Mga katangian, b-structure, b-bending. Supervitory (supervisoric) protina structures.

22.07.2020

Ipadala ang iyong mahusay na trabaho sa base ng kaalaman ay simple. Gamitin ang form sa ibaba

Ang mga mag-aaral, nagtapos na mga mag-aaral, mga batang siyentipiko na gumagamit ng kaalaman base sa kanilang pag-aaral at trabaho ay lubhang nagpapasalamat sa iyo.

Nai-post ni. http://www.allbest.ru/

1. Structural Organization of Proteins.

Ang bawat protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang partikular na sequence ng amino acid at isang indibidwal na spatial na istraktura (conformation). Belkov account para sa hindi bababa sa 50% dry mass organic compounds. Hayop cell. Sa katawan ng tao ay may hanggang 5 milyon. iba't ibang uri ng hayop Mga protina. Ang molekula ng protina ay maaaring binubuo ng isa o higit pang mga kadena na naglalaman ng limang taon hanggang ilang daang (minsan higit sa isang libong) mga residues ng amino acid. Ang mga molecule na naglalaman ng mas mababa sa limampung residues ay nabibilang sa peptides. Kasama sa maraming mga molecule ang labi ng cysteine, ang disulfide bonds na kung saan covalently binds ang mga seksyon ng isa o ilang mga chain. Sa katutubong estado, ang protina macromolecules ay may isang tiyak na conformation. Ang conformation katangian ng protina na ito ay tinutukoy ng pagkakasunud-sunod ng mga residues amino acid at nagpapatatag sa pamamagitan ng hydrogen bonds sa pagitan ng peptide at lateral group ng amino acid residues, pati na rin ang electrostatic at hydrophobic na mga pakikipag-ugnayan.

2. Pangunahing istraktura ng protina: mga pamamaraan sa pananaliksik

Mga katangian ng istruktura ng mga komunikasyon sa peptide.

Ang peptide bond ay nabuo sa reaksyon ng Amino Group of One Amino

acids at carboxyl groups ng isa pa na may release ng molecule ng tubig:

Ch3-CH (NH2) -COOH + CH3-CH (NH2) -COOH\u003e CH3-CH (NH2) -Conh- (CH3) Ch-Cooh + H2O

Ang amino acid na nauugnay sa peptide bond ay bumubuo ng isang polypeptide chain. Ang peptide bond ay may istraktura ng eroplano: atoms c, o at n ay nasa SP2 hybridization; Sa N atom ay may P-orbital na may ibang pares ng mga electron; Ang isang sistema ng R-P-Conjugated ay nabuo, na humahantong sa pagpapaikli ng komunikasyon sa? N (0.132 nm) at limitasyon sa pag-ikot (ang rotational barrier ay 63 KJ / Mol). Ang peptide bond ay pangunahing transconfiguration na may kaugnayan sa peptide bond plane. Ang isang katulad na istraktura ng komunikasyon ng peptide ay nakakaapekto sa pagbuo ng pangalawang at tertiary na istraktura ng protina. Peptide tie matibay, covalent, genetically deterministic. Sa istruktura ng mga formula, ito ay itinatanghal sa anyo ng isang koneksyon, ngunit sa katunayan, ang koneksyon na ito sa pagitan ng carbon at nitrogen ay bahagyang dual komunikasyon:

Ito ay sanhi ng iba't ibang electronegability ng atoms c, n at O. sa paligid ng peptide bonding ay hindi posible, ang lahat ng apat na atoms ay kasinungalingan sa parehong eroplano, i.e. Compliannas. Ang pag-ikot ng iba pang mga koneksyon sa paligid ng Polepeptide Island ay medyo libre.

Ang pangunahing istraktura ay binuksan ni Propesor ng Kazan University A.Ya. Danilevsky Noong 1989 noong 1913, si E. Fisher ay na-synthesized sa unang peptides. Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acids para sa bawat protina ay natatangi at naka-enshrined genetically

Larawan. 1.2 Dippotide Education.

Upang matukoy ang pangunahing istraktura ng isang hiwalay, chemically homogenous polypeptide chain sa pamamagitan ng hydrolysis, ang komposisyon ng amino acid ay natagpuan: ang ratio ng bawat isa sa dalawampung amino acids sa sample ng isang homogenous polypeptide. Pagkatapos ay magpatuloy upang matukoy ang kemikal na likas na katangian ng terminal amino acids ng polypeptide chain na naglalaman ng isang libreng grupo ng NH2 at isang libreng grupo ng coxy.

Upang matukoy ang likas na katangian ng N-terminal amino acid, ang isang bilang ng mga pamamaraan ay iminungkahi, lalo na, ang Sanger's method (para sa pag-unlad nito F. ItoSgger ay iginawad sa Nobel Prize noong 1958). Ang pamamaraan na ito ay batay sa isang 2,4-dinitrophluorbenzene polypeptide arylation reaction. Ang polypeptide solution ay itinuturing na may 2,4-dinitrophluorbenzene, na nakikipag-ugnayan sa isang libreng B-amino group ng peptide. Pagkatapos ng acid hydrolysis ng produkto ng reaksyon, isa lamang amino acid ang lumiliko sa reagent sa anyo ng 2,4-dinitrophenylamino acid. Hindi tulad ng iba pang mga amino acids mayroon itong dilaw na kulay. Ito ay nakahiwalay mula sa hydrolyzate at kinilala ng chromatography.

Para sa kahulugan ng C-terminal amino acids, ang mga pamamaraan ng enzyme ay kadalasang ginagamit. Paggamot ng carboxypeptidase polypeptide, na pumipihit ng koneksyon sa peptide mula sa dulo ng peptide, na naglalaman ng isang libreng coxy group, ay humahantong sa paglabas ng c-terminal amino acid, ang likas na katangian na maaaring makilala ng chromatography. May iba pang mga pamamaraan para sa pagtukoy ng C-terminal amino acid, lalo na, ang kemikal na paraan ng Akabori, batay sa hydrazinolysis ng polypeptide. Ang susunod na yugto ng trabaho ay nauugnay sa pagpapasiya ng pagkakasunud-sunod ng mga amino acids sa polypeptide. Upang gawin ito, sa una magsagawa ng bahagyang (kemikal at enzymant) hydrolysis ng polypeptide chain sa maikling peptide fragments, ang pagkakasunud-sunod ng kung saan ay maaaring tumpak na tinukoy. Pagkatapos ng hydrolysis, na may electrophoresis at chromatography, ginawa ang mga peptide card. Pagkatapos ay ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acids sa napiling peptides at ang pangunahing istraktura ng buong molekula ay naka-install.

Ang pangalawang istraktura ng mga protina: B - spiral, ang pangunahing katangian nito, sa istraktura, sa-baluktot. Tungkulin hydrogen ugnayan. Sa pagbuo ng pangalawang istraktura .. Supervitory (supervisoric) protina istruktura.

Pangalawang istraktura? Ito ang spatial na lokasyon ng chain ng polypeptide sa anyo ng isang b-spiral o in-foldlessness nang walang sanggunian sa mga uri ng radicals ng gilid at ang kanilang conformation. Ang L. Poling at R. Corey ay nag-aalok ng isang modelo ng isang pangalawang istraktura ng protina sa anyo ng isang B-Helix, kung saan ang mga bono ng hydrogen ay sarado sa pagitan ng bawat una at ikaapat na amino acid, na posible upang mapanatili ang katutubong istraktura ng protina, ehersisyo Ang pinakasimpleng pag-andar, protektahan laban sa pagkawasak. Ang lahat ng mga grupo ng peptide ay lumahok sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen, na nagsisiguro ng pinakamataas na katatagan, binabawasan ang hydrophilicity at pinatataas ang hydrophobicity ng molecule ng protina. Ang B-spiral ay nabuo nang spontaneously at ang pinaka matatag na conformation na nakakatugon sa minimum na libreng enerhiya.

Ang pinaka-karaniwang elemento ng pangalawang istraktura ay ang tamang B-spiral (b r).

