Charakteristikos, b-struktūra, b-lenkimas. Antrinės (antrinės) baltymų struktūros

22.07.2020

Siųsti savo gerą darbą žinių bazėje yra paprasta. Naudokite žemiau esančią formą

Studentai, magistrantai, jaunieji mokslininkai, kurie žinių bazę naudoja savo studijose ir darbe, bus jums labai dėkingi.

Publikuotas http://www.allbest.ru/

1. Baltymų struktūrinė organizacija

Kiekvienam baltymui būdinga tam tikra aminorūgščių seka ir individuali erdvinė struktūra (konformacija). Baltymai sudaro ne mažiau kaip 50% sausos masės organiniai junginiai gyvūnų ląstelė. Žmogaus organizme yra iki 5 mln. skirtingi tipai baltymai. Baltymų molekulę gali sudaryti viena ar daugiau grandinių, kuriose yra nuo penkiasdešimt iki kelių šimtų (kartais daugiau nei tūkstantis) aminorūgščių liekanų. Molekulės, kuriose yra mažiau nei penkiasdešimt liekanų, vadinamos peptidais. Daugelyje molekulių yra cisteino liekanų, kurių disulfidinės jungtys kovalentiškai jungia vienos ar kelių grandinių dalis. Gimtojoje būsenoje baltymų makromolekulės turi specifinę konformaciją. Tam tikro baltymo konformacijos charakteristika nustatoma pagal aminorūgščių liekanų seką ir stabilizuojama vandenilio ryšiais tarp peptido ir aminorūgščių liekanų šoninių grupių, taip pat elektrostatine ir hidrofobine sąveika.

2. Pirminė baltymų struktūra: tyrimo metodai

Peptidinio ryšio struktūros ypatybės.

Peptidinis ryšys susidaro reaguojant vienos amino grupės amino grupei

rūgštis ir kita karboksilo grupė, išskirianti vandens molekulę:

CH3-CH (NH2) -COOH + CH3- CH (NH2) -COOH> CH3-CH (NH2) -CONH- (CH3) CH-COOH + H2O

Aminorūgštys, sujungtos peptidiniu ryšiu, sudaro polipeptidinę grandinę. Peptidinis ryšys turi plokščią struktūrą: C, O ir N atomai yra sp2 hibridizacijoje; N atomas turi p-orbitą su vieniša elektronų pora; susidaro p-p konjuguota sistema, dėl kurios sutrumpėja С? N jungtis (0,132 nm) ir apribojamas sukimasis (sukimosi barjeras yra ~ 63 kJ / mol). Peptidinis ryšys turi daugiausia trans-konfigūraciją, palyginti su peptidinės jungties plokštuma. Ši peptidinio ryšio struktūra daro įtaką antrinės ir tretinės baltymų struktūros susidarymui. Peptidinis ryšys yra standus, kovalentinis, genetiškai nulemtas. Struktūrinėse formulėse jis vaizduojamas kaip viena jungtis, tačiau iš tikrųjų ši jungtis tarp anglies ir azoto yra iš dalies dviguba jungtis:

Taip yra dėl skirtingo C, N ir O atomų elektronegatyvumo.Sukimasis aplink peptidinį ryšį neįmanomas, visi keturi atomai yra toje pačioje plokštumoje, t.y. koplanarinis. Kitų jungčių sukimasis aplink polipeptido stuburą yra visiškai nemokamas.

Pirminę struktūrą atrado Kazanės universiteto profesorius A.Ya. Danilevskis 1989 m. 1913 m. E. Fischeris susintetino pirmuosius peptidus. Kiekvieno baltymo aminorūgščių seka yra unikali ir genetiškai fiksuota

Ryžiai. 1.2 Dipeptido susidarymas

Norint nustatyti pirminę atskiros, chemiškai vienalytės polipeptido grandinės struktūrą, aminorūgščių sudėtis nustatoma hidrolizės būdu: kiekvienos iš dvidešimties aminorūgščių santykis homogeninio polipeptido mėginyje. Tada nustatykite polipeptidinės grandinės, kurioje yra viena laisva NH2 grupė ir viena laisva COOH grupė, galinių aminorūgščių cheminį pobūdį.

N-galinės aminorūgšties pobūdžiui nustatyti buvo pasiūlyta nemažai metodų, ypač Sangerio metodas (už jo sukūrimą F. Sangeris buvo apdovanotas Nobelio premija 1958 m.). Šis metodas pagrįstas polipeptido arilinimo reakcija su 2,4-dinitrofluorobenzenu. Polipeptido tirpalas apdorojamas 2,4-dinitrofluorbenzenu, kuris sąveikauja su laisva peptido β-amino grupe. Po rūgštinės reakcijos produkto hidrolizės tik viena aminorūgštis yra susieta su reagentu 2,4-dinitrofenilamino rūgšties pavidalu. Skirtingai nuo kitų amino rūgščių, jis yra geltonos spalvos. Jis yra izoliuotas nuo hidrolizato ir identifikuojamas chromatografijos būdu.

C-galinei aminorūgščiai nustatyti dažnai naudojami fermentiniai metodai. Apdorojus polipeptidą karboksipeptidaze, kuri nutraukia peptidinį ryšį nuo peptido, kuriame yra laisva COOH grupė, galo, išsiskiria C-galo aminorūgštis, kurios pobūdį galima nustatyti chromatografijos būdu. Yra ir kitų C-galinės aminorūgšties nustatymo metodų, ypač Akabori cheminis metodas, pagrįstas polipeptido hidrazinolize. Kitas darbo etapas yra susijęs su polipeptido aminorūgščių sekos nustatymu. Norėdami tai padaryti, pirmiausia atlikite dalinę (cheminę ir fermentinę) polipeptido grandinės hidrolizę į trumpus peptidų fragmentus, kurių seką galima tiksliai nustatyti. Po hidrolizės naudojant elektroforezę ir chromatografiją, sudaromi peptidų žemėlapiai. Tada nustatoma pasirinktų peptidų amino rūgščių seka ir pirminė visos molekulės struktūra.

Antrinė baltymų sandara: b - spiralė, jos pagrindinės charakteristikos, c - struktūra, c - lenkimas. Vaidmuo vandenilio ryšiai formuojant antrinę struktūrą .. Antrinės (antrinės) baltymo struktūros.

Antrinė struktūra? tai erdvinis polipeptidinės grandinės išdėstymas b-spiralės arba b-lankstymo pavidalu, nepriklausomai nuo šoninių radikalų tipų ir jų konformacijos. L. Paulingas ir R. Corey pasiūlė b-spiralės formos baltymo antrinės struktūros modelį, kuriame vandenilio jungtys yra uždarytos tarp kiekvienos pirmosios ir ketvirtosios aminorūgšties, o tai leidžia išsaugoti natūralią baltymo struktūrą. baltymų, atlieka paprasčiausias funkcijas ir apsaugo nuo sunaikinimo. Visos peptidų grupės dalyvauja formuojant vandenilio jungtis, o tai užtikrina maksimalų stabilumą, sumažina hidrofiliškumą ir padidina baltymų molekulės hidrofobiškumą. b-spiralė susidaro spontaniškai ir yra stabiliausia konformacija, atitinkanti laisvos energijos minimumą.

Dažniausias antrinės struktūros elementas yra dešinė b-spiralė (b R).

