koostis ja omadused. Valkude klassifitseerimine. Valkude struktuuri määramine. Valgu määramine. Valkude ja polüpeptiidide identifitseerimine. Sünteespeptiidid. Valgu kunstlik tootmine. Aminohapped.

abstraktne, lisatud 01.12.2006

Aminohapete üldised vahetusrajad. Valkude väärtus ja funktsioon kehas. Valgu standardid ja selle bioloogiline väärtus. Allikad ja aminohapete kasutamise viisid. Lämmastiku tasakaalu. Pankrease mahl. Keeruliste valkude seedimine. Reklareerimise mõiste.

ettekanne, lisatud 05.10.2011

Peptiidides ja valkudes sisalduvad aminohapped. Monoaminodikarboksüülhapped ja nende amiidid. Enantiomeria aminohapped, soolamise moodustamine. Mesomeria ja peptiidi side struktuur. Valkude eraldamise ja analüüsimise meetodid. Elektroforees polüakrüülamiidi geelis.

esitlus, lisatud 12/16/2013

Hooldus keemilised elemendidkaasatud valku. Proteiinid - polümeerid, mille monomeerid on aminohapped. Aminohapete struktuur, valgumolekulide korraldamise tasemed. Valgu konstruktsioonid, valkude peamised omadused. Valgu denaturatsioon ja selle tüübid.

ettekanne, lisatud 01/15/2011

Proteiinide ettevalmistava keemia üldpõhimõtted, nende eraldamise tunnused. Mitte-valgu lisandite eemaldamine, omavahelise valgu komponentide eraldamine. Iseloomulikud omadused Valgud, mille eraldamine põhineb, geelkromatograafia (geelfiltreerimine).

teaduslik töö, lisatud 12/17/2009

Pindaktiivsete ainete (pindaktiivsete ainete) koostoime üldine analüüs polümeeridega. Valkude tuve funktsioonid. Gelatiinilahuste suhteline viskoossus sõltuvalt lisatud naatriumdodetsüülsulfaadi kontsentratsioonist. Valgu koostoimete roll pindaktiivse ainega.

Valgu sekundaarne struktuur - See on meetod polüpeptiidi ahela paigaldamiseks kompaktsemaks struktuuriks, milles peptiidi rühmade koostoime koos vesiniku sidemete moodustumisega nende vahel.

Teise struktuuri moodustamine on põhjustatud peptiidi soovist konformatsiooni vastu suurim arv peptiidi rühmade ühendused. Sekundaarse struktuuri tüüp sõltub peptiidi sideme stabiilsusest, peptiidi rühma keskse süsinikuaatomi ja süsiniku vahelise side liikuvusest, aminohappe radikaali suurust. Kõik määratud paar aminohappejärjestusega hiljem viia rangelt määratletud valgu konfiguratsiooni.

Teise struktuuri kaks võimalikku võimalust eristatakse: "Rope" kujul - α-spiraalne (α-struktuur) ja kujul "harmooniline" - β-volditud kiht (β-struktuur). Ühes valgus reeglina on mõlemad struktuurid ka samal ajal, kuid erineva osa suhtega. Globulaarsetes valkudes valitseb a-Helix fibrillar - β-struktuuris.

Teisese struktuuri moodustub ainult vesiniku võlakirjade osalusel Peptiidrühmade vahel: ühe rühma hapnikuaatom reageerib teise vesinikuaatomiga, samal ajal on teise peptiidi rühma hapnik seotud kolmanda vesinikuga jne.

α-spiraalne

See struktuur on kollektori spiraal, mis on moodustatud vesiniksuhted peptiidi rühmad 1. ja 4., 4. ja 7. ja 7., 7. ja 10. ja nii aminohappejääke.

Spiraalide moodustumine takistas proliin ja hüdroksüproliin, mis selle tsüklilise struktuuri tõttu määravad ahela "murdu", st Selle sunnitud painutamine nagu näiteks kollageenis.

Spiraalse rulli kõrgus on 0,54 nm ja vastab 3,6 aminohappejäägi kõrgusele, 5 täispööre vastab 18 aminohappele ja hõivata 2,7 nm.

β-volditud kiht

Selles meetodis paigaldamiseks on valgu molekul "madu", keti kauglõiked on üksteise lähedal. Selle tulemusena on valgu ahelaga varem kaugminohapete peptiidrühmad võimelised vesiniku sidemetega suhelda.