Ang peptide chain ay hubog dito. Ha bawat round account para sa 3.6 amino acid residue, screw step, i.e. Ang pinakamaliit na distansya sa pagitan ng dalawang katumbas na puntos ay 0.54 nm; Ang B-Helix ay nagpapatatag ng halos linear hydrogen bonds sa pagitan ng NH Group at ng co-group ng ikaapat sa isang hilera ng residue ng amino acid. Kaya, sa pinalawak na mga seksyon ng spiral, ang bawat amino acid residue ay nakikibahagi sa pagbuo ng dalawang hydrogen bond. Ang mga di-polar o amphiphilic b-spiral na may 5-6 ay madalas na tinitiyak ang naka-bold ng mga protina sa biological membranes (transmembrane spirals). Ang mirror-simetriko relatibong b-spiral kaliwa B-spiral (BL) ay napakabihirang, bagaman ito ay energetically posible. Ang twisting ng protina polypeptide chain sa spiral structure ay nangyayari dahil sa pakikipag-ugnayan sa pagitan ng oxygen ng carbonyl group ng I-thom amino acid residue at hydrogen amide groups (i + 4) - ang amino acid residue sa pamamagitan ng pagbuo ng hydrogen BONDS:

Larawan. 1.3 (a) Nitrogen atoms ay itinatanghal sa asul, oxygen - pula. Ang mga orange depicted hydrogen bonds na nabuo sa pagitan ng kaukulang nitrogen at oxygen atoms ng mga atom ng nitrogen ay ipinapakita sa mga asul na spiral. At Orange ipinapakita hydrogen bonds na nabuo sa pagitan ng naaangkop na tuntunin ng oxygen at nitrogen atoms

fig.1.3 (b) Secondary Protein Structure: Alpha Spiral

Ang isa pang anyo ng spiral ay nasa collagen, ang pinakamahalagang bahagi ng mga nag-uugnay na tisyu. Ito ang kaliwang spiral ng collagen sa isang hakbang na 0.96 nm at may nalalabi na 3.3 sa bawat pagliko na mas karaniwan kumpara sa b-helix. Hindi tulad ng b-helix, imposible ang pagbuo ng hydrogen bridges dito. Ang istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng pag-twist ng tatlong peptide chain sa kanang triple spiral. Kasama ang mga b-spiral sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng protina, ang pakikilahok ng B-Structure, B-bending, ay kinuha din. Sa kaibahan sa condensed b-spiral b-layers, halos ganap na haba at maaaring matatagpuan parehong kahanay at antipherally. B nakatiklop na mga istraktura ay nabuo rin ang mga transverse intercellular hydrogen bonds. Kung ang mga chain ay nakatuon sa kabaligtaran ng mga direksyon, ang istraktura ay tinatawag na anti-parallel folded sheet (WB); Kung ang mga chain ay nakatuon sa isang direksyon, ang istraktura ay tinatawag na parallel folded sheet (BN). Sa nakatiklop na mga istraktura, ang mga b-c-atomo ay matatagpuan sa mga beggars, at ang mga tanikala sa gilid ay nakatuon sa halos patayo sa daluyan ng sheet plane, halili pataas at pababa.

Ang enerhiya ay ginustong ng WB-folded na istraktura na may halos linear H-Bridges. Sa nakaunat na nakatiklop na mga sheet, ang mga indibidwal na chain ay madalas na hindi parallel, ngunit medyo hubog na may kaugnayan sa bawat isa.

Larawan. 1.4 Beta-nakatiklop na protina na istraktura

Bilang karagdagan sa regular sa polypeptide circuits, mayroon ding irregular secondary structures, i.e. Mga karaniwang istruktura na hindi bumubuo ng mahabang pana-panahong mga sistema. Ang mga ito ay in-bends sila ay tinatawag na kaya dahil sila ay madalas na higpitan ang mga tops ng kalapit na sa-mabigat sa anti-parallel sa hairpins). Sa bends, halos kalahati ng mga residues na hindi bumagsak sa regular na mga istraktura ng protina ay kadalasang kasama.

Superventor structure? Ito ay isang mas mataas na antas ng organisasyon ng isang molekula ng protina na kinakatawan ng isang grupo ng pakikipag-ugnay sa pangalawang istruktura:

1. B-spiral? Dalawang anti-parallel na lugar na nakikipag-ugnayan sa hydrophobic complementary surface (ayon sa prinsipyo ng "vpadina-protrusion");

2. Superpioralization ng b-spiral;

3. VKV? dalawang parallel plots ng c-chain;

4. B-zigzag.

Mayroong iba't ibang mga paraan para sa pagtula ng isang protina na kadena:

fig.1.5 pamamaraan para sa pagtula ng isang chain ng protina

Domain - compact globular structural unit sa loob ng polypeptide chain. Ang mga domain ay maaaring magsagawa ng iba't ibang mga pag-andar at sumailalim sa pagbuo sa mga independiyenteng compact globular na mga yunit ng istruktura, na magkakaugnay sa mga nababaluktot na lugar sa loob ng molekula ng protina.

Larawan. 1.6 Belkova chain pagtula ng mga motif at burloloy sa Indian at Griyego vases. Sa itaas: kilusan ng everder; Sa gitna: ang motibo ng Griyego key; Nasa ibaba: Ang motibo ng zigzag- "zipper".

3. Ang sistema ng mga protina: ang pagsasaayos ng kadena ng polypeptide

Upang maunawaan ang istraktura ng protina, ito ay kinakailangan upang isaalang-alang ang posibleng conformations ng polypeptide chain. Ang mga ito ay tinutukoy lalo na sa pamamagitan ng flat na istraktura ng peptide bonds - nn-. Mga parameter ng estruktura ng mga peptide unit na naka-mount bilang isang resulta ng isang radiographic na pag-aaral ng peptides at mga kaugnay na compound, iniharap sa talahanayan.

Talahanayan 1. Mga parameter ng istruktura ng mga yunit ng peptide: ang haba ng mga link at ang mga anggulo sa pagitan ng mga ito x at y ay ang carbon na konektado sa parehong pangunahing kadena at kapag ang radikal ay naka-sign.

Ang ganap na pinahabang kadena (walang pagpapapangit ng mga anggulo ng valence at mga pagbabago sa haba ng link) ay may pagbabagong-anyo na may zero na halaga ng mga anggulo ng pag-ikot. Gayunpaman, ang naturang conformation ay hindi ang pinaka matatag. Imino atoms. n-h groups. Form hydrogen bonds na may oxygen atoms ng carbonyl groups. Mayroon kaming pinaka matatag na pagsasaayos ng pangangailangan ng kabuuang enerhiya nito, kabilang ang enerhiya ng intramolecular hydrogen bonds.

Tinutukoy ng Polyneg at Measles ang pinaka matatag na pagsasaayos ng chain ng polypeptide, batay sa data ng x-ray diffraction research at pagsasaalang-alang ng kabuuang packaging ng chain na may maximum na bilang ng mga hydrogen bond. Ang gayong mga pagsunod ay tatlo. Ito, una, ang kilala na B-spiral. Ito ay characterized sa pamamagitan ng pag-ikot sa paligid ng axis sa pamamagitan ng 54 nm.

Ang mga bono ng hydrogen ay nabuo sa pagitan ng C \u003d tungkol sa grupo ng pangkat na ito at ang N-N Group ng ikaapat na naunang yunit. Ang mga naturang link ay ipinatupad sa pagitan ng lahat ng mga residues ng amino acid, maliban sa malaglag (pro), na hindi naglalaman ng n-h. B-spiral ay maaaring maging tama at kaliwa. Sa unang kaso, ang mga anggulo \u003d 132 ?? at \u003d 123 ?? , sa ikalawang \u003d 228 ?? at \u003d 237 ?? ayon sa pagkakabanggit.

Ang pangalawa at pangatlong conformation na may pinakamataas na saturation ng hydrogen bond ay parallel at anti-parallel B-form. Ang conformation na ito ay hindi na isang hiwalay na kadena, ngunit ang kumbinasyon ng mga kadena na bumubuo sa layered na istraktura. Ang mga chain sa form na ito ay walang flat trans structure. Sa isang parallel form ng sulok 61? at 239? Alinsunod dito, sa anti-parallel - 380? at 325?.

Ang posibilidad ng pagbuo ng mga beta-shapes at sa isang hiwalay na chain ng polypeptide ay napakahalaga. Ito ang tinatawag na cross-beta form. Sa mga lugar ng curves, ang mga sulok ng mga liko ay may mga kahulugan maliban sa mga katangian na iniutos.

Larawan. 1.7 Regular Secondary Structures - Alpha Spiral, Talalled Beta List, Anti-Parallel Beta List

Kaya, pinatatag ng mga hydrogen bond ang pagsasaayos ng kadena ng polypeptide sa solusyon. Ang pagkakaroon ng pangalawang istraktura na may dalas ay nangangahulugan ng pagkakatulad ng kadena na may kristal: ang alpha spiral ay katulad ng isang-dimensional, beta form - isang dalawang-dimensional na kristal.