Čia peptidinė grandinė lankstosi spirališkai. Kiekviename posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanų, varžto žingsnis, t.y. mažiausias atstumas tarp dviejų lygiaverčių taškų yra 0,54 nm; b-spiralę stabilizuoja beveik linijiniai vandenilio ryšiai tarp NH grupės ir ketvirtosios aminorūgščių liekanos CO grupės. Taigi išplėstinėse spiralinėse srityse kiekviena aminorūgščių liekana dalyvauja formuojant dvi vandenilio jungtis. Ne poliniai arba amfifiliniai b-sraigtai su 5-6 posūkiais dažnai užtikrina baltymų įtvirtinimą biologinėse membranose (transmembraninės spiralės). Kairioji b-spiralė (bL), veidrodinė simetriška b R-spiralės atžvilgiu, yra labai reta gamtoje, nors tai įmanoma ir energetiniu požiūriu. Baltymo polipeptido grandinė susisuka į spiralinę struktūrą dėl sąveikos tarp i -osios aminorūgšties liekanos karbonilo grupės deguonies ir amido grupės (i + 4) vandenilio - aminorūgščių liekanos. vandenilio jungčių:

Ryžiai. 1.3 (a) Azoto atomai rodomi mėlyna spalva, deguonies atomai - raudona spalva. Oranžinė spalva vaizduoja vandenilio jungtis, susidarančias tarp atitinkamų azoto ir deguonies atomų. Azoto atomai pavaizduoti mėlynomis spiralėmis. Oranžinė spalva rodo vandenilio jungtis, susidarančias tarp deguonies ir azoto atomų, atitinkančių taisyklę

1.3 pav. (B) Antrinė baltymo struktūra: alfa spiralė

Kita spiralės forma yra kolagene, kuris yra esminis jungiamojo audinio komponentas. Tai kairioji kolageno spiralė, kurios žingsnis yra 0,96 nm, o likusi dalis-3,3 kiekviename posūkyje, ji yra lygesnė, palyginti su b-spirale. Skirtingai nuo b-spiralės, čia neįmanoma susidaryti vandenilio tiltų. Struktūra stabilizuojama sukant tris peptidų grandines į dešinę trigubą spiralę. Kartu su β-sraigtais, β-struktūros ir β-lenkimas taip pat dalyvauja formuojant antrinę baltymo struktūrą. Priešingai nei kondensuota b-spiralė, b sluoksniai yra beveik visiškai pailgi ir gali būti tiek lygiagrečiai, tiek antiparalleliai. Sulankstytose struktūrose taip pat susidaro skersiniai tarp grandinių esantys vandenilio ryšiai.Jei grandinės yra nukreiptos priešingomis kryptimis, struktūra vadinama antiparalleliniu sulankstytu lakštu (wb); jei grandinės yra nukreiptos viena kryptimi, struktūra vadinama lygiagrečiai sulankstytu lakštu (bn). Sulankstytose konstrukcijose b-C atomai yra lenkimuose, o šoninės grandinės yra nukreiptos beveik statmenai lapo vidurio plokštumai, pakaitomis aukštyn ir žemyn.

Wb sulankstyta struktūra su beveik linijiniais H tiltais pasirodo energetiškai priimtinesnė. Ištemptų sulankstytų lakštų atveju atskiros grandinės dažniausiai nėra lygiagrečios, bet šiek tiek išlenktos viena kitos atžvilgiu.

Ryžiai. 1.4 Beta sluoksnio baltymų struktūra

Be įprastų, polipeptidinėse grandinėse yra ir netaisyklingų antrinių struktūrų, t.y. standartinės struktūros, kurios nesudaro ilgų periodinių sistemų. Tai yra B formos lenkimai, jie taip vadinami, nes jie dažnai traukia gretimų B sruogų viršūnes antiparalelinėse B plaukų segtukuose). Į lenkimus paprastai įeina apie pusė likučių, nepatekusių į įprastas baltymų struktūras.

Super antrinė struktūra? tai yra aukštesnis baltymų molekulės organizavimo lygis, kurį vaizduoja sąveikaujančių antrinių struktūrų ansamblis:

1.b-spiralė? dvi antiparalelinės sritys, sąveikaujančios su hidrofobiniais papildomais paviršiais (pagal „lovio iškyšos“ principą);

2. b-spiralės viršvijimas;

3.vhv? dvi lygiagrečios grandinės sekcijos;

4. zigzagas.

Yra įvairių baltymų grandinės lankstymo būdų:

1.5 pav. Baltymų grandinės klojimo metodai

Domenas yra kompaktiškas rutulinis struktūrinis vienetas polipeptidinėje grandinėje. Domenai gali atlikti skirtingas funkcijas ir būti sulankstyti į nepriklausomus kompaktiškus rutulinius struktūrinius vienetus, sujungtus lanksčiais baltymų molekulės regionais.

Ryžiai. 1.6 Baltymų grandinės ir ornamentų klojimo ant Indijos ir Graikijos vazų motyvai. Viršuje: vingiuotas motyvas; vidurys: graikų rakto motyvas; žemiau: zigzago motyvas - „žaibas“.

3. Antrinė baltymų struktūra: polipeptidinės grandinės konformacijos

Norint suprasti baltymo struktūrą, būtina atsižvelgti į galimas polipeptidinės grandinės konformacijas. Pirmiausia jas lemia plokščia peptidinės jungties -CO -NH- struktūra. Peptidinių vienetų struktūriniai parametrai , nustatyti remiantis peptidų ir susijusių junginių rentgeno tyrimais, pateikti lentelėje.

1 lentelė. Peptidinių vienetų struktūriniai parametrai: jungčių ilgiai ir kampai tarp jų X ir Y atomai, su kuriais anglis yra surišta tiek pagrindinėje grandinėje, tiek jungiantis prie radikalų.

Visiškai išplėsta grandinė (be ryšių kampų deformacijos ir jungčių ilgio pokyčių) turi transformaciją su nuliniais sukimosi kampais; tačiau ši forma nėra pati stabiliausia. Imino atomai grupės N-H suformuoti vandenilio ryšius su karbonilo grupių deguonies atomais. Norint rasti stabiliausią konformaciją, reikia sumažinti bendrą jos energiją, įskaitant vidinių molekulių vandenilio jungčių energiją.

Paulingas ir Corey nustatė stabiliausias polipeptidinės grandinės konformacijas, remdamiesi rentgeno struktūros tyrimų duomenimis ir atsižvelgdami į pilną grandinių supakavimą su maksimaliu vandenilio jungčių skaičiumi. Yra trys tokios konformacijos: pirma, jau žinoma b-spiralė. Jai būdingas sukimasis aplink ašį 54 nm.

Vandenilio ryšiai susidaro tarp šios grupės C = O grupės ir ketvirtojo ankstesnio vieneto NH grupės. Tokios jungtys realizuojamos tarp visų aminorūgščių liekanų, išskyrus prolilą (Pro), kuriame nėra NH grupės. B spiralė gali būti tiek dešinė, tiek kairė. Pirmuoju atveju kampai = 132 ?? ir = 123 ?? , antrame = 228 ?? ir = 237 ?? atitinkamai.

Antroji ir trečioji konformacijos su didžiausiu vandenilio jungčių prisotinimu yra lygiagrečios ir antiparallelinės B formos. Šios formos grandinės neturi plokščios trans struktūros. Lygiagrečioje formoje kampai yra 61? ir 239? atitinkamai, antiparalleliai - 380? ir 325?

Taip pat labai svarbi beta formos susidarymo galimybė atskiroje polipeptido grandinėje. Tai yra vadinamosios kryžminės beta formos. Lenkimo vietose posūkių kampų reikšmės skiriasi nuo tų, kurios būdingos tvarkingiems ruožams.