Sekundaarne struktuur - See on polüpeptiidi ahela ruumiline paigutus α-heelixi või β-voldi kujul ilma külgnevate radikaalide ja nende konformatsiooni tüüpideta.

L. Poling ja R. Corey pakkus sekundaarse valgu struktuuri mudeli α-heelixi kujul, milles vesiniku sidemed suletakse iga esimese ja neljanda aminohappe vahel, mis võimaldab säilitada natiivse valgu struktuuri Tehke kõige lihtsamaid funktsioone, kaitsta hävitamise eest. Kõik peptiidirühmad osalevad vesiniku sidemete moodustumisel, mis tagab maksimaalse stabiilsuse, vähendab hüdrofiilsust ja suurendab valgu molekuli hüdrofoobsust. Α-Helix moodustub spontaanselt ja on kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab minimaalsele vabale energiale.

Teisese struktuuri kõige tavalisem element on õige α-heelix (α r). Peptiidi ahel on siin kõverad. Ha iga vooru moodustab 3,6 aminohappejääki, kruvietappi, st Kahe samaväärse punkti vaheline minimaalne kaugus on 0,54 nm; A-Helix stabiliseeritakse peaaegu lineaarse vesiniku sidemete vahel NH-rühma ja aminohappejäägi neljanda kontseptsiooni vahel. Seega laiendatud spiraalosad, iga aminohappe jääk osa moodustamise kahe vesiniku sidemed. Mittepolaarsed või amfifiililised a-spiraalid 5-6 pööretega tagavad sageli bioloogilistes membraanides (transmembraansed spiraalid). Peegli sümmeetriline võrreldes α R oli iga, vasak α-heelix (α L) esineb looduses on äärmiselt haruldane, kuigi see on energiliselt võimalik. Valgu polüpeptiidi ahela keeramine spiraalkonstruktsioonis esineb I-TOM aminohappejäägi karbonüülrühma ja amiidi vesiniku vesiniku (I + 4) amiidijäägi aminohappejäägi ühendamise tõttu Vesiniku sidemed (joonis 6.1).

Joonis fig. 6.1. Sekundaarne valgu struktuur: α-spiraalne

Teine spiraali vorm on kollageenis, ühendavate kudede kõige olulisem osa. See on kollageeni vasakpoolne spiraal etapis 0,96 nm ja jäägiga 3,3 igas omakorda sagedamini võrreldes α-heeliksiga. Erinevalt α-heelixist on vesiniku sillate moodustumine võimatu siin võimatu. Struktuur stabiliseerub kolme peptiidi ahela keeramisega paremale kolmekordse spiraaliga.

Koos α-spiraalidega valku sekundaarse struktuuri moodustamisel on β-struktuuri, β-painutamise osalemine.

Erinevalt kondenseerunud α-heelixist on β-kihid peaaegu täielikult piklikud ja need võivad asuda nii paralleelselt kui ka antifuurelikult (joonis 6.2).

Joonis 6.2. Paralleelselt a) ja paralleelsed (b) β-kihtide asukoht

B volditud konstruktsioonid moodustasid ka põikikuvastaste vesiniku sidemed (joonis 6.3). Kui ketid on orienteeritud vastupidistes suundades, nimetatakse struktuuri anti-paralleelse volditud lehte (β α); Kui ketid on ühes suunas orienteeritud, nimetatakse struktuuri paralleelse volditud lehte (β N). Üle volditud konstruktsioonides asuvad a-C-aatomid kerjused ja külgketid on keskmise lehttasapinna suhtes peaaegu risti asendatud vaheldumisi üles ja alla. Energia eelistatakse β α-poe struktuuriga peaaegu lineaarsete H-sildadega. Venitatud volditud lehtedes ei ole individuaalsed ahelad kõige sagedamini paralleelsed, kuid on mõnevõrra kumer üksteise suhtes.

Joonis 6.3. β-volditud struktuur

Lisaks regulaarsele polüpeptiidi ahelatele on olemas ka ebaregulaarseid sekundaarseid struktuure, st. Standardstruktuurid, mis ei moodusta pikaajalisi perioodilisi süsteeme. See on β-bends neid nimetatakse, sest nad tihti pingutavad külgneva β-raske tippude paralleelse β-naastud). Paindudes on tavaliselt umbes pool jääkidest, mis ei ole regulaarsetesse valgu struktuure langenud.