Larawan. 1.8 Auxiliary Interactions: Hydrogen Bonds.

Ang mga hugis ng Alpha at Beta, sa partikular, ay hindi lamang ang mga iyan. Halimbawa, ang mga protina ng fibrillar ay may iba pang mga conformations.

Isinasaalang-alang namin ngayon ang mga dependences ng enerhiya ng chain ng polypeptide mula sa mga anggulo ng panloob na pag-ikot - ang tinatawag na mga steric card na katulad ng geodesic.

Ang conformational energy ng chain ay tinutukoy ng mahinang pakikipag-ugnayan ng Valeno non-linked atoms. Ang resulta flat na istraktura Ang peptide group ng mga sulok ng pag-ikot ng i-go na link ay halos independiyenteng ng mga anggulo ng pag-ikot ng kalapit na mga link. At kung ang mga anggulo ng pag-ikot ng mga antas ng I-ika ay nag-iiba sa larangan ng mga halaga na hindi ipinagbabawal sa pamamagitan ng pagsasanib ng mga atomo ng mga grupo ng peptide na konektado sa pamamagitan ng mga link ng I-Th at (I + 1) -th Links, At kung ang mga anggulo (I + 1) ay nag-iiba nang sabay-sabay, pagkatapos ay walang gayong mga kumbinasyon ng apat na anggulo, kung saan ang steric na pakikipag-ugnayan ng I-ika at (I + 2) ay isang link. Kaya, ang polypeptide chain ay may limitadong cooperativeness, ang pinakamalapit na pakikipag-ugnayan sa ito ay limitado sa malapit na mga kapitbahay. Ito ay nagbibigay-daan sa amin upang isaalang-alang ang nagdadala conformational energies para sa mga indibidwal na conformational residues. Ang isang steric card para sa nalalabi na ito ay makabuluhang depende sa likas na katangian ng radikal na R. nito

Maaari itong ipagpalagay na ang mga pakikipag-ugnayan sa pares ng mga grupo ng peptide ay nagpapakilala sa residue ng amino acid na nakakonekta sa mga grupong ito, sinisiyasat ni Ramacardan ang dipeptide glycil-l-alanine at nakatanggap ng conformational (steric map para sa alanine).

Larawan. 1.9 Dalawang-dimensional na pamamahagi ng probability density para sa torsion corners.

Ang pinaka-madalas na binisita na mga lugar ay may mas madidilim na kulay. Para sa mga residues ng amino acid, dalawang dimensional distribution para sa torsion corners sh, c, ay madalas na isinasaalang-alang? . Sa posibleng mga variant ng dalawang-dimensional na distribusyon, karaniwan naming binibigyan ang espesyal na pansin sa cross section sa Corners Sh, c.

Larawan. 2.1 Ramacandrane mapa para sa Amino Acid Residue.

Ang mga conformations na maaaring makamit ng anumang amnical acid residue ay kinakatawan ng madilim na kulay-abo. Karamihan sa amynic acid ay maaaring populate ang mga lugar na minarkahan ng liwanag na kulay-abo. Ang White ay nagpapahiwatig ng mga ipinagbabawal na conformations, na kung saan, gayon pa man, maaaring mangyari sa ilang mga istraktura ng protina.

Ang pagkalkula ay isinasagawa batay sa pinakasimpleng palagay ng mga atomo bilang solid spheres na may van der waals radii, tinutukoy mula sa data sa mga interatomikong distansya sa molecular crystals. Ang talahanayan ay nagpapakita ng mga distansya na ito, kadalasang sinusunod sa mga kristal, at ang mga minimum na distansya ay naobserbahan lamang sa ilang mga kaso.

Talaan 2. Makipag-ugnay sa mga distansya sa pagitan ng mga atom sa polypeptides

Isang pares ng atoms.	Normal na distansya, nm	Minimum na distansya, NM.	Isang pares ng atoms.	Normal na distansya, nm	Minimum na distansya, NM.

4.Tive Protina Istraktura. Ang mga uri ng di-disclaimed na koneksyon ay nagpapatatag ng tertiary structure. Ang papel ng S - S - tulay sa pagbuo ng tertiary na istraktura ng ilang mga protina

Sa ilalim ng tertiary structure, ang spatial arrangement ng polypeptide chain ay nauunawaan (ang paraan ng pagtula ng kadena sa isang tiyak na halaga). Sa pag-stabilize ng spatial na istraktura, ang mga di-nakamamatay na koneksyon ay naglalaro ng pangunahing papel. Kabilang dito ang mga hydrogen bond, electrostatic na pakikipag-ugnayan ng mga sisingilin na grupo, intermolecular van der waals pwersa, pakikipag-ugnayan ng mga di-polar side radicals ng amino acids (hydrophobic na pakikipag-ugnayan), dipole-dipole na pakikipag-ugnayan. Bilang karagdagan, ang disulfide bonds (S-S-Bridges) ay may mahalagang papel sa pagbuo ng tertiary structure:

Larawan. 2.2 (a) Ang pagbuo ng disulfide ugnayan.

Larawan. 2.2 (b) ang pagbuo ng disulfide ties.

Ang disulfide bonds ay nabuo kapag ang protina ng cysteine \u200b\u200bresidues sa labi ng cystine ay oxidized sa spatial na istraktura. Ito ay pinaniniwalaan na ang disulfide bonds, madalas na maramihang, ay lalong mahalaga para sa pag-stabilize maliit na protina, kung saan ang isang malawak na sistema ng mga di-covalent pakikipag-ugnayan ay hindi maaaring mangyari.

Ang tertiary structure ay isang natatanging lokasyon para sa bawat protina sa espasyo ng polypeptide chain, depende sa halaga at alternation ng amino acids, i.e. predetermined pangunahing istraktura ng protina. Ang configuration ng mga molecule ng protina ay maaaring fibrillar at globular. Ang tertiary structure ng maraming mga protina ay binubuo ng maraming mga compact globes, na tinatawag na mga domain. Kabilang sa mga domain ay karaniwang konektado sa manipis na jumper.

Tertiary protina istraktura. Hemoglobin at Mioglobin: conformational restructuring. Ito ay kilala na ang katutubong, tatlong-dimensional na istraktura ng protina ay itinatag bilang isang resulta ng isang bilang ng mga kadahilanan ng enerhiya at entropy. Ang mga oras ng katangian ng maraming mga pagbabago sa intramolecular, kabilang ang mga enzymatic na proseso ng ikasamang fraction ng isang segundo at depende sa pH, temperatura at ionic komposisyon ng daluyan. Kaya, ang mga pagbabago sa ionic homeostasis ay maaaring direktang nakakaapekto sa mga pagbabago sa istruktura sa mga protina ng cell at, nang naaayon, sa kanilang mga pag-andar at aktibidad. Isaalang-alang bilang isang halimbawa conformational muling pagtatayo ng mga protina na nagdadala ng oxygen, -hemoglobin at myoglobin. Ang istraktura ng mga protina sa kristal na form ay pinag-aralan nang detalyado ng X-ray structural analysis. Ang puwang sa pagitan ng mga seksyon ng spiral ng Alpha, kabilang ang lukab ng aktibong sentro ng hem group sa loob ng mga molecule ng protina, ay puno ng mga hydrophobic side chain ng amino acids, at sa nakapaligid daluyan ng tubig Maraming mga polar protein chain. Ang molekula ng hemoglobin ay binubuo ng apat na subunits (dalawang b at dalawang c) na bumubuo ng tamang tetramer. Ang mga molecule ng tubig na naisalokal sa lugar ng contact ng mga subunit ay bumubuo ng mga tulay ng asin at dagdagan ang tetramer. Ang bakal ay maaaring nasa mataas at mababang-sppping na estado depende sa paraan ng pagpuno ng mga d-orbital na mga elektron, na tinutukoy ng panuntunan ng Hund. Sa koneksyon na ito, ang pagpuno sa pamamagitan ng mga electron sa pamamagitan ng mga electron ng panlabas na D-orbital ng mga ions ng dalawang- at trivalent iron ay katangian ng mga libreng ion o ions sa komposisyon ng mga compound na may ion bond. Ang sitwasyon ay nagbabago kapag ang mga atomo ng bakal ay nasa complex, kung saan sila ay nauugnay sa Ligand Atoms Covalent Bond at bahagi ng GEMA. Dapat itong bigyang diin na ang spin state ng central atom sa complex ay tinutukoy ng likas na katangian ng ligandic na kapaligiran: mahusay na proporsyon, ligand umiiral na kapangyarihan sa complex, atbp. Sa pamamagitan ng ito, ang pagbabago sa ligal na kapaligiran ay maaaring humantong sa mga pagbabago sa spin estado ng metal ion, na kung saan ay maaaring maging sanhi ng mga pagbabago sa conformation ng protina na kung saan ang metal ion ay konektado. Ang mga pagbabago sa spin state of iron ions na sapilitan ng pagdaragdag ng substrates, pagbabago ng temperatura, ay ipinakita para sa isang bilang ng mga hemoproteins. Ang paglipat ng bakal na Ion mula sa estado ng Lowospin sa isang mataas na spinner ay nagdaragdag ng diameter ng ion at humahantong sa konklusyon mula sa eroplano ng Heme, na nagiging sanhi ng mga pagbabago sa pag-uugnay sa dalawang nakaupo na protina na "kapaligiran".