Ryžiai. 1.7 Įprastos antrinės struktūros - alfa sraigtas, lygiagretus beta sąrašas, antiparallelinis beta sąrašas

Taigi vandenilio ryšiai stabilizuoja polipeptidinės grandinės konformaciją tirpale. Antrinės struktūros buvimas periodiškumu reiškia, kad grandinė panaši į kristalą: alfa spiralė panaši į vienmatį kristalą, beta forma-kaip dvimatis kristalas.

Ryžiai. 1.8 Pagalbinė sąveika: vandenilio ryšiai

Ypač alfa ir beta formos nėra vienintelės. Pavyzdžiui, fibriliniai baltymai turi skirtingą konformaciją.

Dabar apsvarstykime polipeptidinės grandinės energijų priklausomybę nuo vidinio sukimosi kampų - vadinamųjų sterinių žemėlapių, panašių į geodeziją.

Konformacinę grandinės energiją lemia silpna valentinių nesujungtų atomų sąveika. Kaip pasekmė plokščia struktūra peptidų grupės, i-ojo vieneto sukimosi kampai praktiškai nepriklauso nuo gretimų vienetų sukimosi kampų. Ir jei i -osios jungties sukimosi kampai skiriasi reikšmių diapazone, kurio nedraudžia peptidų grupių atomų persidengimas, sujungtas i -osios ir (i + 1) jungčių jungtimis, ir jei kampai (i + 1) kinta vienu metu, tada nėra tokio šių keturių kampų derinio, kai galima sterili i -osios ir (i + 2) -osios jungčių sąveika. Taigi polipeptidų grandinė turi ribotą bendradarbiavimą, o artimą jos sąveiką riboja artimi kaimynai. Tai leidžia atskirai apsvarstyti atskirų konformacinių liekanų konformacinę energiją. Sterinis tam tikros liekanos žemėlapis iš esmės priklauso nuo jo radikalaus R. pobūdžio.

Galima daryti prielaidą, kad sąveika tam tikroje peptidų grupių poroje apibūdina šias grupes jungiančias aminorūgščių liekanas.Ramachardanas ištyrė Glicil-L-alanino dipeptidą ir gavo konformacinį (sterino alanino žemėlapį).

Ryžiai. 1.9 Dvimatis tikimybės tankio pasiskirstymas sukimo kampais.

Dažniausiai lankomos vietos yra tamsesnės spalvos. Aminorūgščių liekanoms-dvimatis pasiskirstymas sukimo kampais w, q ,? Tarp galimų dvimačių skirstinių variantų ypatingas dėmesys paprastai skiriamas pjūviui, esančiam kampais w, c.

Ryžiai. 2.1 Ramachandrano aminorūgščių liekanų žemėlapis.

Konformacijos, kurias galima pasiekti naudojant bet kokias amito rūgšties liekanas, parodytos tamsiai pilka spalva. Dauguma amino rūgščių gali kolonizuoti šviesiai pilkas sritis. Balta spalva rodo draudžiamas konformacijas, kurios vis dėlto gali atsirasti kai kuriose baltymų struktūrose.

Skaičiavimas buvo atliktas remiantis paprasčiausia prielaida, kad atomai yra kietos sferos, kurių spindulys yra van der Waalso spindulys, nustatomas remiantis duomenimis apie tarpatominius atstumus molekuliniuose kristaluose. Lentelėje išvardyti šie atstumai, dažniausiai stebimi kristaluose, ir minimalūs atstumai, pastebėti tik keliais atvejais.

2 lentelė. Kontaktiniai atstumai tarp atomų polipeptiduose

Atomų pora	Tipinis atstumas, nm	Minimalus atstumas, nm	Atomų pora	Tipinis atstumas, nm	Minimalus atstumas, nm

4. Tretinė baltymų struktūra. Nekovalentinių ryšių, stabilizuojančių tretinę struktūrą, tipai. S - S - tiltų vaidmuo formuojant kai kurių baltymų tretinę struktūrą

Tretinė struktūra suprantama kaip erdvinis polipeptidinės grandinės išdėstymas (tai, kaip grandinė sulankstoma tam tikru tūriu). Nekovalentiniai ryšiai atlieka pagrindinį vaidmenį stabilizuojant erdvinę struktūrą. Tai vandenilio ryšiai, įkrautų grupių elektrostatinė sąveika, tarpmolekulinės van der Waals jėgos, nepolinių aminorūgščių šoninių radikalų sąveika (hidrofobinė sąveika) ir dipolio-dipolio sąveika. Be to, disulfidiniai ryšiai (SS tiltai) vaidina svarbų vaidmenį formuojant tretinę struktūrą:

Ryžiai. 2.2 a) Disulfidinių ryšių susidarymas

Ryžiai. 2.2 (b) Disulfidinių ryšių susidarymas

Disulfidiniai ryšiai susidaro oksiduojant cisteino liekanas, esančias arti baltymo erdvinės struktūros, į cistino liekanas. Manoma, kad disulfidiniai ryšiai, dažnai daugybiniai, yra ypač svarbūs stabilizuojant mažus baltymus, kuriuose negali įvykti plati nekovalentinės sąveikos sistema.

Tretinė struktūra yra unikali kiekvienai baltymų vietai polipeptido grandinės erdvėje, priklausomai nuo aminorūgščių skaičiaus ir kaitos, t.y. kurį lemia pirminė baltymo struktūra. Baltymų molekulių konfigūracija gali būti fibrilinė ir rutulinė. Daugelio baltymų tretinė struktūra susideda iš kelių kompaktiškų rutulių, vadinamų domenais. Domenai paprastai yra sujungti plonais tiltais.

Tretinė baltymų struktūra. Hemoglobinas ir mioglobinas: konformaciniai pertvarkymai. Yra žinoma, kad natūrali, trimatė baltymo struktūra susidaro dėl daugelio energetinių ir entropinių veiksnių poveikio. Būdingas daugelio intramolekulinių pokyčių laikas, įskaitant fermentinius procesus tūkstantosiomis sekundės dalimis, priklauso nuo terpės pH, temperatūros ir joninės sudėties. Taigi joninės homeostazės pokyčiai gali tiesiogiai paveikti struktūrinius ląstelių baltymų pokyčius ir atitinkamai jų funkciją bei aktyvumą. Pavyzdžiui, apsvarstykime deguonį pernešančių baltymų, hemoglobino ir mioglobino, konformacinius pertvarkymus. Šių kristalinės formos baltymų struktūra buvo išsamiai ištirta atliekant rentgeno spindulių difrakcijos analizę. Tarpas tarp alfa-spiralinių regionų, įskaitant aktyvaus hemo grupės centro ertmę baltymų molekulių viduje, yra užpildytas hidrofobinėmis aminorūgščių šoninėmis grandinėmis ir vandens aplinka išsikiša daug polinių baltymų grandinių. Hemoglobino molekulę sudaro keturi subvienetai (du b ir du c), sudarantys taisyklingą tetramerį. Vandens molekulės, lokalizuotos subvienetų kontaktų srityje, sudaro druskos tiltelius ir papildomai stabilizuoja tetramerį. Geležis gali būti didelio ir mažo sukimosi būsenos, priklausomai nuo to, kaip d-orbitalė užpildyta elektronais, o tai lemia Hundo taisyklė. Šiuo atžvilgiu juodųjų ir trivalenčių geležies jonų išorinių d-orbitų užpildymas elektronais yra būdingas laisviems jonams arba jonams, esantiems junginiuose, turinčiuose joninę jungtį. Situacija keičiasi, kai geležies atomai yra komplekse, kur jie yra susieti su ligando atomais kovalentiniu ryšiu ir yra hemo dalis. Reikėtų pabrėžti, kad centrinio atomo sukimosi būseną komplekse lemia ligando aplinkos pobūdis: simetrija, ligando surišimo stiprumas komplekse ir kt. Dėl šios priežasties ligando aplinkos pokyčiai gali pakeisti metalo jono sukimosi būseną, o tai savo ruožtu gali pakeisti baltymo, prie kurio yra prijungtas metalo jonas, konformaciją. Geležies jonų sukimosi būsenos pokyčiai, atsiradę dėl substratų pridėjimo ir temperatūros pokyčių, buvo įrodyta daugeliui hemoproteinų. Geležies jonų perėjimas iš žemo sukimosi būsenos į didelio sukimosi būseną padidina jono skersmenį ir lemia jo pasitraukimą iš hemo plokštumos, o tai sukelia konformacinius pokyčius artimiausioje baltymų „aplinkoje“.