Ülevaate struktuur - See on rohkem kõrge tase Valgu molekuli korraldamine, mis esitas interakteeruvate sekundaarste struktuuride ansambli poolt.

Sekundaarne struktuur - See on polüpeptiidi ahela ruumiline paigutus α-heelixi või β-voldi kujul ilma külgnevate radikaalide ja nende konformatsiooni tüüpideta.

Joonis fig. 6.1. Sekundaarne valgu struktuur: α-spiraalne

Koos α-spiraalidega valku sekundaarse struktuuri moodustamisel on β-struktuuri, β-painutamise osalemine.

Erinevalt kondenseerunud α-heelixist on β-kihid peaaegu täielikult piklikud ja need võivad asuda nii paralleelselt kui ka antifuurelikult (joonis 6.2).

Joonis 6.2. Paralleelselt a) ja paralleelsed (b) β-kihtide asukoht

Joonis 6.3. β-volditud struktuur

Lisaks regulaarsele polüpeptiidi ahelatele on olemas ka ebaregulaarseid sekundaarseid struktuure, st. Standardstruktuurid, mis ei moodusta pikaajalisi perioodilisi süsteeme. See on β-bends neid nimetatakse, sest nad tihti pingutavad külgneva β-raske tippude paralleelse β-naastud). Paindudes on tavaliselt umbes pool jääkidest, mis ei ole regulaarsetesse valgu struktuure langenud.

Ülevaate struktuur - See on valgumolekuli organisatsiooni kõrgem tase, mis on esitatud suhtlevate sekundaarstestruktuuride ansambli poolt:

1. a-Helix - kaks paralleelset piirkonda, mis suhtlevad hüdrofoobsete täiendavate pindadega (vastavalt "VPADina-väljaulatuvuse põhimõttele);

2. α-heelixi superpioriseerimine;

3. βHβ - kaks paralleelset portsjoni β-ahela;

4. β-zigzag.

Valguahela paigaldamiseks on erinevaid võimalusi (joonis 6.5). Joonis 6.5 on võetud ajakirja Nature 1977 kaanest (V.268, nr 5620), kus J. Richardsoni artikkel trükiti valgu ahelate stiilide motiividest.

Domeen - kompaktne globulaarne struktuuriüksus polüpeptiidi ahela sees. Domeenid võivad täita erinevaid funktsioone ja läbida koagulatsiooni sõltumatute kompaktseteks konstruktsiooniseadmeteks, mis on ühendatud valgu molekuli painduvate piirkondadega.

Esmane struktuur- teatud nukleo-tidide järjestus ahelas. Haritud fosfodiesfire võlakirjade poolt. Alguses ahela on 5 "-conal (selle lõpus fosfaatjääk), lõpp, ahela lõpuleviimine, näidatakse 3" (IT) -Con.

Reeglina ahela kujundamisel ei ole lämmastiklikud alused kaasatud, kuid täiendavate lämmastiku aluste vahel on vesiniku sidemed oluline roll NK sekundaarse struktuuri moodustamisel:

· Adeniini ja uratsiini vahel on 2 vesiniku sidemeid RNA-s või adeniinis ja DNA-s,

· Guanini ja tsütosiini vahel - 3.

NK jaoks on lineaarne, mitte ulatuslik struktuur iseloomulik. Lisaks esmase ja sekundaarse struktuuriga iseloomustab tertsiaarne struktuur kõige NCS - näiteks DNA, trna ja rRNA.

RNA (ribonukleiinhapped).RNA sisaldub tsütoplasmas (90%) ja kerneli. Struktuuri ja RNA funktsioonide kaupa jagatakse 4 tüüpi:

1) tRNA (transport),

2) rRNA (ribosoom),

3) mRNA (maatriks), \\ t

4) lõng (tuumaenergia).

Maatriks RNA. Nad moodustavad mitte rohkem kui 5% kogu raku RNA-st. See sünteesitakse kernelis. Seda protsessi nimetatakse transkriptsiooniks. See on ühe DNA ahela geeni koopia. Valgu biosünteesi ajal (seda protsessi nimetatakse tõlkimiseks) tungib tsütoplasma ja seondub ribosoomiga, kus valkude biosünteesi tekib. MRNA sisaldab teavet valgu esmase struktuuri kohta (aminohapete järjestus), s.o. Nukleotiidijärjestus mRNA täielikult vastab järjestuse aminohappejääke valku. 3 Aminohapet kodeerivaid nukleotiidi nimetatakse koodoniks.