Sa isang mataas na spinner, ang isang bivalent iron ion ay may numero ng koordinasyon 5 at matatagpuan sa labas ng mga eroplano ng heme sa layo na 0.05-0.07 nm. Ito ay coordinated na may apat na atoms ng nitroquate group ng eroplano-spike singsing, at sa ika-5 Ang posisyon ay nakikipag-ugnayan sa Nydidine imidazolene atom.. Ang oxygepation at pagbuo ng oxygen-iron bond ay hindi nagbabago sa valence ng iron atom, ngunit isinasalin nila ito mula sa isang mataas na spinner estado sa mababang-spin, na nagdaragdag ng bilang ng mga ligands sa koordinasyon globo hanggang 6. sa ika-6 na posisyon ng bakal na coordinated na may oxygen o iba pang ligands.

Larawan. 2.3 (a) Pinasimple na pamamaraan ng istraktura ng hemoglobin

Ang pagdaragdag ng oxygen ay nagpapahiwatig ng isang bilang ng mga pagbabago sa hemoglobin. Ang oxygen na may bisa sa pagsasalin ng iron atom sa estado ng Lowospin ay sinamahan ng sabay-sabay na pag-aalis ng bakal sa pamamagitan ng 0.07 nm sa eroplano ng hem group. ay ipinadala sa pamamagitan ng histidine, at ang spiral na may "pulls up" patungo sa hem sa gitna ng molekula, itulak ang lukab ng tyrosine residue. Ang planta ay nangyayari ang isang phased gap ng asin tulay sa pagitan ng b-subunits at ang offset ng mga ito kasama ang lugar ng contact. Ang distansya sa pagitan ng hiyas at ang mga b-subunits ay nagdaragdag, at sa pagitan ng perlas at sa mga subunit, sa kabaligtaran, ay nabawasan. Ang sentral na lukab ng heme ay naka-compress. Ang pahinga ng apat na tulay ng asin mula sa anim na oxygenation ng unang dalawang b-subunits ay nag-aambag sa pagkalagot ng dalawang natitirang tulay at, samakatuwid, pinapadali ang tambalan ng susunod na molecule ng oxygen sa iba pang mga subunits, pagdaragdag ng kanilang affinity sa oxygen ilang daang beses. Ito ay binubuo ng isang kooperatiba kalikasan ng karagdagan oxygen sa hemoglobin, kung saan ang simula ng huli oxygenation ay pinapadali ang umiiral na natitirang molecules ng oxygen.

Ang paggamit ng laser radiation na may isang haba ng daluyong ng pagsipsip sa hanay ng b-strip ng porphyrin na malapit ito ay nagbibigay-daan sa iyo upang irehistro ang RCR spectra ng protoporphyrins sa buong mga cell (erythrocytes). Ang mga spectra ay dominahin ang mga linya na nakahiga sa rehiyon 1000-1650 / cm, na kung saan ay dahil sa eroplano oscillations sa CC koneksyon at C-N at pagpapapangit oscillations Sch.. Ang ilan sa kanila ay apektado ng mga pagbabago sa kemikal na nagaganap sa isang atom ng bakal, at maaaring magamit upang pag-aralan ang istraktura ng macrocycle. Sa pagbabago sa estado ng oksihenasyon ng bakal atom mula sa trivalent hanggang sa bivalent, ang pagbawas sa dalas ng mga oscillations ng kalansay ng porphyrin ay sinusunod. Ang posisyon ng ito at iba pang mga katangian ng mga saklaw ng RCR spectrum ay sumasalamin sa populasyon ng Porphyrin P-Orbitals. Sa pagtaas nito sa komunikasyon sa porphyrine ay nagiging mas matibay, na ipinahayag sa pagbawas ng dalas ng mga oscillation. Ang populasyon ng mga orbital na pagtaas dahil sa reverse transition ng mga electron na may P-orbital ng Iron Atom. Dahil ang proseso ay mas malakas kaysa sa bivalent iron, ang mga banda na nagpapakilala sa estado ng oksihenasyon ay inilipat sa mas mababang dalas na lugar para sa pinakahiyas na may mga glandula. Sa diskarte na ito, ang anumang epekto (kabilang ang pagbabago ng estado ng oksihenasyon ng mga atomo ng bakal), na nagiging sanhi ng pagbabago sa pamamahagi ng mga elektron sa porphyrine, ay maaaring makaapekto sa dalas ng kaukulang mga katangian ng katangian. Halimbawa, ang dalas na ito ay nagbabago, halimbawa, kung ang isang axial ligand, pagkakaroon ng P-orbital, ay maaaring makipag-ugnayan sa mga orbital ng porphyrin sa pamamagitan ng DP-electron ng isang Iron Atom. Ang axial P-electronic donor ay humahantong sa isang karagdagang paglipat ng DP-electron ng bakal atom sa P-orbital ng porphyrin at nagiging sanhi ng pagbawas sa dalas ng mga banda na nagpapakilala sa estado ng oksihenasyon sa mga hindi pangkaraniwang halaga.

Larawan. 2.3 (b) modelo ng tertiary structure ng Mioglobin Molecule (ni J. Kendrey). Ang mga latak ng Latin ay nagpapahiwatig ng mga domain ng istruktura, pula - Gem.

Fig.1.7 (c) ang antas ng saturation ng oxygen ng myoglobin at hemoglobin

Kapag coagped sa pamamagitan ng protina globule, isang makabuluhang bahagi (hindi bababa sa kalahati) ng hydrophobic radicals ng amino acid residues lumiliko upang maitago mula sa pakikipag-ugnay sa nakapalibot na protina na may tubig. Ang pagbuo ng kakaibang intramolecular "hydrophobic nuclei" ay nangyayari. Ang mga ito ay lalo na kinakatawan ng volumetric residues ng leucine, isoleucine, phenylalanine, valine.

Sa pagdating ng tertiary structure, lumilitaw ang protina ng mga bagong katangian - biological. Sa partikular, ang pagpapakita ng catalytic properties ay nauugnay sa pagkakaroon ng isang tertiary structure sa protina. Sa kabaligtaran, ang pag-init ng mga protina, na humahantong sa pagkawasak ng tertiary structure (denaturation), ay humahantong sa pagkawala ng biological properties.

5. Ang ikaapat na istraktura ng mga protina. Ang bilang at uri ng mga subunit, pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga subunit na nagpapatatag ng istraktura ng quaternary. Functional value ng quaternary protein structure.

Quaternary structure? Ang supramolecular formation na ito, na binubuo ng dalawa at higit pang mga polypeptide chain, na magkakaugnay sa mga di-pagkain, at mga hydrogen bond, electrostatic, dipoldipole at hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga residues ng amino acids sa ibabaw. Ang isang halimbawa ay isang molekula ng hemoglobin, isang tobacco mosaic virus (2130 subunits).

Ang bawat isa sa mga kalahok sa protina sa tertiary structure sa pagbuo ng isang istraktura ng quaternary ay tinatawag na subunit o tamang. Ang nagresultang molekula ay tinatawag na oligomer, o multimer. Ang mga oligomeric na protina ay mas madalas na itinayo mula sa kahit quantomer na may magkatulad o iba't ibang mga molekular na timbang. Ang parehong mga bono lumahok sa pagbuo ng isang quaternary protina istraktura tulad ng sa pagbuo ng isang tertiary istraktura, maliban sa covalent.