Esant didelio sukimosi būsenai, dvivalenčio geležies jonų koordinavimo skaičius yra 5 ir jis yra už hemo plokštumos 0,05–0,07 nm atstumu; jis yra koordinuotai susietas su keturiais plokščių azoto-pirolio grupių atomais. porfirino žiedas, o 5 pozicijoje sąveikauja su histidino imidazolo žiedo N atomu ... Deguonies prisotinimas ir deguonies ir geležies jungties susidarymas nekeičia geležies atomo valentingumo, bet perkelia jį iš didelio sukimosi būsenos į mažo sukimosi būseną, padidindamas ligandų skaičių koordinavimo sferoje iki 6. 6 pozicija, geležis derinama su deguonimi ar kitais ligandais.

Ryžiai. 2.3 a) Supaprastinta hemoglobino struktūros diagrama

Deguonies prijungimas sukelia daugybę konformacinių hemoglobino molekulės pokyčių. Deguonies surišimas, perkeliant geležies atomą į mažo sukimosi būseną, lydi geležies poslinkį 0,07 nm į hemo grupės plokštumą . Šis poslinkis perduodamas per histidiną, o spiralė kartu su ja traukiama link hemo iki molekulės centro, išstumiant tirozino likučius iš ertmės, tada palaipsniui plyšta druskos tiltai tarp b- subvienetai ir jų poslinkis palei kontaktinę zoną. Atstumas tarp hemo ir β-subvienetų didėja, o tarp hemo ir β-subvienetų-atvirkščiai-mažėja. Šiuo atveju centrinė hemo ertmė yra suspausta. Keturių druskos tiltų plyšimas iš šešių per pirmųjų dviejų b-subvienetų prisotinimą deguonimi skatina kitų dviejų tiltų plyšimą ir todėl palengvina šių deguonies molekulių sujungimą su likusiais subvienetais, padidindamas jų afinitetą deguoniui keliais šimtą kartų. Tai yra kooperatinis deguonies pridėjimo prie hemoglobino pobūdis, kai jo pradėjimas prisotinti deguonimi palengvina kitų deguonies molekulių surišimą.

Naudojant lazerio spinduliuotę, kurios absorbcijos bangos ilgis yra porfirino B juostos diapazone ir šalia jo, galima įrašyti protoporfirinų RRC spektrus visose ląstelėse (eritrocituose). Šiuose spektruose linijos, esančios maždaug 1000 -1650 / cm, kurie atsiranda dėl CC ryšių plokštuminėje vibracijoje, dominuoja. Ir C-N bei deformacija svyravimai CH... Kai kuriuos iš jų įtakoja cheminės transformacijos su geležies atomu ir jie gali būti naudojami tiriant makrociklą. Kai geležies atomo oksidacijos būsena pasikeičia iš trivalentės į dvivalentę, pastebimas porfirino skeleto virpesių dažnio sumažėjimas. Šios ir kitų būdingų RR spektro juostų padėtis atspindi porfirino p-orbitų populiaciją su elektronais. Didėjant, porfirino jungtys silpnėja, o tai atsispindi vibracijos dažnio sumažėjime. Šių orbitų populiacija didėja dėl atvirkštinio elektronų perėjimo iš geležies atomo p-orbitalių. Kadangi procesas yra ryškesnis juodosios geležies atveju, juostos, apibūdinančios oksidacijos būseną, perkeliamos į žemesnio dažnio sritį heme tik su tokia geležimi. Taikant šį metodą, bet koks poveikis (įskaitant geležies atomų oksidacijos būsenos pasikeitimą), dėl kurio pasikeičia elektronų pasiskirstymas porfirine, gali turėti įtakos atitinkamų charakteringų linijų dažniui. Šis dažnis labai kinta, pavyzdžiui, jei ašinis ligandas su p-orbita gali sąveikauti su porfirino orbitomis per geležies atomo dp-elektronus. Ašinis p-elektronų donoras lemia papildomą geležies atomo dp-elektronų perėjimą į porfirino p-orbitą ir sumažina juostų, apibūdinančių oksidacijos būseną, dažnį iki netipinių verčių.

Ryžiai. 2.3 (b) Mioglobino molekulės tretinės struktūros modelis (pagal J. Kendrew). Struktūriniai domenai žymimi lotyniškomis raidėmis, brangakmeniai - raudona spalva.

1.7 pav. C) mioglobino ir hemoglobino prisotinimas deguonimi

Kai baltymų rutulys koaguliuojasi, nemaža dalis (bent pusė) aminorūgščių liekanų hidrofobinių radikalų yra paslėpta nuo sąlyčio su baltymą supančiu vandeniu. Susidaro savotiški intramolekuliniai „hidrofobiniai branduoliai“. Jiems ypač būdingi dideli leucino, izoleucino, fenilalanino, valino likučiai.

Atsiradus tretinei struktūrai, baltymas įgyja naujų savybių - biologinių. Visų pirma, katalizinių savybių pasireiškimas yra susijęs su tretinės struktūros buvimu baltymuose. Priešingai, kaitinant baltymus, dėl kurių sunaikinama tretinė struktūra (denatūracija), taip pat prarandamos biologinės savybės.

5. Ketvirtinė baltymų struktūra. Subvienetų skaičius ir rūšys, subvienetų sąveika, ketvirčio struktūros stabilizavimas. Funkcinė baltymų ketvirtinės struktūros reikšmė

Ketvirtinė struktūra? tai yra supramolekulinė formacija, susidedanti iš dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių, sujungtų ne kovalentiniu būdu, bet vandenilio ryšiais, elektrostatiniu, dipolio-dipolio ir hidrofobiniu sąveika tarp aminorūgščių liekanų paviršiuje. Pavyzdys yra hemoglobino molekulė, tabako mozaikos virusas (2130 subvienetų).

Kiekvienas iš baltymų, dalyvaujančių tretinėje struktūroje formuojant ketvirtinę struktūrą, vadinamas subvienetu arba protomeru. Gautoji molekulė vadinama oligomeru arba multimeru. Oligomeriniai baltymai dažnai gaminami iš lyginio skaičiaus protomerų, turinčių vienodą ar skirtingą molekulinę masę. Kuriant ketvirtinę baltymų struktūrą, dalyvauja tos pačios jungtys, kaip ir tretinės struktūros, išskyrus kovalentines jungtis.