Geneetilise koodi omadused.Kodensi kombinatsioon on geneetiline kood. Kokku on koodoni kood 64, 61 semantiline (need vastavad teatud aminohappele), 3-nonsenss koodonid. See ei vasta aminohappele. Neid koodoneid nimetatakse lõpetamiseks, kuna nad annavad signaali valgu sünteesi lõpuleviimise kohta.

6 geneetilise koodi omadused:

1) triplett (Iga valgu aminohape kodeerib 3 nukleotiidi järjestusega), \\ t

2) universaalsus (Üks kõigi rakkude tüüpide jaoks - bakteriaalsed, loomad ja köögiviljad), \\ t

3) Tundmatu (1 kood vastab ainult 1 aminoistile),

4) degeneratsioon (1 aminohapet saab kodeerida mitmed koodonid; ainult 2 aminohapped - metioniini ja trüptofaani on 1 koodon, ülejäänud - 2 või enam),

5) järjepidevus (Geneetiline teave loetakse 3-koodoniga 5 "®3-suunas" ilma katkestusteta), \\ t

6) kolinaarsus (Nukleo-tüüpi järjestuse vastavus aminohappejääkide järjestuse mRNAs valguses).

MRNA esmane struktuur

Polünukleotiidi ahel, milles eristatakse 3 peamist valdkonda:

1) eelkirjustatav

2) edastamine

3) pärast nakatamist.

Repasted ala sisaldab 2 osa:

a) CEP-krundi - täidab kaitsefunktsiooni (tagab geneetilise teabe säilitamise);

b) AG-piirkonnad on ribosoomi kinnitamise koht valgu biosünteesi ajal.

Tõlgitud ala sisaldab geneetilist teavet ühe või mitme valku struktuuri kohta.

Tõlgitud ala on esindatud adeniini sisaldavate nukleotiidide järjestusega (50 kuni 250 nukleotiidi), nii et polü-A-pindala nimetatakse. See osa MRNA täidab 2 funktsiooni:

a) kaitsev,

b) toimib "reisipileti" valgu biosünteesi ajal, sest pärast ühekordset kasutamist mRNA-st lõhustatakse mitmed polü-a-ala nukleotiidid. Selle pikkus määrab proteiini biosünteesi MRNA kasutamise mitmekesisuse. Kui mRNA-d kasutatakse ainult 1 kord, ei ole see polü-a-ala. Ja selle 3 "-Con on lõpetatud 1 või enam naastud. Neid naasid nimetatakse ebastabiilsuse fragmentideks.

Maatriks RNA reeglina ei ole teisese ja tertsiaarse struktuuri (vähemalt midagi ei ole teada).

Transport RNA.Moodustavad rakus 12-15% kogu RNA-st. Nukleotiidide arv ahelas on 75-90.

Esmane struktuur - polünukleotiidi ahel.

Sekundaarne struktuur - selle nimetuse puhul kasutatakse R. Holly mudelit, mida nimetatakse "ristikuleheks", on 4 silmust ja 4 õlat:

Aktseptori krunt - aminohapete kinnitamise koht, millel on üks TCC järjestus kõigis TCA-s

Nimetused:

I - aktseptori õlg, 7 paari nukleotiide,

II - dihüdrourouredüüli õla (3-4 paari nukleotiidide) ja dihüdroureidüüllooki (D-ahela),

III - Pseudoridüül-õlg (5 paari nukleotiide) ja pseudoridüülloop (tψ-silmus),

IV-Anti-tsükodooni õla (5 paari nukleotiidi),

V - happeline silmus,

VI - ekstra silmus.

Loop funktsioone:

antikodonic ahela - tunnustab MRNA koodoni,
D-Loop - suhtlema ensüümiga valgu biosünteesi ajal,
Ty silmus - ajutine kinnitus ribosoomile valgu biosünteesi ajal,
täiendav silmus - trna sekundaarse struktuuri tasakaalustamiseks.

Tertsiaarne struktuur- Prokaryotov spindlite kujul (D-shyph ja ty-õlg on kokku kukkunud ja moodustavad spindli ümber), EUKARYOTOVis ümberpööratud kirja vormis L.