Ang kumbinasyon ng mga molecule ng protina ng tertiary structure nang walang hitsura ng mga bagong biological properties ay tinatawag na isang pinagsama-samang estado. Ang parehong istraktura ng quaternary at pinagsama-samang estado ay maaaring baligtarin na nawasak gamit ang mga detergent, sa partikular, sosa dodecyl sulfate o non-ionic detergents tulad ng Triton. Kadalasan, para sa pagkawasak ng istraktura ng quaternary, ang pinag-aralan na protina ay pinainit sa 100 ° C sa pagkakaroon ng 1% 2-mercaptoethanol at 2% sodium dodecyl sulfate. Sa ganitong mga kondisyon, -S-S-komunikasyon sa pagitan ng mga residues ng CYS ay naibalik, na sa ilang mga kaso ay may hawak na sub-aunt-aided na istraktura. Ang mga subunit, na bumubuo ng isang istraktura ng protina ng quaternary, ay maaaring naiiba sa parehong istraktura at mga katangian ng pagganap (heterometers). Ito ay nagbibigay-daan sa iyo upang pagsamahin ang ilang mga interconnected function sa isang istraktura, lumikha ng isang polyfunctional molekula. Halimbawa, sa Proteinkinaase, ang stoichiometry ng istraktura ng adverch na tumutugma sa formula ng C2R2, ang subunit ay responsable para sa enzymatic na aktibidad, isinasagawa ang paglipat ng residue ng pospeyt mula sa APR sa protina; Ang subunit r ay regulatory. Sa kawalan ng isang cyclic amr, ang huli ay nauugnay sa isang subunit at inhibits ito. Kapag bumubuo ng isang kumplikado sa isang Samra, isang quaternary istraktura decays at C-subunits ay may kakayahang phosphorylate substrates protina. Sa homomer protina ng subunit ay pareho.

Ang napakalaki na bahagi ng mga protina na may isang istraktura ng quaternary ay isinasaalang-alang para sa dimers, tetramers at hexameras, ang huli ay matatagpuan sa mga protina na may molekular na timbang, mas malaki kaysa sa 100 kda.

Ang katangian ng katangian ng mga protina na may isang istraktura ng quaternary ay ang kanilang kakayahan sa pagpupulong sa sarili. Ang pakikipag-ugnayan ng mga protina ay isinasagawa na may mataas na pagtitiyak, dahil sa pagbuo ng isang dosenang mahihinang mga bono sa pagitan ng mga contact ibabaw ng mga subunit, kaya ang mga pagkakamali sa pagbuo ng isang istraktura ng quaternary protina ay hindi kasama. Halos lahat ng mga protina-enzymes ay may isang istraktura ng quaternary at binubuo, bilang isang panuntunan, mula sa kahit na bilang ng mga protina (dalawa, apat, anim, walong). Ang istraktura ng protina ng quaternary ay nagpapahiwatig ng ganitong kumbinasyon ng mga protina ng tertiary structure, kung saan lumilitaw ang mga bagong biological properties, hindi katangian ng protina sa tertiary structure. Sa partikular, ang mga epekto tulad ng kooperatiba at alkoherectic ay katangian lamang para sa mga protina na may isang istraktura ng quaternary. Quaternary structure - ang huling antas sa organisasyon ng isang molekula ng protina, at hindi sapilitan - wala ito hanggang sa kalahati ng mga kilalang protina.

Literatura

protein biophysics polypeptide.

1. Biochemistry at molecular biology. Bersyon 1.0 [Electronic Resource]: Lecture abstract / n.m. Titova, A.A. Savchenko, tinatawag na. Cheam at iba pa - Electron. Dan. (10 MB). - Krasnoyarsk: IPC SFU, 2008.

2 Revin v.v. Biophysics: Studies. / V.v. Revin, G.V. Maksimov, o.r. Kolles; Na-edit ng prof. A.B. Rubin. - Sarank: Publishing House. University, 2002. 156 p.

3. M.V. Volkenstein. Biophysics m.: Agham, 1988.-592 p.

Nai-post sa Allbest.ru.

...

Katulad na mga dokumento

Ang istraktura at mga katangian ng mga protina. Mga pagkakaiba sa istraktura ng amino acids. Spatial na organisasyon ng isang molekula ng protina. Mga uri ng mga link sa pagitan ng mga amino acids sa isang molekula ng protina. Ang pangunahing mga kadahilanan na nagdudulot ng denaturation ng mga protina. Mga pamamaraan para sa pagtukoy sa pangunahing istraktura ng protina.

abstract, idinagdag 15.05.2010.

Pagtatasa ng kasalukuyang istraktura ng administratibo-teritoryo ng Russia. Pagsisiyasat ng mga protina. Pag-uuri ng mga protina. Komposisyon at istraktura. Kemikal at pisikal na mga katangian. Chemical protein synthesis. Ang halaga ng mga protina.

abstract, idinagdag 04/13/2003.

Mga katangian ng mga protina bilang mataas na molekular compounds, ang kanilang istraktura at edukasyon, physicochemical properties. Sa loob ng enzymes ng mga protina sa digestive tract. Pagsipsip ng mga produkto ng pagkabulok ng protina at paggamit ng mga amino acids sa mga tisyu ng katawan.

abstract, idinagdag 06/22/2010.

Pangkalahatang katangian, pag-uuri, istraktura at pagbubuo ng mga protina. Hydrolysis ng mga protina na may diluted acids, mga reaksyon ng kulay sa mga protina. Ang halaga ng mga protina sa pagluluto at pagkain. Ang pangangailangan at pagkatunaw ng katawan ng tao sa protina.

kurso sa trabaho, idinagdag 10.27.2010.

Papel sa wildlife. Ang komposisyon at mga katangian ng mga protina. Pag-uuri ng mga protina. Pagpapasiya ng istraktura ng mga protina. Pagpapasiya ng protina. Pagkakakilanlan ng mga protina at polypeptides. Synthesis peptides. Artipisyal na produksyon ng protina. Amino acids.

abstract, idinagdag 01.12.2006.

Pangkalahatang mga path ng palitan ng mga amino acids. Ang halaga at pag-andar ng mga protina sa katawan. Mga pamantayan ng protina at biological value nito. Mga mapagkukunan at mga paraan ng paggamit ng amino acids. Balanse ng nitrogen. Pancreatic juice. Panunaw ng mga kumplikadong protina. Ang konsepto ng transministration.

pagtatanghal, idinagdag 05.10.2011.

Kasama ang mga amino acids sa peptides at protina. Monoaminodicarboxylic acids at ang kanilang mga amuro. Enantiomeria amino acids, pagbawas ng salting. Mesomeria at ang istraktura ng peptide na komunikasyon. Mga pamamaraan para sa paglalaan at pag-aaral ng mga protina. Electrophoresis sa polyacrylamide gel.

pagtatanghal, idinagdag 12/16/2013.

Pagpapanatili mga elemento ng kemikalkasama sa protina. Proteins - polymers na ang mga monomer ay amino acids. Ang istraktura ng amino acids, mga antas ng organisasyon ng mga molecule ng protina. Mga istruktura ng protina, ang mga pangunahing katangian ng mga protina. Denaturation ng protina at mga uri nito.

pagtatanghal, idinagdag 01/15/2011.

Pangkalahatang mga prinsipyo ng paghahanda ng kimika ng mga protina, mga katangian ng kanilang paglalaan. Pag-alis ng mga di-protina impurities, paghihiwalay ng kanilang mga sarili protina bahagi. Mga katangian ng katangian Ang mga protina na kung saan ang paghihiwalay ay batay, gel chromatography (gel filtering).

pang-agham na trabaho, idinagdag 12/17/2009.

Pangkalahatang pagtatasa ng pakikipag-ugnayan ng surfactants (surfactants) na may polymers. Mga tampok ng kalapati ng mga protina. Ang kamag-anak na lagkit ng mga solusyon sa gelatin depende sa konsentrasyon ng idinagdag na sodium dodecyl sulfate. Ang papel ng mga pakikipag-ugnayan ng protina sa surfactant.

Pangalawang istraktura ng protina - Ito ay isang paraan ng pagtula ng isang polypeptide chain sa isang mas compact na istraktura, kung saan ang pakikipag-ugnayan ng mga peptide group na may pagbuo ng hydrogen bonds sa pagitan ng mga ito.

Ang pagbuo ng pangalawang istraktura ay sanhi ng pagnanais ng peptide upang magpatibay ng pagsasaayos ang pinakamalaking bilang mga koneksyon sa pagitan ng mga grupo ng peptide. Ang uri ng sekundaryong istraktura ay nakasalalay sa katatagan ng peptide bond, ang kadaliang kumilos ng komunikasyon sa pagitan ng central carbon atom at carbon ng peptide group, ang laki ng radikal na amino acid. Ang lahat ng tinukoy na pares na may isang amino acid sequence ay magkakasunod na humantong sa isang mahigpit na tinukoy na configuration ng protina.