Tretinės struktūros baltymų molekulių derinys neatsiradus naujų biologinių savybių vadinamas agreguota būsena. Tiek ketvirtinę struktūrą, tiek agreguotą būseną galima grįžtamai sunaikinti naudojant ploviklius, ypač natrio dodecilsulfatą arba nejoninius ploviklius, tokius kaip Triton. Labai dažnai, siekiant sunaikinti ketvirtinę struktūrą, tiriamas baltymas kaitinamas 100 ° C temperatūroje, esant 1% 2-merkaptoetanolio ir 2% natrio dodecilo sulfato. Esant tokioms sąlygoms, tarp Cys liekanų atkuriami -S-S-ryšiai, kurie kai kuriais atvejais išlaiko ketvirtinės struktūros subvienetus. Subvienetai, sudarantys ketvirtinę baltymų struktūrą, gali būti skirtingi tiek struktūros, tiek funkcinių savybių atžvilgiu (heteromerai). Tai leidžia sujungti kelias tarpusavyje susijusias funkcijas vienoje struktūroje, kad būtų sukurta polifunkcinė molekulė. Pavyzdžiui, baltymų kinazėje, kurios kirminų struktūros stechiometrija atitinka formulę C2R2, C subvienetas yra atsakingas už fermentinį aktyvumą, vykdydamas fosfato likučio perkėlimą iš ATP į baltymą; R subvienetas yra reguliacinis. Nesant ciklinio AMP, pastarasis yra susietas su C subvienetu ir jį slopina. Kai su cAMP susidaro kompleksas, ketvirtinė struktūra suyra ir C-subvienetai gali fosforilinti baltymų substratus. Homomeriniuose baltymuose subvienetai yra vienodi.

Didžioji dauguma baltymų, turinčių ketvirtinę struktūrą, yra dimeriai, tetrameriai ir heksamerai; pastarieji randami baltymuose, kurių molekulinė masė didesnė kaip 100 kDa.

Būdingas ketvirtinės struktūros baltymų bruožas yra jų gebėjimas savarankiškai surinkti. Protomerų sąveika vykdoma labai specifiškai, nes tarp subvienetų kontaktinių paviršių susiformuoja dešimt silpnų ryšių, todėl klaidos formuojant ketvirtinę baltymų struktūrą neįtraukiamos. Beveik visi fermentiniai baltymai turi ketvirtinę struktūrą ir paprastai susideda iš lyginio protomerų skaičiaus (du, keturi, šeši, aštuoni). Ketvirtinė baltymo struktūra reiškia tokį tretinės struktūros baltymų derinį, kai atsiranda naujų biologinių savybių, kurios nėra būdingos tretinės struktūros baltymui. Visų pirma, toks poveikis kaip kooperatyvas ir alosterinis yra būdingas tik baltymams, turintiems ketvirtinę struktūrą. Ketvirtinė struktūra yra paskutinis baltymų molekulės organizavimo lygis, ir tai nėra būtina - iki pusės žinomų baltymų jos neturi.

Literatūra

baltymų biofizikos polipeptidas

1. Biochemija ir molekulinė biologija. 1.0 versija [Elektroninis šaltinis]: paskaitos užrašai / N.М. Titova, A.A. Savčenko, T.N. Zamay ir kiti - elektronas. Danas. (10 Mb). - Krasnojarskas: IPK SFU, 2008 m.

2 Revinas V. V. Biofizika: vadovėlis / V.V. Revinas, G.V. Maksimovas, O.R. Colesas; Redagavo prof. A.B. Rubina.-Saranskas: Mordovo leidykla. Universitetas, 2002 m. 156 s.

3. M.V. Volkenšteinas. Biofizika M.: Nauka, 1988.-592 p.

Paskelbta „Allbest.ru“

...

Panašūs dokumentai

Baltymų struktūra ir savybės. Aminorūgščių struktūros skirtumai. Baltymų molekulės erdvinė organizacija. Ryšių tipai tarp amino rūgščių baltymų molekulėje. Pagrindiniai baltymų denatūraciją sukeliantys veiksniai. Pirminės baltymo struktūros nustatymo metodai.

santrauka pridėta 2010-05-15

Dabartinės Rusijos administracinės teritorinės struktūros įvertinimas. Baltymų tyrimai. Baltymų klasifikacija. Sudėtis ir struktūra. Cheminės ir fizinės savybės. Cheminė baltymų sintezė. Baltymų vertė.

santrauka pridėta 2003 04 13

Baltymų kaip didelės molekulinės masės junginių apibūdinimas, jų sandara ir susidarymas, fizikinės ir cheminės savybės. Baltymų virškinimo fermentai virškinimo trakte. Baltymų skilimo produktų įsisavinimas ir amino rūgščių panaudojimas kūno audiniuose.

santrauka, pridėta 2010-06-22

bendros charakteristikos, baltymų klasifikacija, struktūra ir sintezė. Baltymų hidrolizė praskiestomis rūgštimis, spalvų reakcijos į baltymus. Baltymų reikšmė maisto ruošimui ir maisto produktams. Žmogaus organizmo baltymų poreikis ir virškinamumas.

kursinis darbas, pridėtas 2010-10-27

Vaidmuo laukinėje gamtoje. Baltymų sudėtis ir savybės. Baltymų klasifikacija. Baltymų struktūros nustatymas. Baltymų buvimo nustatymas. Baltymų ir polipeptidų identifikavimas. Peptidų sintezė. Dirbtinė baltymų gamyba. Amino rūgštys.

santrauka, pridėta 2006-12-01

Bendrieji aminorūgščių metabolizmo būdai. Baltymų vertė ir funkcija organizme. Baltymų normos ir jų biologinė vertė. Aminorūgščių šaltiniai ir naudojimo būdai. Azoto balansas. Kasos sultys. Sudėtingų baltymų virškinimas. Transaminacijos koncepcija.

pristatymas pridėtas 2011-05-10

Aminorūgštys, sudarančios peptidus ir baltymus. Monoaminodikarboksirūgštys ir jų amidai. Aminorūgščių enantiomerizmas, druskos susidarymas. Mezomerizmas ir peptidinio ryšio struktūra. Baltymų išskyrimo ir analizės metodai. Poliakrilamido gelio elektroforezė.

pristatymas pridėtas 2013-12-16

Pagrindinis cheminiai elementai kurie sudaro baltymus. Baltymai yra polimerai, kurių monomerai yra amino rūgštys. Aminorūgščių struktūra, baltymų molekulių organizavimo lygiai. Baltymų struktūros, pagrindinės baltymų savybės. Baltymų denatūracija ir jos rūšys.

pristatymas pridėtas 2011-01-15

Bendrieji baltymų paruošiamosios chemijos principai, jų išskyrimo ypatybės. Ne baltyminių priemaišų pašalinimas, pačių baltymų komponentų atskyrimas. Būdingos savybės baltymai, kuriais grindžiamas atskyrimas, gelio chromatografija (gelio filtravimas).

mokslinis darbas, pridėtas 2009 12 17

Bendra paviršinio aktyvumo medžiagų (paviršinio aktyvumo medžiagų) sąveikos su polimerais analizė. Baltymų difiliškumo ypatumai. Santykinis želatinos tirpalų klampumas, priklausomai nuo pridėto natrio dodecilsulfato koncentracijos. Baltymų sąveikos su paviršinio aktyvumo medžiagomis vaidmuo.

Antrinė baltymų struktūra Tai polipeptidinės grandinės sulankstymo į kompaktiškesnę struktūrą metodas, kuriame vyksta peptidų grupių sąveika ir tarp jų susidaro vandenilio ryšiai.

Antrinės struktūros susidarymą lemia peptido polinkis priimti konformaciją su didžiausias skaičius ryšiai tarp peptidų grupių. Antrinės struktūros tipas priklauso nuo peptidinės jungties stabilumo, jungties tarp centrinio anglies atomo ir peptidų grupės anglies judrumo ir aminorūgščių radikalų dydžio. Visa tai kartu su aminorūgščių seka vėliau sukels griežtai apibrėžtą baltymų konfigūraciją.