Bioloogiline roll trna:

1) transport (toimetab aminohape valgu sünteesi saidile ribosoomile), \\ t

2) Adapter (tunnustab MRNA koodoni), tõlgib nukleotiidjärjestuse šratuuri MRNA-le aminohappejärjestusele valkudes.

Ribosomaalne RNA, ribosoomid.Nad moodustavad kuni 80% kogu RNA rakust. Moodustavad "skelett" või ribiosa südamikku. Ribosoomid - nukleoproteiini kompleksid, mis koosnevad suurtest kogustest rDNA ja valkude. Need on "tehased" valgu biosünteesi kohta puuris.

Esmane struktuur Rrna-polünukleotiidi ahel.

Molekulmassi järgi ja nukleotiidide arv ahelas, 3 tüüpi RRNA eristatakse:

kõrge molekulmass (umbes 3000 nukleotiidi);
keskmise olekulaarne (kuni 500 nukleotiidi);
madala molekulmassiga (alla 100 nukleotiidi).

Erinevate rRNA ja ribosoomide omaduste puhul on tavaline kasutada molekulmassi ja nukleotiidide arvu, kuid sedimentatsiooni koefitsient (See on setete määr ultratsentrifuugis). Sedimentatsiooni koefitsient väljendatakse Swedbergs (s),

1 s \u003d 10-13sec.

Näiteks ühe kõrge molekulmassiga on settimise koefitsient 23 s, keskmise ja madala molekulmassiga, vastavalt 16 ja 5 S.

Sekundaarne struktuur RDNA- osaline spiraliseerimine veega seotud võlakirjade tõttu täiendavate lämmastiku aluste vahel, naastude ja silmuste moodustumine.

Tertsiaarne struktuur RRNA on kompaktsem pakend ja rakenduse rakendamine V- või U-kujulise vormis.

Ribosoomid Koosneb kahest subühikust - väike ja suur.

Prokaryotovis on väike subühikul 30 S settimise koefitsient, suur - 50 s ja kogu ribosoomi - 70 s; EUKario-Tovis, vastavalt 40, 60 ja 80 s.

DNA kompositsioon, struktuur ja bioloogiline roll.Viirustes, samuti mitokondrites, 1-ahelaga DNA-s ülejäänud rakkudes - 2-ahelaga, Prokaryotov-2-ahelaga tsükkel.

DNA koostis- Seda täheldatakse rangelt suhet lämmastiku alused 2 DNA ahela, mis määrab reeglite CENTEF.

Chargafi reeglid:

Täiendavate lämmastiku aluste arv on võrdne (A \u003d T, R \u003d C).
Purin molaarfraktsioon on võrdne pürimidiinide molaarse fraktsiooniga (A + G \u003d T + C).
6-ketoostaani arv on võrdne 6-aminonsi arvuga.
R + C / A + T suhe - liikide spetsiifilisuse koefitsient. Loomade ja köögiviljade rakkude puhul< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

Mikroorganismid valitsevad HC-tüüpi, tüüp on selgroogsete, selgrootute ja köögiviljade rakkude iseloomulik.

Esmane struktuur -2 polünukleotiid, paralleelsed ahelad (vt NK peamist struktuuri).

Sekundaarne struktuur - esindab 2-ahelaga spiraal, sees, mis täiendavad lämmastiku alused on paigutatud müntide virna kujul. Sekundaarne struktuur toimub kahe liiki ühenduste arvelt:

vesinik - nad tegutsevad horisontaalselt, täiendavate lämmastiku aluste vahel (A- ja T 2 ühenduste vahel G ja C - 3 vahel),
hüdrofoobse koostoime jõud - need võlakirjad tekivad lämmastiku aluste asendajate vahel ja töötavad vertikaalselt.

Sekundaarne struktuur Iseloomustab:

number nukleotiide Helixis,
läbimõõt spiraal, spiraali pigi,
kaugus planeeritud lennukid moodustavad paar komplementaarseid aluseid.