Dalawang posibleng pagpipilian para sa pangalawang istraktura ay nakikilala: sa anyo ng "lubid" - α-spiral. (α-istraktura), at sa anyo ng "maharmonya" - β-nakatiklop na layer (β-istraktura). Sa isang protina, bilang isang panuntunan, ang parehong mga istraktura ay naroroon din sa parehong oras, ngunit sa ibang ratio ng pagbabahagi. Sa globular protina, ang α-helix ay nananaig, sa fibrillar - β-istraktura.

Ang pangalawang istraktura ay nabuo lamang sa paglahok ng hydrogen bonds. Sa pagitan ng mga peptide group: Ang isang oxygen atom ng isang grupo ay tumutugon sa isang pangalawang atom ng hydrogen, sa parehong oras ang oxygen ng pangalawang peptide group ay nauugnay sa ikatlong hydrogen, atbp.

α-spiral.

Ang istraktura na ito ay isang sari-sari spiral, na binuo gamit hydrogen.relasyon sa pagitan peptide groups. Ang ika-1 at ika-4, ika-4 at ika-7, ika-7 at ika-10 at iba pa sa mga residu ng amino acid.

Ang pagbuo ng mga spiral ay pumigil proline. at hydroxyproline, na dahil sa kanyang cyclic na istraktura ay tumutukoy sa "bali" ng kadena, i.e. Ang sapilitang baluktot nito bilang, halimbawa, sa collagen.

Ang taas ng spiral coil ay 0.54 nm at tumutugma sa taas ng 3.6 amino acid residues, 5 full lots tumutugma sa 18 amino acids at sumasakop 2.7 nm.

β-nakatiklop na layer

Sa ganitong paraan ng pagtula, ang molekula ng protina ay namamalagi sa "ahas", ang mga remote na pagbawas ng kadena ay malapit sa isa't isa. Bilang resulta, ang mga peptide group ng dati remote amino acids ng protina chain ay maaaring makipag-ugnay sa hydrogen bonds.

Pangalawang istraktura - Ito ang spatial na pag-aayos ng polypeptide chain sa anyo ng α-helix o β-folds nang walang sanggunian sa mga uri ng lateral radicals at ang kanilang conformation.

Ang L. Poling at R. Corey ay nag-aalok ng isang modelo ng isang pangalawang istraktura ng protina sa anyo ng isang α-helix, kung saan ang mga bono ng hydrogen ay sarado sa pagitan ng bawat una at ikaapat na amino acid, na posible upang mapanatili ang katutubong istraktura ng protina, sa Isagawa ang pinakasimpleng pag-andar, protektahan laban sa pagkawasak. Ang lahat ng mga grupo ng peptide ay lumahok sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen, na nagsisiguro ng pinakamataas na katatagan, binabawasan ang hydrophilicity at pinatataas ang hydrophobicity ng molecule ng protina. Ang α-helix ay nabuo spontaneously at ang pinaka-matatag na conformation naaayon sa isang minimum na libreng enerhiya.

Ang pinaka-karaniwang elemento ng pangalawang istraktura ay ang tamang α-helix (α r). Ang peptide chain ay hubog dito. Ha bawat round account para sa 3.6 amino acid residue, screw step, i.e. Ang pinakamaliit na distansya sa pagitan ng dalawang katumbas na puntos ay 0.54 nm; Ang α-helix ay nagpapatatag ng halos linear hydrogen bonds sa pagitan ng NH Group at ng co-group ng ikaapat na bahagi ng amino acid. Kaya, sa pinalawak na mga seksyon ng spiral, ang bawat amino acid residue ay nakikibahagi sa pagbuo ng dalawang hydrogen bond. Ang mga di-polar o amphiphilic α-spiral na may 5-6 ay madalas na tinitiyak ang naka-bold ng mga protina sa biological membranes (transmembrane spirals). Ang mirror-simetriko na kamag-anak sa α r ay bawat isa, ang kaliwang α-helix (α l) ay nangyayari sa kalikasan ay napakabihirang, bagaman posible na posible. Ang pag-twist ng protina polypeptide chain sa isang spiral na istraktura ay nangyayari dahil sa pakikipag-ugnayan sa pagitan ng oxygen ng carbonyl group ng I-Thom amino acid residue at ang amide hydrogen hydrogen (i + 4) - ang amino acid residue sa pamamagitan ng pagbuo ng hydrogen bonds (Larawan 6.1).

Larawan. 6.1. Sekundaryong protina na istraktura: α-spiral.

Kasama ang α-spirals sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng protina, ang paglahok ng β-istraktura, β-baluktot.

Sa kaibahan sa condensed α-helix, ang β-layers ay halos ganap na pinahaba at maaaring matatagpuan parehong kahanay at antipherally (Larawan 6.2).

Fig.6.2. Parallel (a) at anti-parallel (b) lokasyon ng β-layer

B nakatiklop na mga istraktura din nabuo transverse intercellular hydrogen bonds (Larawan 6.3). Kung ang mga chain ay nakatuon sa kabaligtaran ng mga direksyon, ang istraktura ay tinatawag na isang anti-parallel folded sheet (β α); Kung ang mga chain ay nakatuon sa isang direksyon, ang istraktura ay tinatawag na parallel folded sheet (β n). Sa nakatiklop na mga istraktura, ang α-c-atoms ay matatagpuan sa mga beggars, at ang mga tanikala ay nakatuon sa halos patayo sa daluyan ng sheet ng eroplano, halili pataas at pababa. Ang enerhiya ay ginustong sa pamamagitan ng β α-store na istraktura na may halos linear H-Bridges. Sa nakaunat na nakatiklop na mga sheet, ang mga indibidwal na chain ay madalas na hindi parallel, ngunit medyo hubog na may kaugnayan sa bawat isa.

Fig.6.3. β-nakatiklop na istraktura

Bilang karagdagan sa regular sa polypeptide circuits, mayroon ding irregular secondary structures, i.e. Mga karaniwang istruktura na hindi bumubuo ng mahabang pana-panahong mga sistema. Ito ay β-bends sila ay tinatawag na dahil madalas nilang higpitan ang mga tops ng katabi β-mabigat sa anti-parallel β-studs). Sa bends, halos kalahati ng mga residues na hindi bumagsak sa regular na mga istraktura ng protina ay kadalasang kasama.

Superventor structure. - ito ay higit pa mataas na lebel Ang organisasyon ng molekula ng protina na ipinakita ng grupo ng pakikipag-ugnay sa pangalawang istruktura.

Pangalawang istraktura - Ito ang spatial na pag-aayos ng polypeptide chain sa anyo ng α-helix o β-folds nang walang sanggunian sa mga uri ng lateral radicals at ang kanilang conformation.

Larawan. 6.1. Sekundaryong protina na istraktura: α-spiral.

Kasama ang α-spirals sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng protina, ang paglahok ng β-istraktura, β-baluktot.

Sa kaibahan sa condensed α-helix, ang β-layers ay halos ganap na pinahaba at maaaring matatagpuan parehong kahanay at antipherally (Larawan 6.2).

Fig.6.2. Parallel (a) at anti-parallel (b) lokasyon ng β-layer

Fig.6.3. β-nakatiklop na istraktura

Bilang karagdagan sa regular sa polypeptide circuits, mayroon ding irregular secondary structures, i.e. Mga karaniwang istruktura na hindi bumubuo ng mahabang pana-panahong mga sistema. Ito ay β-bends sila ay tinatawag na dahil madalas nilang higpitan ang mga tops ng katabi β-mabigat sa anti-parallel β-studs). Sa bends, halos kalahati ng mga residues na hindi bumagsak sa regular na mga istraktura ng protina ay kadalasang kasama.

Superventor structure. - Ito ay isang mas mataas na antas ng organisasyon ng molecule ng protina, na iniharap ng grupo ng mga pakikipag-ugnayan sa pangalawang istruktura:

1. α-helix - dalawang anti-parallel na lugar na nakikipag-ugnayan sa hydrophobic complementary surfaces (ayon sa prinsipyo ng "vpadina-protrusion");

2. Superpioralization ng α-helix;

3. βhβ - Dalawang parallel na mga bahagi ng β-chain;

4. β-zigzag.

Mayroong iba't ibang mga paraan upang ilagay ang chain ng protina (Larawan 6.5). Ang Figure 6.5 ay kinuha mula sa pabalat ng kalikasan ng magazine 1977 (v.268, No. 5620), kung saan ang artikulo ni J. Richardson ay nakalimbag tungkol sa mga motif ng estilo ng mga chain ng protina.