Yra du galimi antrinės struktūros variantai: „virvės“ pavidalu - α-spiralė(α struktūra) ir „akordeono“ pavidalu - β-plisuotas sluoksnis(β-struktūra). Paprastai viename baltyme abi struktūros yra vienu metu, tačiau skirtingomis proporcijomis. Rutuliniuose baltymuose vyrauja α-spiralė, fibriliniuose-β-struktūra.

Susidaro antrinė struktūra tik dalyvaujant vandenilio ryšiams tarp peptidų grupių: vienos grupės deguonies atomas reaguoja su antrosios vandenilio atomu, tuo pat metu antrosios peptidų grupės deguonis jungiasi prie trečiosios vandenilio ir kt.

α-sraigtas

Ši struktūra yra dešiniarankė spiralė, suformuota vandenilio ryšiai tarp peptidų grupės 1 ir 4, 4 ir 7, 7 ir 10 ir tt aminorūgščių liekanos.

Spiralės susidarymas neleidžiamas prolinas ir hidroksiprolino, kurie dėl savo cikliškos struktūros sukelia grandinės „lūžimą“, t. priverstinis lenkimas, pavyzdžiui, kolageno.

Sraigto apsisukimo aukštis yra 0,54 nm ir atitinka 3,6 aminorūgščių liekanų aukštį, 5 pilni posūkiai atitinka 18 aminorūgščių ir užima 2,7 nm.

β-plisuotas sluoksnis

Taikant šį lankstymo būdą, baltymų molekulė yra „gyvatė“, tolimi grandinės segmentai yra arti vienas kito. Dėl to anksčiau pašalintų baltymų grandinės aminorūgščių peptidų grupės gali sąveikauti naudodami vandenilio ryšius.

Antrinė struktūra Ar erdvinis polipeptidinės grandinės išdėstymas yra a-spiralės arba β-lankstymo formos, nepriklausomai nuo šoninių radikalų tipų ir jų konformacijos.

L. Paulingas ir R. Corey pasiūlė α-spiralės formos baltymo antrinės struktūros modelį, kuriame vandenilio jungtys yra uždarytos tarp kiekvienos pirmosios ir ketvirtosios aminorūgščių, o tai leidžia išsaugoti natūralią baltymo struktūrą. baltymų, atlieka paprasčiausias funkcijas ir apsaugo nuo sunaikinimo. Visos peptidų grupės dalyvauja formuojant vandenilio jungtis, o tai užtikrina maksimalų stabilumą, sumažina hidrofiliškumą ir padidina baltymų molekulės hidrofobiškumą. Α-spiralė susiformuoja spontaniškai ir yra stabiliausia konformacija, atitinkanti minimalią laisvą energiją.

Dažniausias antrinės struktūros elementas yra dešinė α-spiralė (α R). Čia peptidinė grandinė lankstosi spirališkai. Kiekviename posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanų, varžto žingsnis, t.y. mažiausias atstumas tarp dviejų lygiaverčių taškų yra 0,54 nm; Α-spiralę stabilizuoja beveik linijiniai vandenilio ryšiai tarp NH grupės ir ketvirtosios aminorūgščių liekanos CO grupės. Taigi išplėstinėse spiralinėse srityse kiekviena aminorūgščių liekana dalyvauja formuojant dvi vandenilio jungtis. Ne poliniai arba amfifiliniai α-sraigtai su 5-6 posūkiais dažnai užtikrina baltymų įtvirtinimą biologinėse membranose (transmembraninės spiralės). Kairioji α-spiralė (α L), veidrodinė simetriška α R-spiralės atžvilgiu, yra labai reta gamtoje, nors ir energetiškai įmanoma. Baltymo polipeptido grandinė susisuka į spiralinę struktūrą dėl sąveikos tarp i -osios aminorūgšties liekanos karbonilo grupės deguonies ir amido grupės (i + 4) vandenilio - aminorūgščių liekanos. vandenilio jungčių (6.1 pav.).

Ryžiai. 6.1. Antrinė baltymų struktūra: α-spiralė

Kartu su α-sraigtais, β-struktūros ir β-lenkimas taip pat dalyvauja formuojant antrinę baltymo struktūrą.

Priešingai nei kondensuota α-spiralė, β sluoksniai yra beveik visiškai pailgi ir gali būti išdėstyti tiek lygiagrečiai, tiek prieš paralelę (6.2 pav.).

6.2 pav. Lygiagretus (a) ir antiparallelinis (b) β sluoksnių išdėstymas

Sulankstytose struktūrose taip pat susidaro skersinės tarp grandinės esančios vandenilio jungtys (6.3 pav.). Jei grandinės yra nukreiptos priešingomis kryptimis, struktūra vadinama antiparalleliniu sulankstytu lakštu (β α); jei grandinės nukreiptos viena kryptimi, struktūra vadinama lygiagrečiai sulankstytu lakštu (β n). Sulankstytose struktūrose α-C atomai yra lenkimuose, o šoninės grandinės yra nukreiptos beveik statmenai lapo vidurinei plokštumai, pakaitomis aukštyn ir žemyn. Energetikai pageidautina β α formos struktūra su beveik linijiniais H tiltais. Ištemptų sulankstytų lakštų atveju atskiros grandinės dažniausiai nėra lygiagrečios, bet šiek tiek išlenktos viena kitos atžvilgiu.

6.3 pav. β raukšlės struktūra

Be įprastų, polipeptidinėse grandinėse yra ir netaisyklingų antrinių struktūrų, t.y. standartinės struktūros, kurios nesudaro ilgų periodinių sistemų. Tai yra β lenkimai, jie taip vadinami, nes jie dažnai traukia gretimų β-sruogų viršūnes antiparaleliniuose β plaukų segtukuose). Į lenkimus paprastai įeina apie pusė likučių, nepatekusių į įprastas baltymų struktūras.

Super antrinė struktūra Yra daugiau aukštas lygis baltymo molekulės, atstovaujamos sąveikaujančių antrinių struktūrų ansamblis, organizavimas.

Antrinė struktūra Ar erdvinis polipeptidinės grandinės išdėstymas yra a-spiralės arba β-lankstymo formos, nepriklausomai nuo šoninių radikalų tipų ir jų konformacijos.

Ryžiai. 6.1. Antrinė baltymų struktūra: α-spiralė

Kita spiralės forma yra kolagene, kuris yra esminis jungiamojo audinio komponentas. Tai yra kairioji kolageno spiralė, kurios žingsnis yra 0,96 nm, o likusi dalis-3,3 kiekviename posūkyje, lygesnė, palyginti su α-spirale. Skirtingai nuo α-spiralės, čia neįmanoma susidaryti vandenilio tiltų. Struktūra stabilizuojama sukant tris peptidų grandines į dešinę trigubą spiralę.

Kartu su α-sraigtais, β-struktūros ir β-lenkimas taip pat dalyvauja formuojant antrinę baltymo struktūrą.

Priešingai nei kondensuota α-spiralė, β sluoksniai yra beveik visiškai pailgi ir gali būti išdėstyti tiek lygiagrečiai, tiek prieš paralelę (6.2 pav.).

6.2 pav. Lygiagretus (a) ir antiparallelinis (b) β sluoksnių išdėstymas

6.3 pav. β raukšlės struktūra

Super antrinė struktūra Tai aukštesnis baltymų molekulės organizavimo lygis, kurį vaizduoja sąveikaujančių antrinių struktūrų ansamblis:

1. α-spiralė-dvi antiparallelinės sritys, sąveikaujančios su hidrofobiniais vienas kitą papildančiais paviršiais (pagal „lovio iškyšos“ principą);

2. α-spiralės viršvijimas;

3. βхβ - dvi lygiagrečios β grandinės sekcijos;

4. β-zigzagas.