See on teada 6-sekundaarse struktuuri konformatsiooniga, mida tähistatakse ladina tähestiku suurtähtedega: A, B, C, D, E ja Z. A, B, C, D, E ja Z. A, B ja Z Konformatsioon on tüüpilised rakkudele, ülejäänud - rakuvaba süsteemide jaoks (näiteks katseklaasis). Need konformatsioonid eristuvad peamised parameetrid, vastastikune üleminek on võimalik. Konformatsiooni riik sõltub suuresti:

füsioloogiline raku seisund,
pH keskkond
lahuse ioonne võimsus
meetmed erinevate regulatiivsete valkude jne

Näiteks, In- DNA konformatsioon võtab rakkude jagunemise ajal ja kahekordistamise DNA, A-konformatsiooni - transkriptsiooni ajal. Z-struktuur on vasakpoolne, ülejäänud on inimõigused. Z-struktuurne ekskursioon võib esineda DNA sektsioonide lahtris, kus Dinukleotiidjärjestused M-C korratakse.

Esimest korda, teisese struktuuri matemaatiliselt arvutati ja modelleeriti Watson ja Cry (1953), mille jaoks nad said Nobeli preemia. Nagu selgus hiljem, vastab nende esitatud mudel Vastavuses.

Peamised parameetrid on:

10 nukleotiidi in vitka,
helixi 2 nM läbimõõt,
spiral pigi 3.4 nm,
vahemaa baasplokkide vahel on 0,34 nm,
võrreldes.

Sekundaarse struktuuri moodustamisel moodustatakse 2 tüüpi sooned - suured ja väikesed (vastavalt 2,2 ja 1,2 nm lai). Suured sooned mängivad olulist rolli DNA toimimises, kuna need on liitunud regulatiivsete valkudega, millel on "tsink sõrmed" domeeni.

Tertsiaarne struktuur- Prokaryotov SuperSpioral, EUKAROTOV ja isik, muu hulgas on mitu taset:

nukleosoomiline
fibrillary (või solenoid),
kromatiini kiud,
loop (või domeen),
super domeen (see on see tase, mida saab näha elektronmikroskoobi kujul põiksete eraldiste kujul).

Nukleosomaalne. Nukleosoom (avatud 1974. aastal) on plaadi kuju osakesteks, mille läbimõõt on 11 nM, mis koosneb histooni oktameerist, millest kaheahelaline DNA teeb 2 mittetäieliku pöörde (1,75 pööret).

Histoonid - madala molekulmassiga valgud sisaldavad 105-135 aminohappejääki, histoni H1 - 220 aminohappejääke, moodustasid liz ja Arg.

Histoni oktameeri nimetatakse lehmaks. See koosneb Kesk-tetramer H32-H42 ja kahest dimeeri H2A-H2B-st. Need 2 dimeeri stabiliseerivad struktuuri ja on kindlalt seotud 2 DNA pool-sviitiga. Vahemaa nukleosu nimetatakse linkeriks, mis võib sisaldada kuni 80 nukleotiidi. Histoni H1 takistab DNA lõikamist koor ja vähendab nukleosoomide vahelist kaugus, st osaleb fibrillaatorite tekes (kolmas struktuuri 2. tase).

Fibrillide keeramisel moodustumisel kromatiini kiud (3. tase), samas ühes twist, see tavaliselt sisaldama 6-g nukleosoomide läbimõõduga sellise struktuuri suureneb 30 nm.

Inimfromosoomides on kromatiini kiud korraldatud domeenid või silmused, mis koosneb 35-150 tuhandest paari põhjustest ja laenatud sisemise stuudio maatriksis. Loopide moodustamisel osalevad DNA-siduvad valgud.

Superdomeen Tase moodustuv moodustub kuni 100 silmusega nendes kromosoomi piirkondades elektronmikroskoobi kondenseerunud tihedalt pakitud DNA sektsioonidena on hästi märgatavad.

Tänu sellele disainile on DNA pandud. Selle pikkust vähendatakse 10 000 korda. Selle tulemusena on DNA pakend seotud histoonide ja teiste valkudega, moodustades kromatiini kujul nukleoproteiini kompleksi.

DNA Bioloogiline roll:

geneetilise teabe säilitamine ja ülekandmine, \\ t
raku jagunemise ja toimimise kontrollimine, \\ t
programmeeritud rakusurma geneetiline kontroll.

Kromatiin sisaldab DNA-d (30% kogu kromatiini massist), RNA-st (10%) ja valkudest (histooni ja mitte-süsteem).

Ligikaudsed valikud testi töö Sellel teemal