Domain - Compact globular estruktural yunit sa loob ng polypeptide chain. Ang mga domain ay maaaring magsagawa ng iba't ibang mga pag-andar at sumailalim sa pagbuo sa mga independiyenteng compact globular na mga yunit ng istruktura, na magkakaugnay sa mga nababaluktot na lugar sa loob ng molekula ng protina.

Pangunahing istraktura- Ang isang tiyak na pagkakasunud-sunod ng nucleo-tids sa kadena. Edukado ng phosphodiesfire bonds. Ang simula ng kadena ay 5 "-conal (sa pagtatapos nito ang residue pospeyt), ang wakas, ang pagkumpleto ng kadena, ay ipinahiwatig bilang 3" (ito) -con.

Bilang isang panuntunan, sa pagbuo ng kadena mismo, nitrogenous bases ay hindi kasangkot, ngunit ang hydrogen bonds sa pagitan ng mga pantulong na nitrogen base ay may mahalagang papel sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng NK:

· May 2 hydrogen bonds sa pagitan ng Adenine at Uracil sa RNA o Adenine at Thime sa DNA,

· Sa pagitan ng Guanin at Cytosin - 3.

Para sa NK, isang linear, hindi isang malawak na istraktura ay katangian. Bilang karagdagan sa pangunahing at pangalawang istraktura, ang isang tertiary structure ay nailalarawan para sa karamihan ng NCS - halimbawa, DNA, TRNA at RRNA.

Rna (ribonucleic acids).Ang RNA ay nakapaloob sa cytoplasm (90%) at ang kernel. Sa pamamagitan ng istraktura at mga function ng RNA ay nahahati sa 4 na uri:

1) trna (transportasyon),

2) RRNA (ribosomal),

3) mrna (matrix),

4) magkuwentuhan (nuclear).

Matrix rna. Nag-account sila ng hindi hihigit sa 5% ng buong cell RNA. Ito ay synthesized sa kernel. Ang prosesong ito ay tinatawag na transcription. Ito ay isang kopya ng gene ng isa sa mga chain ng DNA. Sa panahon ng biosynthesis ng protina (ang prosesong ito ay tinatawag na pagsasalin) ay pumasok sa cytoplasm at nagbubuklod sa ribosome, kung saan nangyayari ang biosynthes ng protina. Ang mRNA ay naglalaman ng impormasyon tungkol sa pangunahing istraktura ng protina (ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acids sa kadena), i.e. Ang pagkakasunud-sunod ng nucleotide sa MRNA ay ganap na tumutugma sa pagkakasunud-sunod ng mga residues ng amino acid sa protina. 3 nucleotides encoding 1 amino acid ay tinatawag na codon.

Mga katangian ng genetic code.Ang kumbinasyon ng mga codon ay isang genetic code. Sa kabuuan, ang Code 64 ng Codon, 61 ay semantiko (tumutugma sila sa isang partikular na amino acid), 3-bagay na walang kapararakan na mga codon. Hindi ito tumutugma sa anumang amino acid. Ang mga codon na ito ay tinatawag na pagtatapos, habang nagbibigay sila ng isang senyas tungkol sa pagkumpleto ng synthesis ng protina.

6 na katangian ng genetic code:

1) triplet. (Bawat amino acid sa protina ay naka-encode sa pamamagitan ng isang pagkakasunud-sunod ng 3 nucleotides),

2) Universality. (isa para sa lahat ng uri ng mga selula - bacterial, hayop at gulay),

3) unrecognition. (1 code ay tumutugma lamang sa 1 aminois lot),

4) pagkabulok (1 amino acid ay maaaring naka-encode ng ilang mga codon; lamang 2 amino acids - Methionine at tryptophan may 1 codon, ang natitira - 2 o higit pa),

5) Pagpapatuloy (Ang genetic na impormasyon ay binabasa ng 3 codon sa direksyon 5 "®3" nang walang mga pagkagambala),

6) colinarity. (Pagsunod sa pagkakasunud-sunod ng uri ng nucleo sa mrna ng pagkakasunud-sunod ng mga residues ng amino acid sa protina).

Pangunahing istraktura ng mRNA.

Ang polynucleotide chain kung saan 3 pangunahing lugar ay nakikilala:

1) prepruable.

2) Broadcast.

3) post-transwainable.

Ang prepasted area ay naglalaman ng 2 seksyon:

a) ang CEP plot - gumaganap ng proteksiyon function (tinitiyak ang pangangalaga ng genetic na impormasyon);

b) AG Region ay isang lugar ng attachment sa ribosome sa panahon ng biosynthesis ng protina.

Ang isinalin na lugar ay naglalaman ng genetic na impormasyon tungkol sa istraktura ng isa o higit pang mga protina.

Ang naka-post na lugar ay kinakatawan ng isang pagkakasunud-sunod ng mga nucleotide na naglalaman ng adenine (mula sa 50 hanggang 250 nucleotides), kaya tinatawag ang poly-a-area. Ang bahaging ito ng mRNA ay gumaganap ng 2 function:

a) proteksiyon,

b) Naghahain bilang isang "tiket sa paglalakbay" sa panahon ng biosynthesis ng protina, mula noong isang beses na paggamit mula sa MRNA, maraming mga poly-a-area nucleotide ang mga nucleotide. Ang haba nito ay tumutukoy sa maraming paggamit ng MRNA na ginagamit sa biosynthesis ng protina. Kung ang mRNA ay ginagamit lamang ng 1 oras, wala itong poly-a-area., At ang 3 nito "-Con ay nakumpleto na may 1 o higit pang mga studs. Ang mga studs na ito ay tinatawag na mga fragment na kawalang-tatag.

Ang Matrix RNA, bilang isang panuntunan, ay walang pangalawang at tertiary na istraktura (hindi bababa sa walang alam tungkol dito).

Transport RNA.Gumawa ng 12-15% ng buong RNA sa cell. Ang bilang ng mga nucleotides sa kadena ay 75-90.

Pangunahing istraktura - Polynucleotide chain.

Pangalawang istraktura - Para sa pagtatalaga nito, ang modelo ng R. Holly ay ginagamit, na tinatawag na "clover sheet", ay may 4 na loop at 4 na balikat:

Acceport Plot - ang lugar ng attachment ng amino acids, ay may isang TCC sequence sa lahat ng TCA

Mga Pagtatalaga:

Ako - tumanggap ng balikat, 7 pares ng nucleotides,

II - dihydrourididl shoulder (3-4 pares ng nucleotides) at dihydrouridyl loop (D-loop),

III - Pseudoridyl shoulder (5 pares ng nucleotides) at pseudoridyl loop (tψ-loop),

IV-anti-cycodone shoulder (5 pares ng nucleotides),

V - anti-acid loop,

Vi - isang dagdag na loop.

Mga Tampok ng Loop:

anticodonic loop - kinikilala ang codon ng mRNA,
D-loop - upang makipag-ugnay sa enzyme sa panahon ng biosynthesis ng protina,
Ty loop - para sa pansamantalang attachment sa ribosome sa panahon ng biosynthesis ng protina,
karagdagang loop - para sa pagbabalanse ng pangalawang istraktura ng TRNA.

Tertiary structure.- Prokaryotov sa anyo ng mga spindle (D-balikat at Ty-balikat ay bumagsak sa paligid at bumubuo ng spindle), sa eukaryotov sa anyo ng isang inverted titik L.

Biological Role Trna:

1) Transport (naghahatid ng amino acid sa site ng synthesis ng protina, sa ribosome),

2) Adaptor (kinikilala ang codon ng mRNA), isinasalin ang cipher ng pagkakasunud-sunod ng nucleotide sa mrna sa pagkakasunud-sunod ng amino acid sa protina.

Ribosomal rna, ribosomes.Nag-account sila ng hanggang sa 80% ng buong RNA cell. Bumuo ng "Skeleton", o ang ribosa core. Ribosomes - nucleoprotein complexes na binubuo ng malalaking dami ng RDNA at protina. Ang mga ito ay "mga pabrika" sa biosynthesis ng protina sa isang hawla.

Pangunahing istraktura Rrna-polynucleotide chain.

Ayon sa molekular timbang at ang bilang ng mga nucleotide sa kadena, ang 3 uri ng RRNA ay nakikilala:

mataas na molekular timbang (tungkol sa 3000 nucleotides);
katamtamang olecular (hanggang sa 500 nucleotides);
mababang molekular timbang (mas mababa sa 100 nucleotides).