Yra įvairių baltymų grandinės lankstymo būdų (6.5 pav.). 6.5 paveikslas paimtas iš 1977 m. Žurnalo „Nature“ viršelio (t. 268, Nr. 5620), kuriame buvo paskelbtas J. Richardsono straipsnis apie baltymų grandinės lankstymo motyvus.

Domenas- kompaktiškas rutulinis struktūrinis vienetas polipeptidinėje grandinėje. Domenai gali atlikti skirtingas funkcijas ir būti sulankstyti į nepriklausomus kompaktiškus rutulinius struktūrinius vienetus, sujungtus lanksčiais baltymų molekulės regionais.

Pirminė struktūra- tam tikra nukleotidų seka grandinėje. Susidaro dėl fosfodiesterinių jungčių. Grandinės pradžia yra 5 colių galas (jo gale yra fosfato liekana), galas, grandinės galas yra pažymėtas kaip 3 colių (OH) galas.

Paprastai azoto bazės nedalyvauja pačios grandinės formavime, tačiau vandenilio ryšiai tarp papildomų azoto bazių vaidina svarbų vaidmenį formuojant antrinę NC struktūrą:

Tarp adenino ir uracilo RNR susidaro 2 vandenilio ryšiai arba DNR adeninas ir timinas,

· Tarp guanino ir citozino - 3.

NC būdinga linijinė, o ne šakota struktūra. Be pirminės ir antrinės struktūros, daugumai NC būdinga tretinė struktūra, pavyzdžiui, DNR, tRNR ir rRNR.

RNR (ribonukleino rūgštys). RNR yra citoplazmoje (90%) ir branduolyje. Pagal struktūrą ir funkciją RNR yra suskirstyta į 4 tipus:

1) tRNR (transportas),

2) rRNR (ribosominė),

3) mRNR (matrica),

4) nRNR (branduolinė).

Matricos RNR. Jie sudaro ne daugiau kaip 5% visos ląstelės RNR. Sintezuojamas branduolyje. Šis procesas vadinamas transkripcija. Tai vienos iš DNR grandinių geno kopija. Baltymų biosintezės metu (šis procesas vadinamas vertimu) jis patenka į citoplazmą ir prisijungia prie ribosomos, kur vyksta baltymų biosintezė. MRNR yra informacija apie pirminę baltymo struktūrą (amino rūgščių seką grandinėje), t.y. nukleotidų seka mRNR visiškai atitinka baltymų aminorūgščių liekanų seką. 3 nukleotidai, koduojantys 1 aminorūgštį, vadinami kodonu.

Genetinio kodo savybės. Kodonų kolekcija sudaro genetinį kodą. Kodekse yra 64 kodonai, 61 - jutimo kodonai (jie atitinka tam tikrą aminorūgštį), 3 - nesąmoningi kodonai. Jie neatitinka jokių amino rūgščių. Šie kodonai vadinami nutraukimo kodonais, nes jie signalizuoja apie baltymų sintezės pabaigą.

6 genetinio kodo savybės:

1) trigubumas(kiekviena baltymo amino rūgštis yra koduojama kaip 3 nukleotidų seka),

2) universalumas(tas pats visų tipų ląstelėms - bakterinėms, gyvūnų ir augalų),

3) vienareikšmiškumas(1 kodonas atitinka tik 1 amino rūgštį),

4) degeneracija(1 aminorūgštį gali koduoti keli kodonai; tik 2 amino rūgštys - metioninas ir triptofanas turi po 1 kodoną, likusios - 2 ar daugiau),

5) tęstinumas(genetinę informaciją be pertraukos skaito 3 kodonai 5 "® 3" kryptimi),

6) kolineariškumas(mRNR nukleotidų sekos atitikimas baltymo aminorūgščių liekanų sekai).

Pirminė mRNR struktūra

Polinukleotidų grandinė, kurioje išskiriami 3 pagrindiniai regionai:

1) iš anksto išverstas,

2) transliacija,

3) po transliacijos.

Iš anksto išverstą sritį sudaro 2 skyriai:

a) CEP svetainė - atlieka apsauginę funkciją (užtikrina genetinės informacijos išsaugojimą);

b) AG sritis - prisirišimo prie ribosomos vieta baltymų biosintezės metu.

Išverstame regione yra genetinės informacijos apie vieno ar kelių baltymų struktūrą.

Po išverstos srities vaizduojama nukleotidų seka, turinti adenino (nuo 50 iki 250 nukleotidų), todėl ji vadinama poli-A sritimi. Ši mRNR dalis turi 2 funkcijas:

a) apsauginis,

b) tarnauja kaip „bilietas“ baltymų biosintezės metu, nes po vieno naudojimo keli nukleotidai yra atskirti nuo mRNR iš poli-A regiono. Jo ilgis lemia mRNR naudojimo dažnumą baltymų biosintezėje. Jei mRNR naudojama tik vieną kartą, tada ji neturi poli-A regiono, o jos 3 "galas baigiasi 1 ar daugiau plaukų segtukų. Šie plaukų segtukai vadinami nestabilumo fragmentais.

Paprastai pasiuntinio RNR neturi antrinės ir tretinės struktūros (bent jau nieko apie tai nėra žinoma).

Transporto RNR. Susidaro 12-15% visos ląstelėje esančios RNR. Nukleotidų skaičius grandinėje yra 75-90.

Pirminė struktūra- polinukleotidinė grandinė.

Antrinė struktūra- jam žymėti naudojamas R. Holly modelis, vadinamas „dobilo lapu“, turi 4 kilpas ir 4 pečius:

Akceptoriaus vieta - aminorūgšties prijungimo vieta, turi tą pačią CCA seką visose tRNR

Legenda:

I - akceptoriaus svirtis, 7 bazinės poros,

II-dihidrouridilo grupė (3-4 poros nukleotidų) ir dihidrouridilo kilpa (D kilpa),

III - pseudouridilo ranka (5 bazinės poros) ir pseudouridyl kilpa (Tψ kilpa),

IV - antikodoninė ranka (5 bazinės poros),

V - anti -kodono kilpa,

VI - papildoma kilpa.

Šarnyro funkcijos:

anti -kodono kilpa - atpažįsta mRNR kodoną,
D -kilpa - sąveikai su fermentu baltymų biosintezės metu,
TY kilpa - laikinas prisirišimas prie ribosomos baltymų biosintezės metu,
papildoma kilpa naudojama subalansuoti antrinę tRNR struktūrą.

Tretinė struktūra-prokariotuose verpstės pavidalu (D ir petys sukasi ir sudaro verpstę), eukariotuose-apverstos raidės L pavidalu.

Biologinis tRNR vaidmuo:

1) transportavimas (tiekia amino rūgštį į baltymų sintezės vietą, į ribosomą),

2) adapteris (atpažįsta mRNR kodoną), išverčia mRNR nukleotidų sekos šifrą į baltymų aminorūgščių seką.

Ribosomų RNR, ribosomos. Jie sudaro iki 80% visos ląstelės RNR. Suformuokite „skeletą“ arba ribosomų stuburą. Ribosomos yra nukleoproteinų kompleksai, susidedantys iš didelio kiekio rRNR ir baltymų. Tai yra baltymų biosintezės ląstelėje „gamyklos“.

Pirminė struktūra rRNR - polinukleotidinė grandinė.

Pagal molekulinę masę ir nukleotidų skaičių grandinėje išskiriami 3 rRNR tipai:

didelė molekulinė masė (apie 3000 nukleotidų);
vidutinė molekulinė masė (iki 500 nukleotidų);
mažos molekulinės masės (mažiau nei 100 nukleotidų).

Norint apibūdinti įvairias rRNR ir ribosomas, įprasta naudoti ne molekulinę masę ir nukleotidų skaičių, bet nusėdimo koeficientas (tai nusėdimo greitis ultracentrifugoje). Sedimentacijos koeficientas išreiškiamas swedberg (S),

1 S = 10-13 sekundžių.

Pavyzdžiui, vienos iš didelės molekulinės masės nusėdimo koeficientas bus 23 S, vidutinė ir mažos molekulinės masės - atitinkamai 16 ir 5 S.

Antrinė rRNR struktūra- dalinė spiralizacija dėl vandenilio jungčių tarp vienas kitą papildančių azoto bazių, plaukų segtukų ir kilpų susidarymo.

Tretinė struktūra rRNR- kompaktiškesnė V ir U formos plaukų segtukų pakuotė ir sutapimas.

Ribosomos susideda iš 2 subvienetų - mažų ir didelių.

Prokariotuose mažasis subvienetas turės 30 S nusėdimo koeficientą, didysis - 50 S, o visas ribosomas - 70 S; eukariotuose atitinkamai 40, 60 ir 80 S.

DNR sudėtis, struktūra ir biologinis vaidmuo. Virusuose, taip pat mitochondrijose, 1-grandinės DNR, kitose ląstelėse-2-jų, prokariotuose-2-jų žiedinių.

DNR sudėtis- stebimas griežtas azoto bazių santykis 2 DNR grandinėse, kurias nustato Chargafo taisyklės.

„Chargaf“ taisyklės:

Komplementarių azotinių bazių skaičius yra lygus (A = T, G = C).
Purinų molinė frakcija yra lygi pirimidinų molinei frakcijai (A + G = T + C).
6-keto bazių skaičius yra lygus 6-amino bazių skaičiui.
Santykis G + C / A + T yra rūšies specifiškumo koeficientas. Gyvūnų ir augalų ląstelėms< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

Mikroorganizmuose vyrauja HC tipas, AT tipas būdingas stuburiniams, bestuburiams ir augalų ląstelėms.

Pagrindinė struktūra - 2 polinukleotidai, antiparalelinės grandinės (žr. Pirminę NC struktūrą).

Antrinė struktūra- vaizduojama 2 grandinių spirale, kurios viduje papildomos azoto bazės yra sukrautos „monetų krūvų“ pavidalu. Antrinė struktūra yra dviejų tipų obligacijų:

vandenilis - jie veikia horizontaliai, tarp vienas kitą papildančių azoto bazių (tarp A ir T 2 jungčių, tarp G ir C - 3),
hidrofobinės sąveikos jėgos - šios jungtys atsiranda tarp azotinių bazių pakaitų ir veikia vertikaliai.

Antrinė struktūra pasižymi:

nukleotidų skaičius spiralėje,
spiralės skersmuo, spiralės žingsnis,
atstumas tarp plokštumų, suformuotų porą papildančių bazių.

Yra žinomos 6 antrinės struktūros konformacijos, žymimos didžiosiomis lotyniškos abėcėlės raidėmis: A, B, C, D, E ir Z. A, B ir Z konformacijos būdingos ląstelėms, likusios - ląstelėms -nemokamos sistemos (pavyzdžiui, mėgintuvėlyje). Šios konformacijos skiriasi pagrindiniais parametrais; galimas abipusis perėjimas. Konformacijos būsena daugiausia priklauso nuo:

ląstelės fiziologinė būklė,
terpės pH,
tirpalo jonų stiprumas,
įvairių reguliavimo baltymų veiksmai ir kt.

Pavyzdžiui, IN- DNR maišymas vyksta ląstelių dalijimosi ir DNR dubliavimo metu, A -konformacija - transkripcijos metu. Z struktūra yra kairiarankė, likusi-dešiniarankė. Z struktūrą taip pat galima rasti ląstelėje DNR srityse, kuriose kartojasi GC dinukleotidų sekos.

Pirmą kartą antrinę struktūrą matematiškai apskaičiavo ir modeliavo Watsonas ir Crickas (1953), už ką jie gavo Nobelio premija... Kaip paaiškėjo vėliau, jų pateiktas modelis atitinka B-konformacijos.

Pagrindiniai jo parametrai:

10 nukleotidų per posūkį,
spiralės skersmuo 2 nm,
spiralės žingsnis 3,4 nm,
atstumas tarp bazių plokštumų 0,34 nm,
dešiniarankiams.

Formuojant antrinę struktūrą, susidaro 2 tipų grioveliai - dideli ir maži (atitinkamai 2,2 ir 1,2 nm pločio). Didesni grioveliai vaidina svarbų vaidmenį veikiant DNR, nes prie jų yra prijungti reguliavimo baltymai, kurių domenas yra cinko pirštai.

Tretinė struktūra- prokariotuose eukariotuose, įskaitant žmones, esanti spiralė turi kelis pakavimo lygius:

nukleozominis,
fibrilinis (arba solenoidas),
chromatino pluoštas,
ciklinis (arba domenas),
superdomenas (būtent šį lygį galima pamatyti elektroniniu mikroskopu skersinės juostos pavidalu).

Nukleosominis. Nukleosoma (atidaryta 1974 m.) Yra disko formos dalelė, 11 nm skersmens, kurią sudaro histono oktameras, aplink kurį dvigubos grandinės DNR atlieka 2 neišsamius posūkius (1,75 apsisukimų).

Histonai yra mažos molekulinės masės baltymai, kurių kiekviename yra 105-135 aminorūgščių liekanų, histono H1 - 220 aminorūgščių liekanose, iki 30% yra lys ir arg.

Histono oktameras vadinamas žieve. Jį sudaro centrinis tetrameris H32-H42 ir du dimeriai H2A-H2B. Šie 2 dimeriai stabilizuoja struktūrą ir tvirtai suriša 2 DNR pusiau apsisukimus. Atstumas tarp nukleozomų vadinamas jungikliu, kuriame gali būti iki 80 nukleotidų. Histonas H1 neleidžia išvynioti DNR aplink šerdį ir užtikrina atstumo tarp nukleozomų sumažėjimą, t.y., jis dalyvauja formuojant fibrilę (2 -as tretinės struktūros lankstymo lygis).

Kai fibrilė susisukusi, chromatino pluoštas(3 lygis), nors viename posūkyje paprastai yra 6 g nukleozomų, tokios struktūros skersmuo padidėja iki 30 nm.

Tarpfazinėse chromosomose chromatino skaidulos yra suskirstytos į domenai arba kilpos, sudarytas iš 35–150 tūkst. bazinių porų ir įtvirtintas ant branduolinės matricos. DNR surišantys baltymai dalyvauja formuojant kilpas.

Superdomenas lygio iki 100 kilpų, šiose chromosomos srityse elektronų mikroskopu aiškiai matomos sutirštintos tankiai supakuotos DNR sritys.

Dėl šios pakuotės DNR yra kompaktiškai supakuota. Jo ilgis sumažinamas 10 000 kartų. Dėl pakavimo DNR jungiasi prie histonų ir kitų baltymų, sudarydama nukleoproteinų kompleksą chromatino pavidalu.

Biologinis DNR vaidmuo:

genetinės informacijos saugojimas ir perdavimas,
ląstelių dalijimosi ir funkcionavimo kontrolė,
genetinė programuojamų ląstelių mirties kontrolė.

Chromatino sudėtyje yra DNR (30% visos chromatino masės), RNR (10%) ir baltymų (histono ir ne histono).

Pavyzdiniai variantai bandomasis darbasšia tema