Para sa mga katangian ng iba't ibang RRNA at ribosomes, karaniwan itong gamitin ang molekular na timbang at ang bilang ng mga nucleotide, ngunit sedimentation koepisyent. (Ito ang rate ng sediment sa ultracentrifuge). Ang sedimentation koepisyent ay ipinahayag sa Swedbergs (s),

1 s \u003d 10-13sec.

Halimbawa, ang isa sa mataas na molekular na timbang ay magkakaroon ng sedimentation coefficient 23 s, medium- at low molecular weight, ayon sa pagkakabanggit, 16 at 5 S.

Pangalawang istraktura ng RDNA.- Bahagyang spiral dahil sa mga bono na may kaugnayan sa tubig sa pagitan ng mga komplimentaryong base ng nitrogen, ang pagbuo ng mga studs at mga loop.

Tertiary structure. Ang RRNA ay mas compact packaging at nag-aaplay ng mga spills sa anyo ng v- o U-shaped.

Ribosomes. Binubuo ng 2 subunits - maliit at malaki.

Sa Prokaryotov, ang isang maliit na subunit ay magkakaroon ng 30 s sedimentation koepisyent, malaki - 50 s, at ang buong ribosome - 70 s; Sa Eukario-TOV, ayon sa pagkakabanggit, 40, 60 at 80 s.

Komposisyon, istraktura at biological na papel na ginagampanan ng DNA.Sa mga virus, pati na rin sa mitochondria, 1-chain DNA, sa iba pang mga cell - 2-chain, sa prokaryotov - 2-chain ring.

DNA komposisyon- Ito ay sinusunod mahigpit na ratio ng nitrogen base sa 2 DNA chain, na kung saan ay tinutukoy ng mga patakaran ng chargef.

Mga Panuntunan ng Chargaf:

Ang bilang ng mga complementary nitrogen bases ay katumbas ng (A \u003d t, r \u003d c).
Ang molar fraction ng Purin ay katumbas ng molar fraction ng pyrimidines (A + g \u003d t + c).
Ang bilang ng 6-Ketoostans ay katumbas ng bilang ng 6-aminonces.
Ang ratio ng R + C / A + T - ang koepisyent ng species pagtitiyak. Para sa mga hayop at mga selula ng gulay< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

Ang mga mikroorganismo ay nananaig sa uri ng HC, ang at-uri ay katangian ng mga vertebrates, invertebrates at mga cell ng gulay.

Pangunahing istraktura -2 polynucleotide, anti-parallel chain (tingnan ang pangunahing istraktura ng NK).

Pangalawang istraktura - Kinakatawan ng isang 2-chain spiral, sa loob kung saan ang mga komplimentaryong nitrogenous base ay inilalagay sa anyo ng "stack ng mga barya". Ang pangalawang istraktura ay gaganapin sa gastos ng 2 uri ng mga koneksyon:

hydrogen - kumilos sila nang pahalang, sa pagitan ng mga komplimentaryong nitrogenous base (sa pagitan ng A at T 2 na koneksyon, sa pagitan ng G at C - 3),
ang mga pwersa ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan - ang mga bonong ito ay lumitaw sa pagitan ng mga substituents ng mga base ng nitrogen at nagpapatakbo nang patayo.

Pangalawang istraktura Nailalarawan:

ang bilang ng mga nucleotides sa helix,
ang diameter ng spiral, ang pitch ng spiral,
ang distansya sa pagitan ng mga eroplano na nabuo sa pamamagitan ng isang pares ng mga pantulong na base.

Ito ay kilala 6 conformations ng pangalawang istraktura, na kung saan ay tinutukoy ng mga malalaking titik ng Latin alpabeto: A, B, C, D, E at Z. A, B, C, D, E at Z. A, B, at Z conformation ay tipikal para sa mga cell, ang natitira - para sa mga cell-free system (halimbawa, sa isang test tube). Ang mga conformations ay nakikilala sa pamamagitan ng mga pangunahing parameter, ang isang mutual transition ay posible. Ang estado ng conformation ay higit sa lahat ay nakasalalay sa:

physiological cell condition,
ph kapaligiran.
ionic kapangyarihan ng solusyon
mga pagkilos ng iba't ibang mga regulatory protina, atbp.

Halimbawa, SA- Ang DNA confamation ay tumatagal sa panahon ng dibisyon ng mga cell at pagdodoble DNA, A-conformation - sa panahon ng transcription. Ang z-structure ay ang kaliwang kamay, ang iba ay mga karapatang pantao. Ang Z-structural tour ay maaaring mangyari sa cell sa mga seksyon ng DNA, kung saan ang dinucleotide sequences M-C ay paulit-ulit.

Sa unang pagkakataon, ang pangalawang istraktura mathematically ay kinakalkula at modeled ni Watson at sigaw (1953), na kanilang natanggap Nobel Prize.. Tulad ng lumitaw sa ibang pagkakataon, ang modelo na ipinakita ng mga ito ay tumutugma sa Sa conformation..

Ang mga pangunahing parameter ay:

10 nucleotides sa vita,
ang diameter ng helix 2 nm,
spiral pitch 3.4 nm,
ang distansya sa pagitan ng mga base na eroplano ay 0.34 nm,
kumpara.

Kapag bumubuo ng pangalawang istraktura, ang 2 uri ng mga grooves ay nabuo - malaki at maliit (ayon sa pagkakabanggit, 2.2 at 1.2 nm ang lapad). Ang mga malalaking grooves ay may mahalagang papel sa paggana ng DNA, dahil sila ay sumali sa mga regulatory proteins na may "zinc fingers" bilang isang domain.

Tertiary structure.- Prokaryotov superspioral, sa Eukarotov, at isang tao, bukod sa iba pang mga bagay, ay may ilang mga antas ng pagtula:

nucleosomic
fibrillary (o solenoid),
chromatin fiber,
loop (o domain),
super domain (ito ay ang antas na ito na makikita sa isang mikroskopyo ng elektron sa anyo ng mga transverse allocations).

Nucleosomal. Ang nucleosome (bukas noong 1974) ay isang maliit na butil ng isang disc hugis, diameter ng 11 nm, na binubuo ng isang histone octamer, sa paligid kung saan ang double-stranded DNA gumagawa ng 2 hindi kumpleto liko (1.75 liko).

Histon - Mababang molekular timbang protina, naglalaman ng 105-135 amino acid residues, sa Histon H1 - 220 amino acid residues, hanggang sa 30% accounted para sa Liz at Arg.

Ang Histon Octamer ay tinatawag na baka. Binubuo ito ng Central Tetramer H32-H42 at dalawang dimers H2A-H2B. Ang mga 2 dimers ay nagpapatatag ng istraktura at matatag na nauugnay sa 2 DNA semi-suite. Ang distansya sa pagitan ng nucleosum ay tinatawag na isang linker, na maaaring maglaman ng hanggang sa 80 nucleotides. Pinipigilan ng Histon H1 ang pagputol ng DNA sa paligid ng bark at binabawasan ang distansya sa pagitan ng nucleosomes, i.e., nakikilahok sa pagbuo ng fibrillers (ika-2 antas ng estilo ng tersiyaryo na istraktura).

Kapag ang twisting fibrils ay nabuo chromatin fiber. (3rd antas), habang sa isang iuwi sa ibang bagay, ito ay karaniwang naglalaman ng 6-g nucleosomes, ang lapad ng naturang istraktura ay nagdaragdag sa 30 nm.

Sa interphase chromosomes, ang chromatin fibers ay nakaayos sa. mga domain, o mga loop., na binubuo ng 35-150 libong pares ng mga batayan at hiniram sa panloob na studio matrix. Sa pagbuo ng mga loop, ang mga protina ng DNA-binding ay bahagi.

Super Domain Ang antas ay bumubuo ng hanggang sa 100 mga loop, sa mga lugar na ito ng chromosome sa elektron mikroskopyo, condensed mahigpit na naka-pack na mga seksyon ng DNA ay mahusay na halata.

Salamat sa disenyo na ito, ang DNA ay naka-compactly inilatag. Ang haba nito ay nabawasan ng 10,000 beses. Bilang resulta, ang DNA packaging ay nauugnay sa histones at iba pang mga protina, na bumubuo ng isang nucleoprotein complex sa anyo ng chromatin.

DNA biological role:

imbakan at paglipat ng genetic na impormasyon,
kontrol ng dibisyon at paggana ng cell,
genetic control ng programmed cell death.

Kasama sa chromatin ang DNA (30% ng buong masa ng chromatin), RNA (10%) at mga protina (histone at non-system).

Humigit-kumulang na pagpipilian pagsubok sa trabaho sa paksang ito